Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Enzim α-amilase merupakan enzim yang memecah ikatan 1,4 glukosidik pada pati. Produksi enzim saat ini masih di dominasi dengan fermentasi. Aktivitas enzim yang diproduksi dalam skala yang lebih besar (fermentor) perlu dilakukan optimasi karena sulitnya menjaga faktor faktor yang mempengaruhi kinerja proses fermentasi pada skala yang lebih besar. Pada penelitian ini dilakukan optimasi agitasi proses fermentasi pada fermentor 10 L dengan variasi agitasi 100 rpm, 150 rpm, dan 200 rpm. Pengujian dilakukan dengan analisis aktivitas enzim, jumlah sel dan gula reduksi. Agitasi optimum untuk produksi enzim α-amilase pada penelitian ini adalah agitasi 150 rpm. Aktivitas enzim α-amilase tertinggi terjadi pada jam ke 30 dengan aktivitas sebesar 38,96 U/ml. Hasil ini didukung oleh hasil pertumbuhan sel dimana pertumbuhan sel tertinggi terjadi pada 150 rpm di jam ke 30 degan populasi sel 1,27 × 107 sel. Profil pertumbuhan Bacillus amyloliquefaciens T1 stabil pada agitasi 150 rpm, pada agitasi 100 rpm terlihat sangat lambat, sedangkan pada agitasi 200 rpm pertumbuhan sel yang cepat termamati.

---

α-Amilase is an enzyme that break down 1,4 glukosidic bonds of starch. Production of enzymes currently using dominate the fermentation. Enzyme activity produced in large scale fermentor need to be optimize due to the difficulty of keeping factors affecting fermentation performance in large scale fermentor. In this study the agitation optimization performed in 10 L fermentor with variation 100 rpm, 150 rpm, 200 rpm. Enzyme analysis performend with analysis of activity, cell, and reducing sugar. Agitation optimum for the production of α-amylase is 150 rpm. The highest enzyme activity is 38,96 U/ml at 30th hours. This result supported by cell observation which the highest cell growth in this study is at 30th with cell population is 1,27 × 107 sel. Bacillus amyloliquefaciens T1 growth profile stable at 150 rpm, at 100 rpm the growth profile stable but slowly, while at 200 rpm rapid cell growth observed."

"ABSTRAKNitrogen merupakan salah satu unsur makronutrien yang penting bagi bakteri, baik secara struktural maupun fungsional.Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen, yaitu kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, ekstrak khamir, bakto-pepton KNO3, (NH4)2SO4, dan urea dalam medium Pamatong modifikasi, terhadap aktivitas amilase bakteri termofil Bacillus sp. Th4, pada fermentasi 20 jam.Aktivitas amilase bakteri pada enam variasi sumber nitrogen diuji dengan metoda Morgan & priest modifikasi. Pengukuran kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan pereaksi DNS. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/ml.Hasil pengujian statistik menunjukkan ada pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen terhadap aktivitas amilase bakteri. Perbedaan-rata-rata aktivitas amylase terjadi antara (NH4)2SO4. dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, begitu pura antara urea dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton. Rata-rata aktivitas amilase bakteri yang maksimar, diperoleh dengan penambahan sumber nitrogen bakto-pepton.ABSTRACT"

"ABSTRAKEnzim amilase adalah enzim ekstraselular berfungsi menghidrolisis pasti menjadi unit-unit yang lebih sederhana. Aktivitas enzim tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, di antaranya adalah pH.Peneiitian ini bertujuan meneliti pengaruh pH awal terhadap aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada enam variasi pH awal, yaitu: 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5 dan 8,0. Medium fermentasi menggunakan medium Pamatong dkk. Modifikasi. Pengujian aktivitas amilase dilakukan dengan metoda Morgan & Priest modifikasi. Pengukuran kadar glukosa dilakukan dengan pereaksi dinitrosalisilat. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/mi. Hasil perhitungan aktivitas amilase menunjukkan bahwa ada perbedaan aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada pH awal 5,5 dengan kelima pH awal lainnya; pH awal 6,0 dengan pH awal 7,0, 7,5 dan 8,0. Aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tidak berbeda pada pH awal 6,0 dengan 6,5; pH awal 6,5 dengan pH awal 7,0, 7,5, dan 8,0; pH awal 7,0 dengan pH awal 7,5, dan 8,0; serta pH awal 7,5 dengan 8,0. Rata-rata aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tertinggi diperoleh pada pH awal 7,0.ABSTRACT"

"ABSTRAKPenggunaan mikroorganisme sebagai. sumber enzim dalam industri rneningkat, sehingga masih terus dicari strain-strain penghasil enzim yang baik. Bacillus sp. Th4 hasil isolasi dari Timur Tengah diuji aktivitas enzimnya pada suhu 45oC.Pengujian aktivitas amilolitik dilakukan dengan mengukur kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan menggunakan pereaksi DNS. Aktivitas proteolitik dilakukan dengan mengukur tingginya pencairan gelatin, sedangkan aktivitas lipolitik dilakukan dengan mengukur diameter zona bening yang terbentuk di sekitar koloni bakteri yang ditumbuhkan pada medium Tributirin Agar.Hasil penelitian adalah, pada suhu 45oC: Bacillus sp. Th4 tidak memiliki aktivitas lipolitik, aktivitas proteolitik lemah, serta aktivitas amilolitik yang kuat. Hasil uji-t pada α=0,05 menunjukkan bahwa ada beda nyata antara aktivitas amilolitik pada suhu 45 dan 50°C. Pengukuran aktivitas amilolitik pada suhu 50°C menunjukkan bahwa aktivitas amilolitik lebih rendah daripada di suhu 45°C.ABSTRACT"

"Sumber nitrogen yang digunakan oleh kapang dapat berbentuk asam amino, protein, dan urea. Sumber nitrogen tesar pengaruhnya terhadap produksi glukoami lase. Penelitian ini bertujuan untuk meneliti ada tidaknya pengaruh konsentrasi urea yang berbeda ternadap aktivitas glukoami lase Rhizopus arrliizus UICC 2, serta roeneliti konsentrasi yang paling baik bagi kapang tersebut untuk menghasilkan aktivitas glukoamilase yang maksimal pada kondisi fermentasi yang diberikan. Fengujian aktivitas glukoamilase dilakukan dengan metode Hisnisne dRR. modifikasi. Fengukuran kadar glukosa dilakukan dengan metode Somogyi-Helson.Hasil pengujian statistik menunjukkan adanya pengarun konsentrasi urea ternadap aktivitas glukoami lase R. arrblzus UICC 2 pada fermentasi 20 jam. Rata-rata aktivitas glukoami lase R. arrliizus mencapai nilai tertinggi pada medium dengan konsentrasi urea 0,13638X. Terdapat perbedaan rata-rata aktivitas glukoamilase R. arrfiizus UICC 2 pada fermentasi 20 jam, antara konsentrasi urea 0, 13638X dengan 0, OX, 0,04546X, 0, 09096X, 0, 18180X, O, 22728X, dan 0, 2727OX."

"ABSTRAKRuang Lingkup dan Cara Penelitian: Banyak senyawa diketahui dapat mempengaruhi aktivitas enzim mikrosom hati. Pengaruh doksazosin - suatu obat antihipertensi baru - terhadap aktivitas mikrosom hati belum diketahui. Untuk itu dilakukan penelitian efek pemberian doksazosin (D), i.p. terhadap kecepatan metabolisme aminopirin pada model perfusi hati tikus ex vivo, dibandingkan dengan pemberian fenobarbital (F) dan NaCl. (N). Juga dilakukan pemeriksaan pengaruh-penambahan doksazosin (FD) dan simetidin (FS) pada kelompok F.Tiap kelompok terdiri dari 6 ekor tikus jantan galur Wistar. Perfusi dilakukan secara resirkulasi dengan larutan dapar Krebs- Henseleit sebagai cairan perfusat, yang dijenuhkan dengan campuran gas 95% 02: 002 5% (v/v). Kadar aminopirin pada cairan perfusi diperiksa dengan metode Brodie dan Axelrod. Diukur pula berat hati; kadar GPT pada serum, perfusat awal dan akhir; serta penyerapan tripan biru oleh inti sel hati. Kecepatan metabolisme aminopirin dinyatakan dengan nilai slope dari garis regresi penurunan kadar aminopirin dalam perfusat.Hasil dan Kesimpulan: Berat badan tikus, kecepatan aliran perfusi serta nilai GPT serum, perfusat awal dan akhir dari kelima kelompok tidak berbeda bermakna. Tidak ada inti sel hati yang menyerap tripan biru pada semua sediaan histopatologik. Berat hati rata-rata kelompok D (5,78 g) tidak berbeda bermakna dengan kelompok N (5,60 g), sedangkan kelompok F (7,93 g), FS (8,03 g) dan FD (8,05 g) berbeda sangat bermakna dengan kelompok N (p <0,001). Perbandingan nilai slope yang diuji dengan i "comparison of slopes", ternyata slope kelompok D (-4,17x10 ) tidak berbeda dengan kelompok N (-37x10 ), tetapi berbeda bermakna dengan kelompok F (-8,56x10-) (p < 0,001). Slope kelompok Fl (-7,84xlO-'i berbeda bermakna dengan kelompok FS (-4,67x10 ) (p <0,01 tetapi tidak berbeda dengan kelompok F.Dan hasil tersebut dapat disimpulkan bahwa doksazosin tidak bersifat induktor maupun inhibitor terhadap metabolisme aminopirin oleh enzim mikrosom hati pada percobaan perfusi hati tikus ex vivo.

---

ABSTRACTThe Effects Of Doxazosin On Aminopyrine Meetabolism In Perfused Rat LiverScope and Method of Study: Several hundreds synthetic and naturally occurring compounds with diverse structures are now known to in-crease the activity of microsomal enzymes. The effect of doxazosin - a new antihypertensive agent - on microsomal enzymes activities has not yet been investigated. This study was carried out to deter-mine the effects of doxazosin (D) on microsomal enzymes compared to NaC1. (N) and phenobarbital. (F). In addition, the effect of the addition of doxazosin (FD) to F group compared to addition of cimetidine (FS) was also evaluated.The experiment was carried out on male rats of the Wistar strain; each group consists of 6 animals. Following treatment with the respective drugs, the livers were isolated and perfuse in a recalculating system with Krebs-Henseleit buffer, saturated with 95% 02 : 5% C02 (v/v,) at 37° C and pH 7.4. Aminopyrine was introduced into the perfusion medium, and its concentration measured at intervals during a 45-minute period by the method of Brodie and Axelrod. Additional measurements were: the liver weight; GPT activity in the serum and perfusate (initial and final); per-fusion flow rate; and try pan blue uptake by the hepatocytes.Findings and Conclusions: There is no difference in body weight, per-fusion flow rate, and GPT activity in the serum and perfusates (initial and final) of the five groups. No trypan blue uptake by the hepatocytes was observed by microscopically analysis. There is no difference in total liver weight between the D group (5.78 g) and the N group (5.60 g), while the F group (7.83 g), FS group (8.03 g) and FD group (8.05 g) are significantly different compared to the N group (p <0.001). The rate of aminipyrine, metabolism rep-resented by slope of regression line of aminopyrine decreasing content in the perfusate against the time was tested by the comparison of slopes. The slope of the D. group (-4.7x10-) i not significantly different compared to the N group (3.87x10 ), but is significantly different to the F group (-8.56x10 ) (p <0.01). The slope of the FD group (-7.84x14 ) is significantly different compared to FS (-4.67x10-3) (p < 0.05), but is not significantly different compared to the F group.Thus, it can be concluded that doxazosin is neither an inducers nor an inhibitor in the metabolism of aminopyrine by the liver microsomal enzyme in the isolated rat liver perfusion model. "

"Cyclodekstrin glucanotranferase (CGTase) merupakan enzim yang mengkatalis produksi cyclodekstrin (CD). Penelitian ini menggunakan satu enzim CGTase komersial (Toruzyme M) yang dihasilkan secara rekayasa genetika menggunakan bakteri Bacillus yang telah disisipkan gen GTase dari bakteri termofilik Thermoanaerobbacter. Walaupun enzim in dapat menghasilkan alpa, beta, dan gamma siklodekstrin (a-CD, 0-CD, ^-CD), namun beta siklodekstrin merupakan produk terbesar. Hasil penelitian memperlihatkan bahwa reaksin enzim CGTase ini dengan pati sagu mentah sangat berbeda jika menggunakan pati sagu tergelatinkan. Temperatur anneling dan temperatur reaksi enzimatik dhetepkan pada 65°C. Kondisi optimum diperoleh pada pH 9 (bufer glisin-NaOH 0.05M), 15% (b/v) pati sagu dan 0.5% konsentrasi enzim. Total siklodekstrin maksimum (13.17 g/L) diperoleh selama 4 jam pada kelajuan agitasi 200 rpm.dengan perbandingan produk adalah 28%: 64%: 8% masing-masing untuk or-CD: /?-CD: y-CD. Adanya CuSO4, FeSO4 and Co(N03)2 didalam substrat mampu menghambat aktivitas enzim secara keseluruhan sedangan pemberian n-pentene dan etanol akan menghasilkan a-CD sebagai produk utama. Nilai Kmax dan Km CGTase Toruzyme?adalah 0.09 s /?-CD/min and 16.695 %(w/v), secara berurutan.

---

Cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) is (he enzyme catalyzing the production of cyclodextrin (CD). This study was conducted using a commercial CGTase enzyme (ToruzymeT ) produced from genetically modified strain of Bacillus carrying the CGTase gene of Thermoanaerobbacter. Although this enzyme catalyses the formation of alpha, beta and gamma cyclodextrin from starch but beta-cyclodextrin is the major product. The result showed that the reaction behavior of the enzyme on ungelatinized sago starch was markedly different when compared with its reaction to gelatinized starch. Ungelatinised sago starch was annealed and reacted at 6S°C. The optimum condition for the reaction occurred at pH 9 (0.05M Glycine-NaOH buffer) with concentration enzyme and sago starch was 0.5%(v/v)and 15 %(w/v), respectively. The highest amount of total cyclodextrin (13.17 g/L) was produced when the reaction mixture was agitated at 200 rpm for 4 hours consisting of a-CD: /J-CD: y-CD at ratios of 28: 64: 8. The CGTase lost almost all its dextrinizing activity in the presence CuSO4, FeSO4 and Co(NO3)2 in substrate. Addition of n-pentane and ethanol to the reaction mixture, shifted the reaction toward an increased of yield of a-cyclodextrin and eventually becoming the main product of the reaction. The Kmax and Km value of CGTase Toruzyme? were 0.09 g /?-CD/min and 16.695 %(w/v), respectively."

"ABSTRAKDioksin merupakan polutan toksik yang terbentuk pada proses pembakaran tidak sempurna senyawa organik. Salah satu penanganan pencemaran dioksin dengan biodegradasi menggunakan kapang penghasil enzim ligninolitik. Penghilangan warna Remazol Brilliant Blue R (RBBR) dan Poly R-478 digunakan sebagai pendekatan metode untuk menyeleksi kapang pendegradasi dioksin. Penelitian bertujuan mendapatkan isolat kapang potensial pendegradasi dioksin yang memiliki kemampuan tertinggi dalam degradasi warna RBBR dan Poly R-478 serta aktivitas enzim ligninolitik. Metode penelitian ini adalah seleksi kemampuan degradasi warna RBBR dan Poly R-478 pada medium padat dan cair, pengukuran aktivitas enzim ligninolitik (lignin peroksidase (LiP), mangan peroksidase (MnP), lakase), serta identifikasi isolat kapang secara molekular. Hasil penelitian menunjukkan dari 80 isolat kapang yang diseleksi, isolat f-IG-KT-540.1 memiliki kemampuan mendegradasi warna RBBR tertinggi sebesar 58,89% dan isolat f-IG-PT-2.11 memiliki kemampuan mendegradasi warna Poly R-478 tertinggi sebesar 26,48%. Enzim MnP dominan dihasilkan kedua isolat dalam degradasi kedua pewarna dengan aktivitas enzim sebesar 0,0132 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-KT-540.1 dan 0,0157 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-PT-2.11. Identifikasi secara molekular pada daerah sekuen 28S rRNA menggunakan primer NL1 dan NL4 serta hasil konstruksi pohon filogeni menunjukkan isolat f-IG-KT-540.1 dan f-IG-PT-2.11 memiliki homologi sekuen sebesar 99% secara berurutan dengan Aspergillus oryzae dan Penicillium charlesii dengan nilai bootstrap mencapai 99 dan 100. Kedua isolat kapang tersebut berpotensi sebagai pendegradasi dioksin.

---

ABSTRACTDioxin is a toxic pollutant that cause environmental pollution come from incomplete combustion process of organic compounds. One of the treatment for dioxin pollution is biodegradation using fungi that produce ligninolytic enzyme. Decolorization of Remazol Brilliant Blue R (RBBR) and Poly R-478 is used as a method for screening dioxin-degrading fungi. This research aimed to find potential isolates of fungi in degrading dioxin that had highest RBBR and Poly R-478 decolorization activity and had highest ligninolytic enzyme activity. Methods used in this research consist of screening for RBBR and Poly R-478 decolorization on solid and liquid medium, measurement of ligninolytic enzyme (lignin peroxidase (LiP), manganese peroxidase (MnP), laccase) activities, and molecular identification of fungal isolates. The results showed that among 80 fungal isolates selected, isolate f-IG-KT-540.1 decolorize RBBR medium up to 58,89% and isolate f-IG-PT-2.11 decolorize Poly R-478 medium up to 26,48%. MnP enzyme was responsible for both dye decolorization. Isolate f-IG-KT-540.1 had MnP enzyme activity up to 0,0132 (ΔOD/minute/mL) and isolate f-IG-PT-2.11 had MnP enzyme activity up to 0,0157 (ΔOD/minute/mL). Molecular identification based on 28S rRNA sequences using NL1 and NL4 primers and phylogenetic tree construction showed that isolate f-IG-KT-540.1 and f-IG-PT-2.11 have sequences similarity up to 99% with Aspergillus oryzae and Penicillium charlesii, respectively. The bootstrap value of these isolates up to 99 and 100. These isolates were potential fungi for degrading dioxin."

"[Selulosa mikrokristal merupakan salah satu turunan selulosa yang biasanya dimanfaatkan dalam industri farmasi sebagai eksipien dalam pembuatan tablet cetak secara langsung. Salah satu tumbuhan gulma yang memiliki kadar selulosa cukup tinggi (sekitar 60%) yaitu eceng gondok. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mendapatkan isolat kapang selulolitik, memperoleh kondisi optimum hidrolisis enzimatis dan membandingkan selulosa mikrokristal yang diperoleh dari eceng gondok dengan Avicel pH 101.Pada penelitian ini, selulosa mikrokristal diperoleh dengan metode hidrolisis enzim selulase.Enzim selulase diperoleh melalui ekstraksi dari kapang selulolitik.Kemudian selulosa mikrokristal hasil hidrolisis diidentifikasi dengan XRD (X-Ray Diffraction) dan SEM (Scanning Electron Microscope) serta dibandingkan dengan Avicel pH 101. Berdasarkan hasil penelitian diperoleh kondisi hidrolisis selulase teroptimal pada jam ke-1 dengan volume enzim sebanyak 2 mL. Berdasarkan perbandingan pola difraktogram dan secara morfologi sudah terlihat adanya kemiripan antara mikrokristalin selulosa hasil hidrolisis dengan mikrokristalin selulosa standar (Avicel pH 101)., Microcrystalline cellulose is one of the cellulose derivatives which normally used in the pharmaceutical industry as an excipient in the manufacturing of tablets. One of the weed plants that have pretty high cellulose( about 60 % ) is water hyacinth . The purpose of this study was to obtain isolates of cellulolytic fungi , obtain optimum of enzimatic hydrolysis conditions and comparing microcrystalline cellulose derived from water hyacinth with Avicel pH 101. In this study , microcrystalline cellulose obtained by the hydrolysis method of cellulase enzymes. Cellulase enzyme obtained through extraction from the mold cellulolitic. The microcrystalline cellulose obtained from hydrolysis was identified by XRD ( X - Ray Diffraction ) and SEM ( Scanning Electron Microscope ) and also compared with Avicel pH 101. Based on experiment result that the optimum condition for cellulase hydrolysis is 1 hour and by 2ml volume. Based on the comparison of diffractogram patterns and morphology, there is similiarity for both microcrystalline cellulose from hydrolysis and Avicel pH 10.]"