Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Hasil Pencarian

Ditemukan 193344 dokumen yang sesuai dengan query
cover
cover
Wiwit Handayani
Depok: Universitas Indonesia, 1996
S32054
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
John Leonardi Laisnima
Depok: Universitas Indonesia, 2003
T40159
UI - Tesis Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Nining Sri R.
"Tnchoderma harzianum Pan 23 1 ditumbuhkan pada media jerami padi selama waktu inkubasi tertentu, pada masa akhir inkubasi dilakukan isolasi enzim selulase dari media yang ditumbuhi kapang tersebut Aktivitas enzim selulase yang terdiri dari FPase, CMCase, 3~glukosidase diuji dari filtrat biakan sebab enzim selulase bersifat ekstraselular Penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi enzim selulase yang dihasilkan oleh Tnchoderma harzianum Pan 23 1 dengan menggunakan media jerami padi dan menguji aktivitas enzimnya Hasil penelitian menunjukkan bahwa kondisi optimum untuk pertumbuhan Tnchoderma harzianum Pan 23 1 adalah pH 5, suhu 30°C dan waktu inkubasi selama 5 hari Perlakuan de1lgnifikasi terhadap jerami padi dapat meningkatkan aktivitas enzim selulase yang dihasilkan Pada media yang jerami padinya tidak didelegnifikasi , aktivitas spesifik FPase yaitu 3,3678 IU/mg protein, aktivitas spesifik CMCase yaitu 5,6737 IU/mg protein, dan aktivitas spesifik 3-g1ukosidase yaitu 5,3543 IU/mg protein Sedangkan pada media yang jerami padinya telah d ide11gni f ikas i aktivitas spesifik FPase yaitu 6,4375 IU/mg protein, aktivitas spesifik CMCase yaitu 12,2418 IU/mg protein dan aktivitas spesifik p-glukosidase yaitu 17,6250 IU/mg protein Pemurnian enzim selulase dilakukan dengan pengendapan oleh (NESC 0-100% jenuh antara fraksi 1 (Fl) sampai dengan fraksi 5 (F5) aktivitas optimum adalah fraksi 4 (F4) dengan pengendapan Fraksi yang menunjukkan (NH4)2S04 60-80% jenuh FPase 8,9330 IU/mg protein diperoleh aktivitas spesifik aktivitas spesifik CMCase 12,0070 IU/mg protein, dan aktivitas spesifik 3~g1ukos idase 0,1530 IU/mg protein Pada penentuan tetapan Michae1ls-Menten diperoleh Km untuk FPase adalah mg, ISO 1572 Km untuk CMCase adalah 42,5101 mg/ml."
1994
S29918
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Edita Martini
"Krisis minyak bumi yang melanda dunia sejak beberapa dekade silam menyebabkan para peneliti mulai mencari sumber-sumber energi alternatif. Salah satu yang cukup potensial adalah biomassa yang dapat dikonversi menjadi bioetanol ataupun biodiesel. Sumber-sumber biomassa ini dapat berupa limbah industri yang belum dimanfaatkan kembali dengan optimal seperti serbuk gergaji bekas media tanam jamur dari limbah industri jamur yang dapat dimakan (edible mushroom). Serbuk gergaji yang merupakan material berbasis lignoselulosa ini biasanya akan dibuang begitu saja atau dijadikan kompos setelah digunakan sebagai media tanam jamur padahal limbah ini sangat berpotensi untuk dijadikan sebagai bahan baku bioetanol karena masih mengandung selulosa. Terlebih lagi, kandungan lignin pada limbah ini telah diuraikan oleh jamur kayu jenis pelapuk putih seperti jamur Tiram (Pleurotus sp.) dan Kuping (Auricularia sp.) sehingga proses pembuatan bioetanol selanjutnya akan lebih mudah. Pada penelitian ini diketahui selektifitas jamur kuping (Auricularia sp.) terhadap lignin lebih besar daripada terhadap holoselulosa karena dari analisa yang dilakukan ternyata jamur kuping (Auricular! sp.) dapat mengurangi kadar lignin sebesar 6,97% dan holoselulosa 4%. Selain itu ada dua macam hidrolisis yang digunakan, yaitu secara kimiawi dan enzimatis. Fermentasi dilakukan selama 72 jam menggunakan Saccharomyces cerevisae yang dikultur pada media cair ekstrak yeast (YMEB). Hidrolisis asam pada penelitian ini menggunakan asam klorida dengan konsentrasi 0,1; 0,2 dan 0,3 M serta variasi ratio massa dengan pelarut 1:6,7; 1:10 dan 1:17,5 (gr/ml). Pada tiap ratio, konversi tertinggi didapatkan pada konsentrasi HC1 0,3 M. Untuk ratio massa 1:6,7 didapatkan konversi tertinggi sebesar 0,3256%, kemudian untuk ratio massa 1:10 konversinya sebesar 0,5029% sedangkan untuk ratio massa 1:17,5 konversinya 0,3565%. Hidrolisis enzim selulase yang dilakukan pada kondisi optimum hidrolisis asam mampu meningkatkan konversi etanol sebesar 46,55 kali dibandingkan dengan hidrolisis asam klorida pada konsentrasi 0,3 M dan ratio 1:10 yaitu dari 0,503% menjadi 23,41%."
Depok: Fakultas Teknik Universitas Indonesia, 2006
S49538
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
cover
Misri Gozan
"The bioetanol development from biomass bases of lignocellulose like bagasse is one of alternative energy which has potential to be applied in Indonesia. Beside of raw material source that is so many in our country, the process is also environmentally friendly. Conversion of bagasse becomes etanol using Simultaneous Sacharification and Fermentation (SSH technology by cellulose and cellobiase enzyme had been done on this research. Sacharification process or hydrolysis process, cellulose enzyme will break cellulose polymer becomes glucose whereas cellobiose enzyme will break cellobiose becomes glucose.
Then, glucose through fermentation is changed to etanol by using yeast Saccharomyces cerevisiae. The variations include pH of system that is pH 4' ; 4,5 and 5, HCI addition low concentrated HCI at pH 5 with variation of concentration that is 0,5 % and I %, also variation of sample at pH 5 where bagasse without pretreatment is compared with bagasse which had been done pretreatment by using fungi Lentinus edodes for 4 weeks.
The result shows that the use of cellulose and cellobiase enzyme with system optimum condition pH 5 produce etanol concentration is higher than using only cellulose enzyme at the same pH condition. For substrate concentration 50 g/L, on the use of cellulose and cellobiase, the highest etanol concentration which is produced bagasse without pretreatment is 5,62 g/L or li,24 % from bagasse. On HCI addition, the highest etanol concentration is produced by concentration HCI i % with amount 6,52 g/L or 13,04 % from bagasse. With bagasse L. edodes and P. ostreatus 6 weelts, the highest etanol concentration that is 6 86 g/L and 6,50 g/L or 13, 72% and l2,99% from bagasse. It also shows that HCl addition low concentrated and pretreatment by white rot fungi L. edodes and P. ostreatus can increase the etanol quantity that is produced from bagasse conversion.
"
2007
JUTE-21-3-Sep2007-209
Artikel Jurnal  Universitas Indonesia Library
cover
Suharyanto
"ABSTRAK
Protease asam yang dihasilkan oleh kapang memiliki peranan penting dalam industri pangan dan farmasi. Rhizopus spp. merupakan salah satu jenis kapang yang memiliki aktivitas proteolitik dan tidak menghasilkan toksin. Kemampuan Rhizopus dalam menghasilkan enzim proteolitik bervariasi baik antar spesies maupun antar galur dalam spesies yang sama. Untuk memperoleh enzim dengan aktivitas proteolitik yang tinggi, perlu diperhatikan faktor lingkungan yang mempengaruhi aktivitasnya. Tingkat keasaman (pH) dan suhu merupakan faktor lingkungan yang sangat menentukan aktivitas enzim proteolitik. Setiap enzim memiliki pH optimum yang khas, yaitu pH lingkungan yang menyebabkan aktivitasnya maksimum. Enzim yang dihasilkan oleh mikroorganisme juga mempunyai suhu optimum tertentu untuk mengkatalisis suatu reaksi enzimatis.
Indonesia dikenal kaya akan keanekaragaman hayati kapang. Untuk memanfaatkan keanekaragaman hayati kapang indigenous Indonesia, perlu dilakukan penelitian untuk mengetahui potensi produksi protease asam ekstra selular dari Rh. microsporus v. Tiegh. var. rhizopodiformis (Cohn) Schipper & Stalpers dan Rh. microsporus v. Tiegh. var. chinensis (Saito) Schipper & Stalpers koleksi University of Indonesia Culture Collection (UICC). Penelitian ini bertujuan mengetahui potensi biakan Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 519, 520, dan Rh. microsporus var. chinensis UICC 521 dalam menghasilkan enzim proteolitik, dan penentuan waktu fermentasi, pH, dan suhu optimum aktivitas proteolitik pada kapang terpilih.
Aktivitas proteolitik semi kuantitatif dari ketiga biakan dipelajari berdasarkan kemampuannya membentuk zona bening pada medium 4% (b/v) Skim Milk Agar (SMA) dengan cara pencawanan (plating) spora tunggal pada suhu ruang selama 28-29 jam. Filtrat kultur fermentasi Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 520 yang diekstraksi dari medium dedak padi digunakan untuk uji aktivitas proteolitik. Uji aktivitas proteolitik kuantitatif dari filtrat kultur dilakukan dengan mengukur jumlah tirosin yang dihasilkan dari hidrolisis substrat kasein pada suhu suhu 37°C ± 2°C selama 30 menit. Setiap labu yang berisi medium fermentasi steril diinokulasi dengan 1 ml suspensi spora Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 520 yang berisi 3,9-4,6 x(10 pangkat 5)koloni/ml. Medium fermentasi selanjutnya diinkubasi pada suhu ruang (26--30°C) tanpa pengocokan. Protease kasar diekstraksi dari medium fermentasi pada 0, 24, 48, 72, 96, dan 120 jam untuk mengetahui waktu fermentasi optimum. Untuk menentukan pH optimum aktivitas proteolitik, kasein sebagai substrat enzim dilarutkan dalam larutan dapar hingga diperoleh pH 2,0; 3,0; 4,0; 5,0; 6,0; 7,0; dan 8,0. Untuk menentukan suhu optimum aktivitas proteolitik, sampel direaksikan dengan substrat kasein 0,7% (b/v) dalam dapar glisin-HCI pH 3,0 dan dinkubasikan pada suhu 35, 40, 45, 50, dan 55°C.
Berdasarkan diameter zona bening yang terbentuk dari pertumbuhan spora tunggal pada medium SMA dapat disimpulkan bahwa Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 520 memiliki kemampuan menghasilkan protease lebih cepat dibandingkan Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 519 dan Rh. microsporus var. chinensis UICC 521 dalam waktu yang sama (28-29 jam). Aktivitas proteolitik Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 520 dengan medium fermentasi dedak padi mencapai maksimum, yaitu sebesar 0,0944 U/ml pada inkubasi selama 72 jam. Peningkatan aktivitas proteolitik yang cepat diikuti dengan penurunan pH filtrat kultur.
Enzim proteolitik dalam filtrat kultur Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 520 aktif pada kisaran pH substrat 2,0-6,0 dan memiliki dua puncak aktivitas, yaitu puncak tertinggi pada substrat kasein dengan pH 2,0-3,0 (0,0772--0,0912 U/ml) dan puncak aktivitas kedua yang lebih rendah dari puncak pertama, yaitu pada pH substrat 5,0-6,0 (0,0603-0,0649 U/ml). Enzim proteolitik dari filtrat kuitur Rh. microsporus var. rhizopodiformis UICC 520 aktif pada kisaran suhu 35--50°C. Aktivitas proteolitik tertinggi diperoleh pada suhu 45° C.

"
2000
T-Pdf
UI - Tesis Membership  Universitas Indonesia Library
cover
Velia
"Enzim ligninolitik hasil produksi kapang ataupun bakteri mampu mengurai lignin dalam struktur lignoselulosa tanaman yang sulit terdekomposisi dengan memanfaatkan reaksi redoks sehingga rantai samping maupun gugus fenol dan nonfenol di dalam lignin menjadi terputus. Kapang pelapuk putih telah diketahui memiliki aktivitas enzim ligninolitik yang tinggi. Intervensi ion logam dalam media kultur sedikit banyak mempengaruhi proses transkripsi dan translasi dalam sintesis protein sehingga aktivitas enzim dapat meningkat ataupun menurun. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh ion logam atau unsur kelumit dalam media lignoselulosik daun nanas pada kultur kapang C.globosum dan Penicillium sp. terhadap aktivitas enzim ligninolitiknya, terutama lignin peroksidase (LiP) dan mangan peroksidase (MnP), dengan kapang pelapuk putih (T.versicolor dan P.chrysosporium) sebagai pembanding. Aktivitas enzim ditentukan setelah mengukur absorbansi crude enzyme menggunakan spektrofotometer UV. Karakterisasi enzim berupa uji pH optimum dan kinetika enzim dilakukan pada kapang dengan nilai aktivitas lebih tinggi antara C.globosum atau Penicillium sp.. Uji pH optimum dilakukan dengan menentukan aktivitas enzim tertinggi pada pH 3, 4, 5, 6, dan 7 sedangkan profil kinetika enzim ditentukan pada rentang konsentrasi substrat berbeda-beda, yaitu veratril alkohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) untuk LiP atau MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) untuk MnP. Dibandingkan dengan C.globosum, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. yang tidak diintervensi ion logam menunjukkan nilai aktivitas lebih tinggi, yaitu 0,305 U/mL dan 8,341 U/mL. Selanjutnya, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. dikarakterisasi. pH optimum enzim LiP dan MnP adalah pH 3. Laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 6,7568 μmol.ml-1.menit-1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,3777 μmol.ml-1.

Ligninolytic enzymes produced by fungi or bacteria are able to break down the structure of lignin in plant lignocellulosic that are difficult to decompose by utilizing redox reaction. The reaction makes lignin’s side chains as well as phenol and nonphenol groups are able to be broken. White-rot fungi has been known to have high ligninolytic enzyme activity. The intervention of metal ions in the culture media affect the transcription and translation of protein synthesis so that the enzyme activity can increase or decrease. This study aimed to determine the effect of metal ions or trace elements in lignocellulosic media of pineapple leaves of the culture of C.globosum and Penicillium sp. on ligninolytic enzyme activity, especially lignin peroxidase (LiP) and manganese peroxidase (MnP), with white-rot fungi (T.versicolor and P.chrysosporium) as the comparison. Enzyme activity was determined after measuring the absorbance of crude enzyme using UV spectrophotometer. Enzyme characterization consisted of optimum pH and enzyme kinetic assay was carried out on fungi with higher activity values between C.globosum and Penicillium sp.. Optimum pH assay was carried out by determining the highest enzyme activity at pH 3, 4, 5, 6, and 7 while the kinetic profile was determined in the range of different substrate concentrations, namely veratryl alcohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) for LiP or MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) for MnP. Compared with C.globosum, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. which was not intervened by metal ions showed higher activity values, which are 0.305 U/mL and 8.341 U/mL. Furthermore, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. were characterized. The optimum pH for LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. is pH 3. The maximum enzyme reaction rate (Vmax) of MnP from Penicillium sp. is 6,7568 mol.ml-1.minute-1, while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0.3777 mol.ml-1."
Depok: Fakultas Farmasi Universitas Indonesia, 2021
S-pdf
UI - Skripsi Membership  Universitas Indonesia Library
cover
<<   1 2 3 4 5 6 7 8 9 10   >>