UI - Skripsi Membership :: Kembali

UI - Skripsi Membership :: Kembali

Transformasi secara konjugasi plasmid pBBRE194 cell f11.1 xyn AQ1 dari escherichia coli S17-1 ke dalam bacillus licheniformis F11-4 = Transformation by conjugation plasmid pbbre194 cell f11.1 xyn AQ1 from escherichia coli s17-1 to bacillus licheniformis F11.4 / Nur Aulia Ulfah

Nur Aulia Ulfah; Asrul Muhamad Fuad, examiner; Is Helianti, supervisor; Anom Bowolaksono, examiner; Ratna Yuniati, examiner ([Publisher not identified] , 2015)

 Abstrak

ABSTRAK
Xilanase merupakan enzim yang mempunyai kemampuan menghidrolisis xilan menjadi xilosa. Xilanase memiliki peranan penting dalam bidang bioteknologi, baik digunakan tunggal maupun dikombinasikan dengan enzim lain. Xilanase umumnya diisolasi dari organisme seperti bakteri, kapang, dan jamur. Helianti dkk. berhasil mengisolasi xilanase dari Bacillus subtilis AQ1 dan memasukkan gen xilanase AQ1 dari Bacillus subtilis ke dalam lokus selulase A dari Bacillus licheniformis F11.1 sehingga dihasilkan plasmid rekombinan pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1. Laboratorium Biologi Molekuler, BPPT yang berada di LAPTIAB, PUSPIPTEK akan melakukan penelitian lanjutan yaitu mentransformasi secara konjugasi plasmid rekombinan pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1 dari bakteri Escherichia coli S17-1 ke dalam bakteri Bacillus licheniformis F11.4. Penelitian ini bertujuan untuk mentransformasikan secara konjugasi plasmid pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1 dari bakteri Escherichia coli S17-1 ke dalam Bacillus licheniformis F11.4. Hasil penelitian menunjukkan bahwa plasmid rekombinan pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1 berhasil di konjugasi kan kedalam Bacillus licheniformis F11.4. Plasmid yang telah dikonjugasi, kemudian dianalisis dengan metode digesti dan PCR. Analisis aktivitas produk gen dari Bacillus licheniformis F11.4 rekombinan dan Bacillus licheniformis F11.4 wildtype juga dilakukan. Hasil uji aktivitas menunjukkan bahwa dari Bacillus licheniformis F11.4 rekombinan memiliki aktivitas enzim xilanase dan enzim selulase, sedangkan Bacillus licheniformis F11.4 wildtype hanya memiliki aktivitas enzim selulase.

ABSTRACT
Xylanase enzyme has the ability to hydrolyze xylan into xylose. Xylanase has an important role in the field of biotechnology, used alone or in combination with other enzymes. Generally Xylanase are isolated from organisms such as bacteria, mold, and fungus. Helianti et al. successfully isolated xylanase from Bacillus subtilis AQ1 and incorporated AQ1 xylanase genes from Bacillus subtilis into a cellulase locus of Bacillus licheniformis F11.4 then resulted recombinant plasmid pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1. Laboratory of Molecular Biology, BPPT in LAPTIAB, PUSPIPTEK will conduct advanced research about transformation recombinant plasmid conjugation pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1 of the bacteria Escherichia coli S17-1 into the bacterium Bacillus licheniformis F11.4. This study aims to transform by conjugation plasmid pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1 of the bacteria Escherichia coli S17-1 into Bacillus licheniformis F11.4. The results showed that the recombinant plasmid pBBRE194 cell F11.1 xyn AQ1 succeed in conjugation to Bacillus licheniformis F11.4. Plasmids which have been conjugated, analyzed by digestion and PCR methods. Analysis of the activity of the gene product of recombinant Bacillus licheniformis and Bacillus licheniformis F11.4 wildtype also performed. The test results showed that the Bacillus licheniformis F11.4 recombinant has xylanase and cellulase enzyme activity, while wildtype Bacillus licheniformis F11.4 only has cellulase enzyme activity.

 File Digital: 1

Shelf
 S62189-Nur Aulia ulfah.pdf :: Unduh

LOGIN required

 Metadata

Jenis Koleksi : UI - Skripsi Membership
No. Panggil : S62189
Entri utama-Nama orang :
Entri tambahan-Nama orang :
Entri tambahan-Nama badan :
Program Studi :
Subjek :
Penerbitan : [Place of publication not identified]: [Publisher not identified], 2015
Bahasa : ind
Sumber Pengatalogan : LibUI ind rda
Tipe Konten : text
Tipe Media : unmediated ; computer
Tipe Carrier : volume ; online resource
Deskripsi Fisik : xiii, 50 pages ; 30 cm + appendix
Naskah Ringkas :
Lembaga Pemilik : Universitas Indonesia
Lokasi : Perpustakaan UI, Lantai 3
  • Ketersediaan
  • Ulasan
  • Sampul
No. Panggil No. Barkod Ketersediaan
S62189 TERSEDIA
Ulasan:
Tidak ada ulasan pada koleksi ini: 20413603
Cover