Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Lipase B Candida antarctica (CALB) secara ekstensif dipelajari dalam produksi biodiesel, produk farmasi, deterjen, dan senyawa lainnya secara enzimatis. Salah satu kekurangan penggunaan CALB adalah suhu optimumnya yang relatif rendah pada 40oC (313 K). Tujuan penelitian ini adalah untuk merancang mutan CALB yang lebih termostabil dibanding CALB wild type dengan rekayasa penambahan ikatan disulfida. Simulasi dinamika molekul dilakukan untuk mengamati proses unfolding atau denaturasi termal CALB. Denaturasi termal CALB dipercepat dengan melakukan simulasi pada suhu tinggi. Simulasi dinamika molekul CALB dilakukan dengan perangkat lunak GROMACS pada suhu 300-700 K. Prediksi pasangan residu yang dapat dimutasi menjadi sistein dilakukan dengan perangkat lunak ?Disulfide by DesignTM?. Pemilihan residu yang dimutasi, didasarkan pada hasil analisis fleksibilitas CALB. Berdasarkan hasil analisis tersebut dirancang tiga mutan enzim CALB yaitu Mutan-1 (Leu73Cys/Ala151Cys), Mutan-2 (Trp155Cys/Glu294Cys), dan Mutan- 3 (Thr43Cys/Ser67Cys). Parameter yang digunakan untuk membandingkan termostabilitas enzim mutan dengan wild type adalah RMSD, SASA (solvent accessible surface area), jari-jari girasi (Rg), dan struktur sekunder. Simulasi dinamika molekul yang dilakukan pada ketiga mutan tersebut menunjukkan bahwa Mutan-1 memiliki termostabilitas yang lebih baik dibanding CALB wild type. Diharapkan hasil penelitian ini dapat memberikan saran rancangan mutasi yang dapat diimplementasikan ke dalam laboratorium basah (wet experiment).

---

Candida antarctica lipase B (CALB) is extensively studied in enzymatic production of biodiesel, pharmaceutical products, detergents, and other chemicals. One drawback of using CALB is its relatively low optimum temperature at 313 K (40oC). The objective of this research is to design CALB mutant with improved thermostability by introducing extra disulfide bond. Molecular dynamic simulation was conducted to get better insight on the process of thermal denaturation or unfolding in CALB. Thermal denaturation of CALB was accelerated by conducting simulation at high temperature. Molecular dynamic simulation of CALB was performed with GROMACS software package at 300-700 K. Prediction of possible mutation was conducted using ?Disulfide by DesignTM? software. Selection of mutated residues was based on flexibility analysis of CALB.

From those analyses, three mutants were designed, which are Mutant-1 (73LeuCys/151AlaCys), Mutant-2 (155TrpCys/294GluCys), and Mutant-3 (43ThrCys/67SerCys). Parameters that were used to compare the thermostability of mutant with wild type enzyme were RMSD, SASA (solvent accessible surface area), radius of gyration (Rg), and secondary structure. Molecular dynamic simulation conducted on those three mutants showed that Mutant-1 have better thermostability compared to wild type CALB. The resulted mutant design will be used as a suggestion to engineer CALB mutant in wet experiment."

"Gen CalBsyn telah dikonstruksi untuk mengkode Candida antarctica lipase B (CalB). Enzim tersebut memiliki peranan penting sebagai biokatalis yang efektif di bidang bioteknologi dan industri. Sekuens gen CalBsyn telah dimodifikasi dengan menambahkan mutasi pada tiga asam amino untuk meningkatkan termostabilitas enzim tersebut. Gen enhanced green fluorescent protein (egfp) telah digunakan sebagai reporter gene untuk memvisualisasikan ekspresi gen CalBsyn. Penelitian bertujuan untuk mensubkloning gen CalBsyn dan fusi gen CalBsyn-egfp ke dalam vektor ekspresi pGAPZα pada Escherichia coli TOP10F’. Gen CalBsyn telah diisolasi dari vektor pJ912-CalBsyn dengan teknik digesti menggunakan enzim restriksi XhoI. Fragmen gen CalBsyn yang berukuran 1136 bp kemudian diligasikan pada vektor ekspresi pGAPZα dan ditransformasikan ke dalam E. coli TOP10F’ untuk mendapatkan vektor rekombinan pGAPZα- CalBsyn. Fragmen gen egfp yang berukuran 750 bp telah diisolasi dari vektor pTZ-egfp menggunakan teknik PCR, kemudian diligasikan ke dalam vektor rekombinan pGAPZα-CalBsyn dan ditransformasikan ke dalam E. coli TOP10F’ untuk mendapatkan vektor rekombinan pGAPZα-CalBsyn-egfp. Hasil penelitian menunjukkan bahwa kedua vektor rekombinan pGAPZα-CalBsyn dan pGAPZα- CalBsyn-egfp telah berhasil ditransformasikan ke dalam E. coli TOP10F’ dengan nilai efisiensi transformasi sebesar 4,11 x 103 cfu/μg DNA plasmid dan 3,10 x 104 cfu/μg DNA plasmid di dalam medium seleksi mengandung zeocin [25 μg/ml].

---

The CalBsyn gene was constructed to encode Candida antarctica lipase B (CalB). The enzyme has important role as the effective biocatalyst in biotechnology and industrial fields. The sequence of CalBsyn gene has been modified by mutation at three amino acids to improve thermostability of the enzyme. The enhanced green fluorescent protein (egfp) gene was used as reporter gene to visualize the expression of the CalBsyn gene. This research was aimed to subclone both CalBsyn gene and CalBsyn-egfp fusion gene into pGAPZα expression vector on Escherichia coli TOP10F’. The CalBsyn gene was isolated from pJ912-CalBsyn vector by digestion using XhoI restriction enzyme. The 1136 bp fragment of CalBsyn gene then was ligated to pGAPZα expression vector and transformed into E. coli TOP10F’ in order to obtain recombinant vector pGAPZα-CalBsyn. The 750 bp fragment of egfp gene that was isolated from pTZ-egfp vector using PCR technique was ligated to recombinant vector pGAPZα-CalBsyn and transformed into E. coli TOP10F’ to obtain pGAPZα-CalBsyn-egfp recombinant vector. The result showed that both recombinant vectors pGAPZα-CalBsyn and pGAPZα- CalBsyn-egfp were successfully transformed into E. coli TOP10F’ with transformation efficiency values 4,11 x 103 cfu/μg plasmid DNA and 3,10 x 104 cfu/μg plasmid DNA respectively in the selection medium containing zeocin [25 μg/ml]."

"Candida rugosa lipase (CRL) adalah enzim yang umum digunakan pada industri biofarma dan biopestisida disebabkan karena kemampuan katalitiknya yang tinggi dan dapat digunakan berulang atau reusable. Namun, kondisi dari proses industri yang berada di luar rentang kestabilan CRL menyebabkan denaturasi atau destabilisasi enzim. Imobilisasi enzim CRL dilakukan agar enzim lebih stabil dan dapat digunakan kembali. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan kondisi optimum imobilisasi enzim CRL, dengan variabel bebas berupa waktu imobilisasi 30-90 menit, suhu imobilisasi 30-50oC, pH imobilisasi 6-7, serta perbandingan pelarut dan buffer yaitu 1,5-4% (v/v). Analisis kuantitatif yang dilakukan adalah uji aktivitas esterifikasi, stabilitas termal, dan kadar protein. Hasil penelitian menunjukkan bahwa enzim CRL amobil mengalami peningkatan aktivitas esterifikasi, dengan efisiensi immobilisasi sebesar 56,61%. iEnzim CRL terimobilisasi menunjukkan peningkatan termostabilitas dibandingkan enzim bebas, sebesar 43% pada suhu 60oC, 79% pada suhu 70oC, dan 94% pada suhu 80oC

---

Candida rugosa lipase (CRL) is an enzyme widely used in biopharmaceutical and biopesticide industries due to its high catalytic ability and reusability. However, severe operating conditions may cause enzyme denaturation and lower its reusability. The use of acetone during the immobilisation process may affect the thermostability and esterification activity. This work aims to increase immobilised CRL's enzymatic activity, stability, and reusability. The influence of initial enzyme concentration, and immobilisation condition, i.e., time, temperature, pH, were optimised using the OFAT method. Results showed that the addition of acetone during the immobilisation process increased esterification activity. The immobilised CRL offers higher thermostability by 43% at 60oC, 79% at 70oC, and 94% at 80oC compared to the free enzyme."

"Lipase merupakan enzim yang umum diaplikasikan sebagai katalis, baik pada industri pangan maupun proses sintesis bioplastik, seperti Poli Asam Laktat (PLA), dimana lipase Candida rugosa (CRL) menjadi salah satu jenis enzim lipase yang banyak digunakan. Namun, tingginya suhu operasi pada industri maupun sintesis bioplastik dapat mendenaturasi enzim sehingga mempengaruhi aktivitas karena terjadinya perubahan struktur enzim. Proses imobilisasi CRL dapat dilakukan guna meningkatkan stabilitas termal enzim. Pada penelitian ini proses imobilisasi dilakukan melalui metode adsorpsi pada matriks pendukung padat, yaitu Celite. Imobilisasi enzim melalui metode adsorpsi dipengaruhi oleh kondisi operasinya, seperti waktu, suhu, dan pH imobilisasi. Penelitian ini dilakukan dengan beberapa variasi, yaitu jenis larutan pencuci, konsentrasi enzim, suhu imobilisasi, waktu imobilisasi, pH imobilisasi, dan rasio pelarut terhadap buffer. Analisis enzim terimobilisasi dilakukan terhadap aktivitas esterifikasi, stabilitas termal, dan kandungan proteinnya. Penelitian menunjukkan jenis larutan pencuci, konsentrasi enzim, suhu imobilisasi, waktu imobilisasi, pH imobilisasi, dan rasio pelarut terhadap buffer dengan hasil optimal adalah etanol; 35 mg/mL; 60 menit; 6,5; dan 2,75 (v/v) secara berturut-turut. Enzim terimobilisasi pada penelitian ini menghasilkan aktivitas esterifikasi 76% lebih tinggi daripada enzim bebas pada suhu 37°C. Imobilisasi juga meningkatkan stabilitas termal enzim sebesar 29-51% pada suhu esterifikasi tertentu.

---

Lipase is an enzyme that is commonly applied as a catalyst, both in the food industry and in the synthesis of bioplastics, such as Poly Lactic Acid (PLA), where Candida rugosa lipase (CRL) is one of the widely used lipases. However, high operating temperatures in industry and bioplastic synthesis can denature enzymes, thereby affecting activity due to changes in enzyme structure. The CRL immobilization process can be carried out to improve the thermal stability of the enzyme. In this study, the immobilization process was done through the adsorption method on a solid support matrix, that is Celite. Enzyme immobilization through the adsorption method is influenced by its operating conditions, such as time, temperature, and pH of immobilization. The study was carried out by varying the washing solution type, enzyme concentrations, immobilization temperatures, immobilization time, immobilization pH, and the ratio of solvent to buffer. The immobilized enzyme analysis was performed on the esterification activity, thermal stability, and protein content. The study showed that the washing solution type, enzyme concentration, immobilization temperature, immobilization time, immobilization pH, and the ratio of solvent to buffer with optimal results were ethanol, 35 mg/mL, 60 minutes, 6.5, and 2.75 (v/v) respectively. The immobilized enzyme in this study resulted in 76% higher esterification activity than the free enzyme at 37°C. Immobilization also increases the thermal stability of the enzyme by 29-51% at a certain esterification temperature."

"ABSTRAKSenyawa farmakologi yang memiliki atom C asimetris, aktivitas penyembuhannya seringkali dihubungkan dengan kiralitas senyawa tersebut. OIeh karena itu, kini telah berkembang berbagai upaya untuk menghasilkan obat-obat kiral dalam bentuk enansiomer murni. Penggunaan enzim sebagai katalis sintesa senyawa kiral memiliki beberapa keunggulan dibandmgkan dengan reaksi kimia biasa, yaitu : biaya yang tidak mahal karena tidak diperlukan senyawa optis aktif murni, bersifat enansiospesifik sehingga akan dihasilkan suatu produk dengan kemurnian enansiomer yang tinggi, kondisi reaksi lunak, dan dapat dioptirnasikan untuk mendapatkan hasil yang lebih tinggi. Penelitian mi bertujuan untuk mengetahui kemampuan enzim lipase Candida rugosa melakukan reaksi hidrolisis enansioselektif pada substrat (R,S)-Metil-2(6- metoksi-2-nafiul)propanoat. Untuk mendapatkan kondisi resolusi optimum, dilakukan percobaan dengan memvariasikan waktu inkubasi, pH media, dan konsentrasi substrat. Analisa kuantitatif produk hasil resolusi ditentukan dengan Kromatografi Cair Kinerja Tinggi (KCKT). Hasil penelitian menunjukkan bahwa enzim lipase Candida rugosa dapat melakukan reaksi hidrolisis enansioseiektif pada substrat (R,S)-metil-2-(6-metoksi-2- naftil)propanoat mengliasilkan asam 246-metoksi-2-naftil)propanoat atau naproksen yang memberikan sudut putar optis positif Proses resolusi (R., S)-Metil-2(6-metoksi-2- nafiul)propanoat mencapai optimum pada kondisi waktu inkubasi 120 jam, pH media 6,8 dan konsentrasi substrat 5 mM. Persen produk hasil resotusi (naproksen) yang dilakukan pada kondisi optimum adalah 42,273 % [a] 25 = 62,5 ° (c.0,04, CHCI3)."

"Imobilisasi lipase Candida rugosa EC 3.1.1.3 pada partikel nano magnetik Fe3O4-kitosan sebagai material support telah berhasil dilakukan. Imobilisasi nano-lipase tersebut memberikan efisiensi sebesar 67,4 % dengan penurunan aktivitas spesifik sebesar 49,3 %. Pada penelitian ini dilakukan studi interesterifikasi minyak sawit dengan variasi alkil alkanoat yaitu metil asetat, etil asetat, dan propil asetat menggunakan katalis lipase terimobilisasi pada partikel nano Fe3O4-kitosan. Kondisi reaksi dilakukan dengan rasio mol antara minyak sawit dengan alkohol ataupun alkil alkanoat adalah 1:6; dosis enzim 6% dari berat minyak; pelarut tambahan t-butanol 7,5% dari berat minyak; dan sonikasi dengan frekuensi 40 kHz selama 2 jam. Hasil menunjukkan bahwa pada reaksi transesterifikasi masih ada minyak yang belum terkonversi menjadi alkil ester. Hal tersebut dapat dilihat dengan kasat mata. Sedangkan pada interesterifikasi tidak terlihat adanya minyak. Analisis alkil ester hasil reaksi interesterifikasi dilakukan dengan GC-FID. Hasil analisis dengan GC-FID memberikan fenomena % komposisi alkil miristat, alkil palmitat, alkil oleat, dan alkil linoleat pada alkil ester yang terbentuk, ternyata mendekati % komposisi asam lemak dari minyak sawit. Pada metil ester, % komposisinya adalah metil miristat 5,43%, metil palmitat 51,23%, metil oleat 39,84%, dan metil linoleat 3,49%. Pada etil ester komposisinya adalah etil miristat 1,97%, etil palmitat 10,17%, etil oleat 75,53%, dan etil linoleat 12,33%. Pada propil ester komposisinya adalah propil miristat 19,14%, propil palmitat 42,07%, propil oleat 35,38%, dan propil linoleat 3,42%.

---

Immobilization of Candida rugosa lipase EC 3.1.1.3 on Fe3O4 magnetic nanoparticle-chitosan as support material has been successfully carried out. The nano-lipase immobilization gives an efficiency of 67.4% with a decrease in the specific activity of 49.3%. In this research study by the variation interesterification of palm oil alkyl alkanoic is methyl acetate, ethyl acetate, and propyl acetate using lipase catalyst immobilized on Fe3O4-chitosan nano particles. Reaction conditions conducted by the mole ratio between palm oil with alcohol or alkyl alkanoic is 1:6; enzyme dose 6% of the weight of oil; additional solvent t-butanol 7.5% of the weight of oil; and sonication with a frequency of 40 kHz for 2 hours. The results showed that the transesterification reaction is still no oil that has not been converted into alkyl esters. This can be seen with the naked eye. While the interesterification no visible oil. Analysis of alkyl esters interesterification reaction products was done by GC-FID. The results of the analysis by GC-FID gave phenomenon% composition of alkyl myristate, alkyl palmitate, alkyl oleic, and alkyl linoleic to alkyl esters are formed, apparently approaching % fatty acid composition of palm oil. % Compositions in methyl ester are methyl myristate 5.43%, 51.23% methyl palmitate, methyl oleate 39.84%, and 3.49% methyl linoleate. % Compositions in ethyl ester are 1.97% ethyl myristate, ethyl palmitate 10.17%, 75.53% ethyl oleate, and ethyl linoleic 12.33%. % Compositions in propyl ester are propyl myristate 19.14%, 42.07% propyl palmitate, propyl oleate 35.38%, and 3.42% propyl linoleic."

"Ester asam lemak glukosa dapat diperoleh melalui reaksi esterifikasi antara glukosa dengan asam lemak hasil hidrolisis minyak sawit. Pada penelitian ini, reaksi esterifikasi dilakukan secara enzimatik menggunakan katalis lipase Candida rugosa E.C.3.1.1.3 yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan. Nanopartikel Fe3O4-kitosan disintesis menggunakan metode kopresipitasi antara Fe3+ dan Fe2+, kemudian dikarakterisasi menggunakan FTIR (Fourier Transform Infra Red) dan FESEM (Field Emission Scanning Electron Microscopy). Proses imobilisasi lipase pada nanopartikel Fe3O4-kitosan menggunakan metode ikat silang dengan glutaraldehida sebagai agen pengikat silang. Hasil imobilisasi lipase dianalisis menggunakan FESEM. Analisis dengan FESEM menunjukkan bahwa ukuran rata-rata partikel Fe3O4-kitosan yang dihasilkan berkisar 35 nm. Persen loading imobilisasi lipase yang diperoleh adalah 84,80%. Aktivitas hidrolisis lipase terimobilisasi sebesar 5,61 U/mg dengan aktivitas spesifik 0,374 U/mg, serta efisiensi imobilisasi sebesar 14,22%. Dari hasil reaksi esterifikasi diperoleh persen konversi asam lemak sebesar 2,92; 3,33; 3,75; 5,83; dan 8,75 pada penggunaan enzim terimobilisasi berurutan sebesar 5, 10, 20, 30, dan 40% massa substrat.

---

Glucose fatty acid esters could be produced by esterification reaction between palm oil fatty acid and glucose. In this study, esterification reactions were carried out enzymatically using immobilized Candida rugosa lipase E.C. 3.1.1.3 on Fe3O4-chitosan nanoparticles. Fe3O4-chitosan nanoparticles were synthesized by co-precipitation method between Fe3+ and Fe2+ and then characterized using FTIR (Fourier Transform Infra Red) and FESEM (Field Emission Scanning Electron Microscopy). The process of lipase immobilization on Fe3O4-chitosan nanoparticles was using crosslinking method with glutaraldehyde as crosslinking agent. The immobilization lipase obtained was analyzed by FESEM. FESEM analysis showed that the average particle size of Fe3O4-chitosan nanoparticles produced was around 35 nm. Loading percentage of immobilized lipase was 84,80%. Hydrolysis activity of immobilized lipase was 5,61 U/mg with specific activity 0,374 U/mg and efficiency immobilization was 14,22%. The percentage of fatty acid conversions obtained from this study were 2,92; 3,33; 3,75; 5,83; 8,75 by using immobilized lipase each around 5, 10, 20, 30, 40% of substrate mass."

"Reaksi esterifikasi antara glukosa dengan asam lemak dapat menghasilkan ester asam lemak-glukosa. Pada penelitian ini, asam lemak diperoleh dari reaksi hidrolisis minyak kelapa sawit yang dijual dipasaran. Reaksi esterifikasi dilakukan secara enzimatik menggunakan katalis lipase Candida rugosa E.C.3.1.1.3 terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-Kitosan. Nanopartikel Fe3O4- Kitosan disintesis dengan metode kopresipitasi kemudian dilakukan karakterisasi dengan FTIR (Fourier Transform Infra Red), XRD (X-Ray Diffraction), dan EDS (Energy Dispersive X-Ray Spectroscopy). Imobilisasi lipase Candida rugosa pada nanopartikel Fe3O4-Kitosan menggunakan metode ikat silang dengan glutaraldehida sebagai agen pengikat silang. Hasil imobilisasi dilakukan uji aktivitas dan persen loading. Persen loading imobilisasi lipase yang diperleh adalah 62,20% dan aktivitas hidrolisis lipase terimobilisasi sebesar 6,18 U/mL dan aktivitas spesifiknya sebesar 2,65 U/mg serta efisiensi imobilisasi sebesar 34,54%. Dari hasil optimasi esterifikasi diperoleh persen konversi optimum sebesar 3,70 % dengan kondisi reaksi pada suhu 35°C , ratio glukosa : asam lemak 1 : 90, dan waktu reaksi selama 16 jam dan 40% massa enzim terimobilisasi.

---

Esterification reaction between glucose and fatty acid could produce glucose-fatty acid esters. In this study, fatty acid was synthesized from hydrolysis reaction of palm oil. Esterification reaction was carried out enzymatically using immobilized Candida rugosa lipase EC.3.1.1.3 on Fe3O4-chitosan nanoparticles. Fe3O4-chitosan nanoparticles was synthesized using co-precipitation method and was characterized using FTIR (Fourier Transform Infra Red), XRD (X-Ray Diffraction), and EDS (Energy Dispersive X-Ray Spectroscopy). Candida rugosa lipase was immobilized on Fe3O4-chitosan nanoparticles using cross-linking method with glutaraldehyde as cross linker. Loading percentage of immobilized lipase was 62,20%. Hydrolysis activity of immobilized lipase was 6,81 U/mL, the specific activity was 2,65 U/mg and the immobilization efficiency was 34,54%. From this optimization study of esterification, the highest fatty acid conversion percentage was obtained using 1 : 90 ratio of glucose : fatty acid, 16 hours reaction time, immobilized lipase 40% of substrate’s mass, and at temperature 35°C. The highest fatty acid conversion percentage was 3,70%."

"Sintesis ester asam lemak karbohidrat pada penelitian ini dilakukan melalui reaksi esterifikasi antara glukosa dengan asam lemak hasil hidrolisis minyak kelapa. Reaksi esterifikasi dilakukan secara enzimatis menggunakan lipase Candida rugosa dengan pelarut organik (n-heksana) serta kandungan air yang relatif sedikit. Produk hasil sintesis diuji dengan uji emulsi dan diketahui memiliki sifat sebagai emulsifier. Hasil identifikasi produk menggunakan FT-IR menunjukkan serapan gugus ester pada bilangan gelombang 1737 cm-1. Pada imobilisasi lipase dalam matriks gel Ca-alginat, diperoleh kondisi optimum pada konsentrasi alginat 1% dan menghasilkan efisiensi imobilisasi sebesar 61,66%. Optimasi kondisi esterifikasi dengan lipase imobil dilakukan pada beberapa parameter seperti variasi suhu inkubasi, rasio substrat, waktu inkubasi, dan berat molecular sieve. Kondisi optimum reaksi esterifikasi diperoleh pada suhu 35o C, rasio mol asam lemak dengan glukosa 60:1, waktu inkubasi 16 jam, dan tanpa penambahan molecular sieve, dengan persen konversi sebesar 4,10%

---

In this study, the synthesis of fatty acid ? carbohydrate esters used glucose (G) and coconut oil fatty acid (FA). The esterification reaction was carried out enzymatically using Candida rugosa lipase in the present of organic solvent (nhexane).

The synthesized product was then examined by simple emulsion test and was proved to be an emulsifier. The characterization of synthesized product with FT-IR showed that product exhibit the absorbtion of ester functional group at 1737 cm-1. Lipase immobilization on Ca-alginate gel beads was also carried out to ease the separation of the enzyme from the system. The optimum condition for immobilization is by using Na-alginate 1%, resulting 61,66% immobilization yield.

Some parameters in the esterification reaction such as temperature, the molar ratio between glucose and fatty acid, time for incubation, and the weight of molecular sieve were also optimized. The optimum conditions for esterification using immobilized lipase on Ca-alginate were at 35o C, the molar ratio 1:60 (G/FA), 16 hours incubation time and 0 gr molecular sieve. The acid convertion at optimum conditions was up to 4,10%."

"Ester glukosa dapat disintesis secara enzimatik menggunakan lipase Candida rugosa melalui reaksi esterifikasi antara glukosa dan asam lemak dalam pelarut heksana. Pada penelitian ini, digunakan lipase terimobilisasi pada matriks alginat. Tujuannya adalah agar pemisahan produk mudah dilakukan, lipase dapat digunakan berulang, dan menurunkan biaya pemakaian lipase. Konsentrasi Naalginat optimum untuk imobilisasi enzim pada CaCl2 0,05M adalah 1% dengan persen efisiensi immobilisasi sebesar 65,62%. Optimasi reaksi esterifikasi dilakukan pada beberapa parameter seperti waktu inkubasi, suhu, molecular sieve, dan rasio mol substrat. Kondisi optimum untuk reaksi esterifikasi diperoleh pada waktu inkubasi 40 jam, suhu reaksi 35oC, rasio mol glukosa : asam lemak (1:60), dan tanpa penabahan molecular sieve. Identifikasi produk (dari enzim bebas) menggunakan instrument FT-IR memberikan serapan gugus ester pada bilangan gelombang 1735,93 cm-1. Pada uji emulsi sederhana, produk yang dihasilkan (dari enzim imobil) terbukti dapat bertindak sebagai emulsifier.

---

Ester glucose was synthesized using Candida rugosa lipase by esterification reaction between glucose and fatty acids obtained from hydrolyzed palm oil in solvent in hexane. In this study, lipase was immobilized in alginate matrix. By immobilization, it was expected that the enzyme could be reusable, the product separation would be easier, and caused in lowering cost in enzyme consumption. The optimum Na-alginate concentration for lipase immobilization was 1% at 0,05M CaCl2, with percent immobilization yield 65,62%. Optimization of the esterification reaction carried out on several parameters such as incubation time, temperature, molecular sieve, and the mol ratio of substrates.

The optimum conditions obtained at temperature 35oC, for 40 hours of incubation, and the substrate mol ratio of glucose and fatty acids is 1:60 Identification of products (from free enzyme) using FT-IR instrument gave the ester group absorption at wavenumber 1735,93 cm-1. In a simple (from enzyme imobil) emulsion test, the synthesized product could be act as emulsifier."