Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Penggunaan biokatalis whole-cell merupakan cara yang potensial untuk menekan biaya katalis dalam produksi biodiesel yang dikatalis oleh lipase. Rhizopus oryzae dikultivasi menggunakan metode one-step dan two-step serta diimobilisasi dalam biomass support particle (BSP) dan bead kitosan-TPP. Whole-cell yang terimobilisasi pada BSP menghasilkan yield metil ester 11% (one-step) dan 12% (two-step). Sementara itu, yield metil ester yang dihasilkan whole-cell yang terimobilisasi pada bead kitosan-TPP adalah 23% (one-step) dan 22% (two-step). Model Michaelis-Menten yang digunakan mampu menggambarkan profil konsentrasi substrat dan produk yang dihasilkan. Nilai Km dan Vmax untuk whole-cell yang terimobilisasi pada BSP adalah 4 mol L-1, 0,05 mol L-1 jam-1 (one-step) dan 3 mol L-1, 0,04 mol L-1 jam-1 (two-step). Sementara itu, whole-cell yang terimobilisasi pada bead kitosan-TPP memiliki nilai Km dan Vmax yang sama, 0,3 mol L-1, 0,01 mol L-1 jam-1 yaitu meski dikultivasi dengan metode yang berbeda.

---

Utilizing whole-cell biocatalyst is a potential way to reduce catalyst cost in biodiesel production using lipase as catalyst. Whole-cell of Rhizopus oryzae was cultivated by one-step and two-step method and was immobilized on Biomass Support Particles (BSPs) and chitosan-TPP bead. Immobilized whole-cells on BSPs produce 11% (one-step) and 12% (two-step) FAME yield. While, FAME yield produced by immobilized whole-cell in chitosan-TPP beads are 23% (one-step) and 22% (two-step). Kinetic model based Michaelis-Menten used was found to fit fairly the substrate and product concentration profile. Value of Km and Vmax for R. oryzae whole-cell immobilized on BSP are 4 mole L-1, 0.05 mole L-1 h-1 (one-step) and 3 mole L-1, 0.04 mol L-1 h-1 (two-step). While, for immobilized whole-cell in chitosan-TPP bead, the values are 0,3 mole L-1, 0,01 mole L-1h-1 and 0,2 mole L-1, 0,008 mole L-1h-1 for single-step and two-step respectively."

"Studi tentang biotransformasi asetonitril menggunakan bakteri Gram positif yang diisolasi dari sedimen sungai yang sudah tercemar limbah industri di kawasan Cibinong, Jawa Barat telah dilakukan. Sebanyak 200 isolat bakteri telah diskrining aktivitasnya dalam mendegradasi senyawa nitril, dan didapatkan 2 isolat unggulan yaitu isolat 100A dan 100D. Hasil skrining pada medium mineral yang mengandung asetonitril dengan konsentrasi 100 mM, menunjukkan indikasi kuat bahwa bakteri tersebut mampu menghasilkan enzim nitril hidratase dan amidase. Akan tetapi, kedua bakteri tersebut tidak mampu tumbuh pada media yang mengandung benzonitril. Hasil ini didukung dengan data karakterisasi secara molekuler dengan menggunakan primer spesifik, dimana isolat 100A dan 100D secara positif mengandung gen penyandi α-nitril hidratase dan amidase. Pada posisi pertama susunan asam amino dari gen penyandi α-nitril hidratase terdapat perbedaan antara isolat 100A (Methionine 1) dan 100D (Glycine 1). Hasil identifikasi berdasarkan analisis filogenetik menggunakan sekuen 16S ribosomal DNA menunjukkan bahwa kedua bakteri ini memiliki kekerabatan yang sangat dekat dengan Rhodococcus qingshengii, R. baikonurensis dan R. erythropolis. Analisis pairwise nucleotide alignment menunjukkan bakteri 100A dan 100D memiliki susunan nukleotida yang lebih mirip dengan R. qingshengii, sehingga kedua isolat bakteri tersebut diberi nama Rhodococcus aff. qingshengii 100A dan Rhodococcus aff. qingshengii 100D.

---

Study of the biotransformation of acetonitrile using Gram-positive bacteria isolated from sediment of industrial waste contaminated river in Cibinong, West Java has been carried out. A total of 200 bacterial isolates were screened for their activity in degrading nitrile compounds of which two isolates with highest activity were selected for the molecular characterization. Screening of nitrile degrading enzymes using mineral medium 100 mM acetonitrile showed that isolates 100A and 100D capable of producing α-nitrile hidratase and amidase enzymes. However, both bacteria are unable to grow on media containing benzonitrile. These results were supported by molecular characterization using specific primers, where isolates100A and 100D positively contain genes encoding α-nitrile hidratase and amidase. There was a difference at the first position of amino acid composition of the gene encoding α-nitrile hidratase between isolates 100A (Methionine1) and 100D (Glycine1). Identification based on phylogenetic analysis using 16S ribosomal DNA sequences showed that the two bacteria have a very close relationship with Rhodococcus qingshengii, R. baikonurensis and R. erythropolis. Based on the analyses using pairwise nucleotide alignment, the nucleotide sequences of strain 100A and 100D more similar to R. qingshengii, therefore, these bacteria were named Rhodococcus aff. qingshengii 100A and Rhodococcus aff. qingshengii 100D."

"Penelitian dilakukan di Laboratorium Teknologi Bioindustri, PusatTeknologi Bioindustri, Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (LTBPTB-BPPT)-Serpong. Penelitian bertujuan mengetahui kemampuan delapanisolat bakteri dari limbah kulit udang asal Palembang dalam memproduksienzim kitinolitik, serta menentukan suhu dan pH optimum untuk produksienzim dari satu isolat terpilih. Pengujian aktivitas kualitatif enzim ditentukandengan nilai indeks kitinolitik dan aktivitas kuantitatif enzim ditentukandengan mengukur kemampuan enzim dalam menghidrolisis kitin menjadiN-asetilglukosamin. Semua isolat uji menunjukkan adanya zona bening danindeks kitinolitik tertinggi ditunjukkan oleh isolat C15 dengan nilai 1,73. Tujuhisolat bakteri, C4, C6, C8, C12, C14, C15, dan D10 menunjukkan produksienzim yang fluktuatif, kecuali isolat D6. Isolat D6 dipilih untuk penentuansuhu dan pH optimum dalam produksi enzim kitinolitik. Pengamatan produksienzim kitinolitik isolat D6 dengan variasi suhu dan pH menunjukkan bahwaproduksi enzim tertinggi pada suhu 30o C dan pH 7 (0,0643 U/mg; 0,0032U/ml)."

"Sampai saat ini limbah dari industri pengolahan rumput laut hanya digunakan untuk pupuk padahal masih cukup memiliki kandungan selulosa dan berpotensi menjadi bahan baku biofuel. Limbah pengolahan rumput laut dari daerah Pameungpeuk, Garut, ditemukan memiliki kadar selulosa dan lignin sebesar 18,83% dan 15,625% pergramnya. Sebelum limbah siap digunakan untuk substrat dilakukan proses pretreatment menggunakan H2SO4 terlarut untuk menghilangkan lignin dan meningkatkan aksesibilitas enzim selulase ke selulosa dengan variasi konsentrasi H2SO4 terlarut sebesar 0,5%; 1%; 1,5%; dan 2% (v/v). Limbah yang telah dipretreatment tersebut dijadikan substrat untuk memproduksi enzim selulase menggunakan isolat bakteri laut SGS 2609 milik BBP4B-KP yang telah diisolasi dari rumput laut Sargassum Sp. Fermentasi hidrolisis limbah oleh bakteri isolat SGS 2609 dilakukan selama 7 hari. Kondisi optimum untuk produksi enzim selulase dari bakteri isolat SGS 2609 ini yaitu dengan substrat limbah yang dipretreatment H2SO4 0,5% pada hari ke-4 dengan aktivitas selulase sebesar 0,0549 U/ml dan aktivitas spesifik sebesar 0.011 U/mg.

---

Waste from seaweed industry currently used as a fertilizer when the waste still contains celluloses and also has potential use as raw material for biofuel. Seaweed waste from industry in Pameungpeuk, Garut, contained celluloses dan lignins in the waste 18,83% and 15,625%, respectively. Before the waste is ready to be used, the pretreatment step using dilute-surfuric-acid was used for breaking down the lignin and increasing the accessibility of cellulase enzyme to cellulose using variance of concentrations 0,5%; 1%; 1,5%; and 2% (v/v). The pretreated seaweed waste then used as substrate for producing cellulase enzyme from isolate bacteria SGS 2609 BBP4B-KP which has been isolated from seaweed Sargassum sp. The fermentation time took approximately 7 days. The optimum condition for producing cellulase enzyme from isolate SGS 2609 was using seaweed waste pretreated with H2SO4 0,5% as substrate on the 4th day of fermentation, with the cellulose activity 0,0549 U/ml and the specific activity 0,011 U/mg"

"Berkembangnya berbagai sektor industri mendorong pemanfaatan dan pengaplikasian enzim lipase secara komersial dalam proses industri sebagai biokatalis karena sifat enzim yang dapat bekerja dalam lingkungan yang ramah serta memiliki spesifitas tinggi. Fermentasi jamur Aspergillus niger yang mampu menghasilkan enzim lipase dapat dilakukan dengan metode solid-state fermentation. Fermentasi dengan substrat padat TKKS, ampas tebu, dan lumpur sawit diberi perlakuan variasi kosentrasi inducer dan waktu fermentasi. Hasil fermentasi solid state dari substrat padat TKKS dengan konsentrasi inducer 8% selama 7 hari menunjukkan nilai aktivitas tertinggi sebesar 2.2 U/mL dan 8.2 U/mL dalam bentuk lipase ekstrak kering. Hasil enzim lipase kering diimobilisasi supaya enzim bersifat stabil dalam penggunaan yang berulang dengan metode adsorpsi-crosslinking menggunakan resin macroporous sebagai support. Dari eksperimen yang telah dilakukan diketahui bahwa substrat fermentasi tandan kosong kelapa sawit dapat menghasilkan enzim lipase dengan kemampuan enzim loading sebesar 56.6% wt. Uji aktivitas enzim dilakukan dalam sintesis biodiesel melalui reaksi interesterifikasi dengan perbandingan mol reaktan minyak kelapa sawit dan metal asetat 1:12 pada kondisi suhu operasi 40oC selama 50 jam dalam 4 siklus reaksi. Hasil sintesis biodiesel yang dianalisis menggunakan HPLC menunjukkan nilai yield biodiesel sebesar 48.6% dan enzim masih mampu beraktivitas hingga mencapai 68.60% yield awal dari 4 siklus sintesis biodiesel.

---

The developments of various industrial sectors are demanding the use and application of lipase commercially in industrial processes as biocatalysts chosen by its ability to work in a friendly environment and have high specificity. Fermentation of Aspergillus niger are able to produce enzyme lipase that can be done by using solid-state fermentation method. In this study TKKS, bagasse, and palm oil sludge are used as fermentation substrates and will be treated variations of inducer concentration and fermentation time.

The results of solid state fermentation of solid substrates TKKS with inducer concentration of 8% for 7 days showed the highest activity value of 2.2 U / mL and 8.2 U / mL in the form of dry extract lipase. The result of the dry lipase enzyme will be immobilized so that enzyme is stable in repetitive use with adsorption-crosslinking method using macroporous resin as a support. Experiments show us that empty fruit bunches of oil palm fermentation substrate can produce lipase enzyme with enzyme loading of 56.6% wt.

Enzyme activity test carried out in the synthesis of biodiesel through interesterification reaction mole ratio of reactants palm oil and metal acetate 1:12 at 40oC operating temperature conditions for 50 hours in 4 reaction cycles. Biodiesel synthesis results were analyzed using HPLC shows biodiesel yield values ​​of 48.6% and the enzyme was able to move up to 68.60% initial yield of 4 cycles of biodiesel synthesis."

"Pembentukan senyawa dimer dari eugenol dan isoeugenol telah dilakukan dengan bantuan biokatalis enzim peroksidase dan hidrogen peroksida. Enzim peroksidase (EC 1.11.1.7) adalah salah satu enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi dan termasuk dalam kelas oksidoreduktase, yang mampu mengkatalisis reaksi oksidasi oleh hidrogen peroksida dari sejumlah substrat yang merupakan donor hidrogen, seperti senyawa fenolik. Reaksi ini akan menghasilkan radikal fenoksi yang akan mengalami reaksi kopling sehingga dihasilkan dimer fenolik. Enzim peroksidase yang digunakan berasal dari horseradish yang mempunyai aktivitas spesifik 100 U/mg. Hasil reaksi eugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning kecoklatan dengan berat 1,8765 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0755 g (1,90%) dengan titik leleh 105-1080C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GCMS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer eugenol yaitu dehidrodieugenol dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,39 menit dengan luas area 33,38% dan hasil pengukuran dengan polarimeter menghasilkan sudut putar spesifik [ α ]25 D = + 75.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5). Sedangkan hasil reaksi isoeugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning dengan berat 1,9924 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0802 g (2,02%) dengan titik leleh 118-120˚C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GC-MS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer isoeugenol yang merupakan senyawa turunan lignan, yaitu senyawa licarin A dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,52 menit dengan luas area 10,48%. Hasil pengukuran dengan polarimeter menunjukkan adanya sifat optis aktif pada senyawa hasil reaksi dengan sudut putar spesifik [ α ]25 D = - 85.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5)."

"Trans-Resveratrol (3,4?,5-trihidroksi-trans-stilben) merupakan senyawa yang umum ditemukan red wine. Oleh karena keberadaannya pada red wine, maka senyawa resveratrol menjadi perhatian dalam studi korelasi antara konsumsi red wine terhadap penurunan induksi penyakit jantung, yang disebut French paradox.Dalam studi ini, dimer resveratrol sebagai derivat resveratrol, disintesis menggunakan enzim peroksidase horseradish dan larutan H­2O2 10% pada suhu 37℃. Reaksi prenilasi resveratrol dilakukan dengan katalis K2CO3 melalui medium organik (aseton dan t-butanol) dan air. Diperoleh yield produk prenilasi resveratrol terbesar pada reaksi prenilasi dengan pelarut aseton. Optimasi dilakukan pada 3, 6, 12, dan 24 jam, diperoleh efektivitas prenilasi terbaik pada 24 jam. Dimer resveratrol terprenilasi dapat disintesis dengan katalis K2CO3. Karakterisasi dengan spektrofotometer UV-Visible menunjukkan adanya pergeseran batokromik pada produk prenilasi resveratrol. Spektrometer FTIR digunakan untuk menganalisis kemungkinan terjadinya C-prenilasi dan O-prenilasi, yang ditentukan dari intensitas peak pada serapan gugus hidroksi (-OH). Analisis dengan MS/MS diperoleh resveratrol terprenilasi, dimer resveratrol, dan dimer resveratrol terprenilasi, dengan jumlah gugus prenil tersubstitusi yang berbeda. Resveratrol, produk resveratrol terprenilasi, dimer resveratrol, dan dimer resveratrol terprenilasi dilakukan uji antioksidan menggunakan larutan DPPH 0,05 mM dan diinkubasi selama 30 menit. Absorbansi sampel uji kemudian diukur dengan spektrofotometer UV-Visible pada panjang gelombang 517 nm. Diperoleh IC50 resveratrol, resveratrol terprenilasi, dimer resveratrol, dan dimer resveratrol terprenilasi berturut-turut: 64,03 ppm; 92,97 ppm; 22,24 ppm; dan 76,83 ppm.

---

Trans-Resveratrol (3,4,5-trihydroxy-trans-stilbene), a naturally occurring stilbene commonly found in red wine. Due to its appreciable quantity, it has been considerable interest on correlation study of consuming red wine and decreasing risk of heart disease, which is called ?French paradox?.

In this study, dimer resveratrol as resveratrol derivate, is synthesized using peroxidase horseradish and H2O2 10% at 37℃. Prenylation of resveratrol is undergone with K2CO3 catalyst in organic medium (acetone and t-butyl alcohol) and water. Prenylation in acetone yields more product than prenylation in other solvents. Optimization is done on 3, 6, 12, and 24 hours, for evaluating the best effectiveness on 24 hours. Prenylated dimer resveratrol can be synthesized using K2CO3 catalyst. Spectrophotometer UV-Visible analyze the bathochromic shift on the all prenylated resveratrol. Functional group indentification using spectrometer FTIR is used for detecting O-prenylation and C-prenylation based on intensity of the peak on hydroxy (-OH) absorption.

MS/MS analysis shows that there are prenylated resveratrol, dimer resveratrol, and prenylated dimer resveratrol with different number of substituted prenyl group. Resveratrol, prenylated resveratrol, dimer resveratrol, and prenylated dimer resveratrol are then evaluated for the antioxidant activity by using DPPH 0.05 mM and incubated for 30 minutes. Sample absorbance were then measured using spectrophotometer UV-Visible in 517 nm of wavelength. IC50 known from the data, resveratrol 64.03 ppm; prenylated resveratrol 92.97 ppm; dimer resveratrol 22.24 ppm; and prenylated dimer resveratrol 76.83 ppm."

"Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari pemakaian berulang lipase Candida rugosa E.C 3.1.1.3 yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan pada reaksi esterifikasi asam lemak minyak kelapa sawit dengan sorbitol. Pemakaian dari enzim lipase Candida rugosa yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan digunakan sebanyak lima kali pemakaian. Nilai persen loading pada lipase terimobilisasi yang diperoleh adalah sebesar 75%. Reaksi esterifikasi dilakukan pada pelarut t-butanol dan Metil Isobutil Keton (MIBK). Persen konversi reaksi esterfikasi menggunakan enzim bebas dalam pelarut MIBK adalah 24,20%, sedangkan dalam pelarut t-butanol belum diperoleh. Persen konversi yang diperoleh pada penggunaan enzim terimobilisasi dalam pelarut MIBK secara berturut-turut adalah 16,28%, 13,96%, 10,93%, 5,60%, dan 3,50%, sedangkan dalam pelarut t-butanol adalah 12,60%, 9,97%, 6,20%, 4,79%, dan 2,45%. Jumlah produk yang dihasilkan menggunakan enzim terimobilisasi lebih efektif dibandingkan menggunakan enzim bebas.

---

This research is going to study about repeating usage of Candida rugosa E.C 3.1.1.3 lipase immobilized to Fe3O4-chitosan nanoparticles as esterification reaction catalyst of palm oil fatty acid and sorbitol. Lipase Candida rugosa which is immobilized to Fe3O4-chitosan is used five times. The value of percent loading for lipase immobilized is 75%. Esterification reaction is in t-butyl alcohol and Methyl Isobutyl Ketone (MIBK) solvent. Percent convertion for esterification reaction using free enzyme in MIBK solvent is 24,20%, whereas in t-butyl alcohol solvent is not completely done. Percent convertion for esterification reaction using immobilized enzyme in MIBK solvent are 16,28%, 13,96%, 10,93%, 5,60%, dan 3,50%, whereas in t-butyl alcohol solvent are 12,60%, 9,97%, 6,20%, 4,79%, dan 2,45%. Amount of product is produced using immobilized enzyme is better than using free enzyme."