UI - Skripsi Open :: Kembali

UI - Skripsi Open :: Kembali

Analisis dinamika molekuler hasil penambahan kompleks a-glukosidase dengan sulokrin = Molecular dynamic analysis of docking product of complex a-glucosidase with sulochrin

Aulia Farkhani; Arry Yanuar, supervisor; Harahap, Yahdiana, examiner; Atiek Soemiati, examiner (Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2012)

 Abstrak

Sulokrin telah dilaporkan memiliki aktivitas sebagai inhibitor α-glukosidase. Model tiga dimensi (3D) enzim dikonstruksi berdasarkan struktur kristal α-glukosidase S. solphataricus (MalA) dan sub-unit N-terminal Maltase-Glukoamilase manusia (NtMGAM) (Saqib & Siddiqi, 2008) menggunakan Modeller9.10. Penambatan sulokrin dilakukan pada dua bentuk konformasi yakni berdasarkan energi terbaik dan klaster terbaik menggunakan Autodock4.2 dan hasilnya menunjukkan nilai G secara berturut-turut yakni -6,90; -6,44 kkal/mol dan Ki= 8,74; 19,13 M, sebagai kontrol inhibitor α-glukosidase digunakan akarbose, miglitol, voglibose, dan salasinol dengan skor nilai G= -7,80; -7,60; -6,56 dan -4,25 kkal/mol, serta Ki= 2,12; 2,77; 15,75 dan 482,55 M. Interaksi sulokrin pada situs aktif α-glukosidase manusia dipelajari melalui simulasi dinamika molekuler menggunakan AMBER dan menunjukkan adanya interaksi kuat dan stabil pada residu Asp587, dibandingkan dengan akarbose yang menunjukkan interaksi dengan residu Asp587, Asp398, Asp511, dan Phe 518, sedangkan voglibose menunjukkan interaksi dengan residu Asp398 dan Asp511.

Sulochrin has reported active as α-glucosidase inhibitor. The three-dimensional (3D) model of enzyme is constructed based on the crystal structures of the S. solphataricus α-glucosidase (MalA) and Human N-terminal subunit of Maltase-Glucoamylase (NtMGAM) (Saqib & Siddiqi, 2008) by using Modeller9.10 program. Docking of sulochrin performed on two conformational form based on the best energy and best cluster by using Autodock4.2 and the result showed G value = -6.90, -6.44 kcal/mol and Ki value= 8.74, 19.13 M, respectively, as a control of α-glucosidase inhibitor is used acarbose, miglitol, voglibose, and salacinol with a score of G value= -7.80, -7.60, -6.56, -4.25 kcal/mol and Ki value= 2.12, 2.77, 15.75, 482.55 M, respectively. Interaction of sulochrin to active site of Human α-glucosidase has been studied by molecular dynamic simulation using AMBER and showed a strong and stable interactions with Asp587 residue, in comparison with acarbose showed interactions with Asp587, Asp398, Asp511, and Phe 518, while voglibose showed interactions with Asp398 and Asp511.

 File Digital: 1

 Metadata

Jenis Koleksi : UI - Skripsi Open
No. Panggil : S42318
Entri utama-Nama orang :
Entri tambahan-Nama orang :
Program Studi :
Subjek :
Penerbitan : Depok: Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Indonesia, 2012
Bahasa : ind
Sumber Pengatalogan : LibUI ind rda
Tipe Konten : text
Tipe Media : unmediated ; computer
Tipe Carrier : volume ; online resources
Deskripsi Fisik : xvii, 63 pages : illustration ; 30 cm + appendix
Naskah Ringkas :
Lembaga Pemilik : Universitas Indonesia
Lokasi : Perpustakaan UI, Lantai 3
  • Ketersediaan
  • Ulasan
  • Sampul
No. Panggil No. Barkod Ketersediaan
S42318 14-22-95753686 TERSEDIA
Ulasan:
Tidak ada ulasan pada koleksi ini: 20307753
Cover