Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"ABSTRAKDioksin merupakan polutan toksik yang terbentuk pada proses pembakaran tidak sempurna senyawa organik. Salah satu penanganan pencemaran dioksin dengan biodegradasi menggunakan kapang penghasil enzim ligninolitik. Penghilangan warna Remazol Brilliant Blue R (RBBR) dan Poly R-478 digunakan sebagai pendekatan metode untuk menyeleksi kapang pendegradasi dioksin. Penelitian bertujuan mendapatkan isolat kapang potensial pendegradasi dioksin yang memiliki kemampuan tertinggi dalam degradasi warna RBBR dan Poly R-478 serta aktivitas enzim ligninolitik. Metode penelitian ini adalah seleksi kemampuan degradasi warna RBBR dan Poly R-478 pada medium padat dan cair, pengukuran aktivitas enzim ligninolitik (lignin peroksidase (LiP), mangan peroksidase (MnP), lakase), serta identifikasi isolat kapang secara molekular. Hasil penelitian menunjukkan dari 80 isolat kapang yang diseleksi, isolat f-IG-KT-540.1 memiliki kemampuan mendegradasi warna RBBR tertinggi sebesar 58,89% dan isolat f-IG-PT-2.11 memiliki kemampuan mendegradasi warna Poly R-478 tertinggi sebesar 26,48%. Enzim MnP dominan dihasilkan kedua isolat dalam degradasi kedua pewarna dengan aktivitas enzim sebesar 0,0132 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-KT-540.1 dan 0,0157 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-PT-2.11. Identifikasi secara molekular pada daerah sekuen 28S rRNA menggunakan primer NL1 dan NL4 serta hasil konstruksi pohon filogeni menunjukkan isolat f-IG-KT-540.1 dan f-IG-PT-2.11 memiliki homologi sekuen sebesar 99% secara berurutan dengan Aspergillus oryzae dan Penicillium charlesii dengan nilai bootstrap mencapai 99 dan 100. Kedua isolat kapang tersebut berpotensi sebagai pendegradasi dioksin.

---

ABSTRACTDioxin is a toxic pollutant that cause environmental pollution come from incomplete combustion process of organic compounds. One of the treatment for dioxin pollution is biodegradation using fungi that produce ligninolytic enzyme. Decolorization of Remazol Brilliant Blue R (RBBR) and Poly R-478 is used as a method for screening dioxin-degrading fungi. This research aimed to find potential isolates of fungi in degrading dioxin that had highest RBBR and Poly R-478 decolorization activity and had highest ligninolytic enzyme activity. Methods used in this research consist of screening for RBBR and Poly R-478 decolorization on solid and liquid medium, measurement of ligninolytic enzyme (lignin peroxidase (LiP), manganese peroxidase (MnP), laccase) activities, and molecular identification of fungal isolates. The results showed that among 80 fungal isolates selected, isolate f-IG-KT-540.1 decolorize RBBR medium up to 58,89% and isolate f-IG-PT-2.11 decolorize Poly R-478 medium up to 26,48%. MnP enzyme was responsible for both dye decolorization. Isolate f-IG-KT-540.1 had MnP enzyme activity up to 0,0132 (ΔOD/minute/mL) and isolate f-IG-PT-2.11 had MnP enzyme activity up to 0,0157 (ΔOD/minute/mL). Molecular identification based on 28S rRNA sequences using NL1 and NL4 primers and phylogenetic tree construction showed that isolate f-IG-KT-540.1 and f-IG-PT-2.11 have sequences similarity up to 99% with Aspergillus oryzae and Penicillium charlesii, respectively. The bootstrap value of these isolates up to 99 and 100. These isolates were potential fungi for degrading dioxin."

"[Dioksin merupakan senyawa berbahaya yang dapat menyebabkan gangguan kulit, hati, hingga menimbulkan kanker. Degradasi dioksin dapat dilakukan oleh mikroorganisme seperti kapang yang menghasilkan enzim ligninolitik. Penelitian bertujuan untuk mendapatkan kapang yang memiliki enzim ligninolitik sehingga berpotensi dalam mendegradasi dioksin. Aktivitas enzim ligninolitik terlihat dari penghilangan warna pada Remazol Brilliant Blue R (RBBR) dan Poly S-119. Metode penelitian meliputi seleksi pada medium padat dan cair, pengukuran aktivitas enzim ligninolitik, serta identifikasi isolat. Seleksi kapang pada medium padat dilakukan dengan medium yang mengandung RBBR dan Poly S-119. Seleksi cair dilakukan dengan mengukur degradasi warna dan aktivitas enzim ligninolitik (lakase, mangan peroksidase, dan lignin peroksidase). Isolat hasilseleksi diidentifikasi molekular 28S rRNA menggunakan primer NL-1 dan NL-4. Hasil seleksi padat menunjukkan sembilan isolat dengan zona degradasi, yaitu FIG- KT-540.1; F-IG-KT-539.2; F-IG-PT-6.3; F-IG-PT 1.16; F-IG-PT-2.14; F-IGPT- 2.5; F-IG-PT-2.7; F-IG-PT-3.1; dan F-IG-PT-2.11. Hasil seleksi cair menunjukkan dua isolat memiliki kemampuan mendegradasi warna tinggi yaitu FIG- KT-540.1 sebesar 59% mendegradasi warna RBBR dan F-IG-PT 1.16 sebesar 85% mendegradasi warna Poly S-119. Isolat F-IG-KT-540.1 dan F-IG-PT 1.16 memiliki aktivitas MnP yang tinggi sebesar 0,0132 dan 0,0186 ΔOD/ml sampel/menit. Identifikasi kedua isolat menunjukkan isolat F-IG-KT-540.1 adalah Aspergillus oryzae dengan nilai bootstrap 99 dan isolat F-IG-PT 1.16 adalah Penicillium charlesii dengan nilai bootstrap 98. Kesimpulan yaitu isolat F-IG-KT-540.1 dan F-IG-PT 1.16 yang memiliki kemampuan tinggi mendegradasi warna berpotensi mendegradasi dioksin. Penelitian lebih lanjut perlu dilakukan untuk mengetahui sinergi antara kedua isolat dalam mendegradasi dioksin.

---

Dioxins are harmful compounds which can damage skin, liver, and cause cancer. It can be degraded by microorganisms such as fungi with its ligninolytic enzymes. The research aim was to obtain fungi that has ligninolytic enzymes which potentially degrade dioxin. Activity of ligninolytic enzymes was showed from decolorization of Remazol Brilliant Blue R and Poly S-119 dye. Methods of the research include selection on solid medium and liquid medium, measurement of ligninolytic activity, and identification of fungal isolates. Selection on solid medium was carried out using RBBR and Poly S-119 dye. Selection on liquid medium was carried out through measurement on the color degradation and activity of ligninolytic enzymes (laccase, manganese peroxidase, and lignin peroxidase). The potential isolates in liquid selection medium were identified on 28S rRNA with NL-1 and NL-4 primers. The result showed that nine isolates have

the degradation zone in a solid medium. They were F-IG-KT-540.1; F-IG-KT- 539.2; F-IG-PT-6.3; F-IG-PT 1:16; F-IG-PT-2:14; F-IG-PT-2.5; F-IG-PT-2.7; FIG- PT-3.1; and F-IG-PT-2.11. In liquid selection medium, F-IG-KT-540.1 and FIG-

PT 1.16 isolates showed high capability to degrade dyes. Percentage of RBBR degradation in isolate F-IG-KT-540.1 was 59% and percentage of Poly S-119 degradation in isolate F-IG-PT-1.16 was 85%. Both F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT 1.16 isolate have high activity of MnP. Activity of MnP of those isolate were 0,0132 and 0,0186 ΔOD/ml/minutes respectively. The result of identification showed that F-IG-KT-540.1 isolate was Aspergillus oryzae with value of

bootstrap 99 and F-IG-PT-1.16 isolate was Penicillium charlesii with value of bootstrap 98. From this research, F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT 1.16 isolates which have capability to degrade dyes potential for degrading dioxin. Further research is needed to determine the synergy between isolates F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT- 1.16 to degrade dioxin., Dioxins are harmful compounds which can damage skin, liver, and cause cancer.

It can be degraded by microorganisms such as fungi with its ligninolytic enzymes.

The research aim was to obtain fungi that has ligninolytic enzymes which

potentially degrade dioxin. Activity of ligninolytic enzymes was showed from

decolorization of Remazol Brilliant Blue R and Poly S-119 dye. Methods of the

research include selection on solid medium and liquid medium, measurement of

ligninolytic activity, and identification of fungal isolates. Selection on solid

medium was carried out using RBBR and Poly S-119 dye. Selection on liquid

medium was carried out through measurement on the color degradation and

activity of ligninolytic enzymes (laccase, manganese peroxidase, and lignin

peroxidase). The potential isolates in liquid selection medium were identified on

28S rRNA with NL-1 and NL-4 primers. The result showed that nine isolates have

the degradation zone in a solid medium. They were F-IG-KT-540.1; F-IG-KT-

539.2; F-IG-PT-6.3; F-IG-PT 1:16; F-IG-PT-2:14; F-IG-PT-2.5; F-IG-PT-2.7; FIG-

PT-3.1; and F-IG-PT-2.11. In liquid selection medium, F-IG-KT-540.1 and FIG-

PT 1.16 isolates showed high capability to degrade dyes. Percentage of RBBR

degradation in isolate F-IG-KT-540.1 was 59% and percentage of Poly S-119

degradation in isolate F-IG-PT-1.16 was 85%. Both F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT

1.16 isolate have high activity of MnP. Activity of MnP of those isolate were

0,0132 and 0,0186 ΔOD/ml/minutes respectively. The result of identification

showed that F-IG-KT-540.1 isolate was Aspergillus oryzae with value of

bootstrap 99 and F-IG-PT-1.16 isolate was Penicillium charlesii with value of

bootstrap 98. From this research, F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT 1.16 isolates which

have capability to degrade dyes potential for degrading dioxin. Further research is

needed to determine the synergy between isolates F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT-

1.16 to degrade dioxin.]"

"Saat ini penggunaan enzim semakin meningkat baik untuk penelitian maupun untuk industri Hal ini terjadi akibat kemajuan dalam berbagai bidang seperti teknologi fermentasi rekayasa genetika dan teknologi aplikasi enzim Salah satu jenis enzim yang sangat banyak digunakan dan berperan penting dalam aplikasi bioteknologi dan industri adalah enzim protease yang mana yang banyak digunakan adalah enzim papain Enzim papain merupakan enzim proteolitik hasil isolasi dari getah penyadapan buah papaya atau bisa juga berasal dari daun pohon pepaya Carica papaya L Di pasar sudah dijual enzim komersial merk ldquo Paya rdquo yang berfungsi sebagai pengempuk daging dengan harga yang murah akan tetapi enzim papain ini tidak murni dan tidak diketahui aktivitasnya Oleh karena itu penelitian ini bertujuan untuk menguji konsentrasi enzim papain dan kasein yang terlarut dengan menggunakan metode uji kadar protein Lowry Hasil dari percobaan pertama digunakan untuk percobaan kedua yaitu untuk mengukur dan mengetahui parameter parameter kinetika enzim yaitu Km dan Vmaks dari enzim papain ini Selain itu penelitian ini juga bertujuan untuk Didapatkan nilai Km dan Vmaks sebesar masing masing 248 68 ppm dan 1 514 ppm kasein menit.

---

The use of enzymes is increasing nowadays both for research and for industry This happens due to the advances in various fields such as fermentation technology genetic engineering and enzyme applications technology One kind of enzymes that is very widely used and plays an important role in biotechnology and industrial applications is a protease enzyme especially papain enzyme Papain enzyme is a proteolytic enzyme which is isolated from papaya fruit sap tapping or it could be derived from the leaves of papaya Carica papaya L Actually in the market there is already a commercial papain enzyme called Paya which serves as a meat tenderizer with a relatively cheap price but the enzyme papain was not pure and has unknown activity Therefore this study aims to examine the levels of dissolved papain enzyme and casein as the substrate by using the Lowry protein assay method The results from the first experiment are used for the second experiment which is to measure and determine the enzyme kinetics parameters Km and Vmax of that commercial papain enzyme with casein as the substrate From this research we found that the Km and Vmax of this commercial papain enzyme respectively 248 68 ppm dan 1 514 ppm casein minute."

"Enzim α-amilase merupakan enzim yang memecah ikatan 1,4 glukosidik pada pati. Produksi enzim saat ini masih di dominasi dengan fermentasi. Aktivitas enzim yang diproduksi dalam skala yang lebih besar (fermentor) perlu dilakukan optimasi karena sulitnya menjaga faktor faktor yang mempengaruhi kinerja proses fermentasi pada skala yang lebih besar. Pada penelitian ini dilakukan optimasi agitasi proses fermentasi pada fermentor 10 L dengan variasi agitasi 100 rpm, 150 rpm, dan 200 rpm. Pengujian dilakukan dengan analisis aktivitas enzim, jumlah sel dan gula reduksi. Agitasi optimum untuk produksi enzim α-amilase pada penelitian ini adalah agitasi 150 rpm. Aktivitas enzim α-amilase tertinggi terjadi pada jam ke 30 dengan aktivitas sebesar 38,96 U/ml. Hasil ini didukung oleh hasil pertumbuhan sel dimana pertumbuhan sel tertinggi terjadi pada 150 rpm di jam ke 30 degan populasi sel 1,27 × 107 sel. Profil pertumbuhan Bacillus amyloliquefaciens T1 stabil pada agitasi 150 rpm, pada agitasi 100 rpm terlihat sangat lambat, sedangkan pada agitasi 200 rpm pertumbuhan sel yang cepat termamati.

---

α-Amilase is an enzyme that break down 1,4 glukosidic bonds of starch. Production of enzymes currently using dominate the fermentation. Enzyme activity produced in large scale fermentor need to be optimize due to the difficulty of keeping factors affecting fermentation performance in large scale fermentor. In this study the agitation optimization performed in 10 L fermentor with variation 100 rpm, 150 rpm, 200 rpm. Enzyme analysis performend with analysis of activity, cell, and reducing sugar. Agitation optimum for the production of α-amylase is 150 rpm. The highest enzyme activity is 38,96 U/ml at 30th hours. This result supported by cell observation which the highest cell growth in this study is at 30th with cell population is 1,27 × 107 sel. Bacillus amyloliquefaciens T1 growth profile stable at 150 rpm, at 100 rpm the growth profile stable but slowly, while at 200 rpm rapid cell growth observed."

"Mikroorganisme memerlukan nutrien untuk pertvunbuhannya. Karbon merupakan salah satu makronutrien yang penting. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh konsentrasi glukosa yang ditambahkan pada medium Karow modifikasi, terhadap aktivitas protease Rhizopus oligosporus UICC 116, serta mengetahui konsentrasi glukosa yang terbaik untuk menghasilkan enzim protease yang optimal. Pengujian aktivitas protease dilakukan dengan metode Nishikawa dkk. dan Pourrat dkk. Aktivitas enzim dinyatakan dengan kemampuan enzim untuk menaikkan 1 skala absorbansi pada kondisi pengujian. Rata-^rata aktivitas protease R. oligosporus UICC 116 tertinggi pada medium dengan konsentrasi glukosa 3,0% (0,6072 unit/ml) dan yang terendah pada medium dengan konsentrasi glukosa 0,0% (0,3824 unit/ml). Hasil uji analisis variansi pada a = 0,005 secara statistik menunjukkan adanya pengaruh konsentrasi glukosa terhadap aktivitas protease R, oligosporus UICC 116. Perbedaan rata-rata aktivitas protease terjadi antara konsentrasi glukosa 0,0% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 0,5% dengan 2,0%, 2,5%, dan 3,0%; 1,0% dengan 2,5% dan 3,0%."

"ABSTRAKNitrogen merupakan salah satu unsur makronutrien yang penting bagi bakteri, baik secara struktural maupun fungsional.Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen, yaitu kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, ekstrak khamir, bakto-pepton KNO3, (NH4)2SO4, dan urea dalam medium Pamatong modifikasi, terhadap aktivitas amilase bakteri termofil Bacillus sp. Th4, pada fermentasi 20 jam.Aktivitas amilase bakteri pada enam variasi sumber nitrogen diuji dengan metoda Morgan & priest modifikasi. Pengukuran kadar gula pereduksi yang terbentuk dengan pereaksi DNS. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/ml.Hasil pengujian statistik menunjukkan ada pengaruh penambahan enam variasi sumber nitrogen terhadap aktivitas amilase bakteri. Perbedaan-rata-rata aktivitas amylase terjadi antara (NH4)2SO4. dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton, begitu pura antara urea dengan KNO3, bakto-pepton, dan kombinasi ekstrak khamir dengan bakto-pepton. Rata-rata aktivitas amilase bakteri yang maksimar, diperoleh dengan penambahan sumber nitrogen bakto-pepton.ABSTRACT"

"ABSTRAKEnzim amilase adalah enzim ekstraselular berfungsi menghidrolisis pasti menjadi unit-unit yang lebih sederhana. Aktivitas enzim tersebut dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, di antaranya adalah pH.Peneiitian ini bertujuan meneliti pengaruh pH awal terhadap aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada enam variasi pH awal, yaitu: 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5 dan 8,0. Medium fermentasi menggunakan medium Pamatong dkk. Modifikasi. Pengujian aktivitas amilase dilakukan dengan metoda Morgan & Priest modifikasi. Pengukuran kadar glukosa dilakukan dengan pereaksi dinitrosalisilat. Aktivitas amilase dinyatakan dalam unit/mi. Hasil perhitungan aktivitas amilase menunjukkan bahwa ada perbedaan aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 pada pH awal 5,5 dengan kelima pH awal lainnya; pH awal 6,0 dengan pH awal 7,0, 7,5 dan 8,0. Aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tidak berbeda pada pH awal 6,0 dengan 6,5; pH awal 6,5 dengan pH awal 7,0, 7,5, dan 8,0; pH awal 7,0 dengan pH awal 7,5, dan 8,0; serta pH awal 7,5 dengan 8,0. Rata-rata aktivitas amilase Bacillus sp. Th4 tertinggi diperoleh pada pH awal 7,0.ABSTRACT"

"Sumber nitrogen yang digunakan oleh kapang dapat berbentuk asam amino, protein, dan urea. Sumber nitrogen tesar pengaruhnya terhadap produksi glukoami lase. Penelitian ini bertujuan untuk meneliti ada tidaknya pengaruh konsentrasi urea yang berbeda ternadap aktivitas glukoami lase Rhizopus arrliizus UICC 2, serta roeneliti konsentrasi yang paling baik bagi kapang tersebut untuk menghasilkan aktivitas glukoamilase yang maksimal pada kondisi fermentasi yang diberikan. Fengujian aktivitas glukoamilase dilakukan dengan metode Hisnisne dRR. modifikasi. Fengukuran kadar glukosa dilakukan dengan metode Somogyi-Helson.Hasil pengujian statistik menunjukkan adanya pengarun konsentrasi urea ternadap aktivitas glukoami lase R. arrblzus UICC 2 pada fermentasi 20 jam. Rata-rata aktivitas glukoami lase R. arrliizus mencapai nilai tertinggi pada medium dengan konsentrasi urea 0,13638X. Terdapat perbedaan rata-rata aktivitas glukoamilase R. arrfiizus UICC 2 pada fermentasi 20 jam, antara konsentrasi urea 0, 13638X dengan 0, OX, 0,04546X, 0, 09096X, 0, 18180X, O, 22728X, dan 0, 2727OX."

"Enzim ligninolitik hasil produksi kapang ataupun bakteri mampu mengurai lignin dalam struktur lignoselulosa tanaman yang sulit terdekomposisi dengan memanfaatkan reaksi redoks sehingga rantai samping maupun gugus fenol dan nonfenol di dalam lignin menjadi terputus. Kapang pelapuk putih telah diketahui memiliki aktivitas enzim ligninolitik yang tinggi. Intervensi ion logam dalam media kultur sedikit banyak mempengaruhi proses transkripsi dan translasi dalam sintesis protein sehingga aktivitas enzim dapat meningkat ataupun menurun. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh ion logam atau unsur kelumit dalam media lignoselulosik daun nanas pada kultur kapang C.globosum dan Penicillium sp. terhadap aktivitas enzim ligninolitiknya, terutama lignin peroksidase (LiP) dan mangan peroksidase (MnP), dengan kapang pelapuk putih (T.versicolor dan P.chrysosporium) sebagai pembanding. Aktivitas enzim ditentukan setelah mengukur absorbansi crude enzyme menggunakan spektrofotometer UV. Karakterisasi enzim berupa uji pH optimum dan kinetika enzim dilakukan pada kapang dengan nilai aktivitas lebih tinggi antara C.globosum atau Penicillium sp.. Uji pH optimum dilakukan dengan menentukan aktivitas enzim tertinggi pada pH 3, 4, 5, 6, dan 7 sedangkan profil kinetika enzim ditentukan pada rentang konsentrasi substrat berbeda-beda, yaitu veratril alkohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) untuk LiP atau MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) untuk MnP. Dibandingkan dengan C.globosum, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. yang tidak diintervensi ion logam menunjukkan nilai aktivitas lebih tinggi, yaitu 0,305 U/mL dan 8,341 U/mL. Selanjutnya, enzim LiP dan MnP dari Penicillium sp. dikarakterisasi. pH optimum enzim LiP dan MnP adalah pH 3. Laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 6,7568 μmol.ml-1.menit-1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,3777 μmol.ml-1.

---

Ligninolytic enzymes produced by fungi or bacteria are able to break down the structure of lignin in plant lignocellulosic that are difficult to decompose by utilizing redox reaction. The reaction makes lignin’s side chains as well as phenol and nonphenol groups are able to be broken. White-rot fungi has been known to have high ligninolytic enzyme activity. The intervention of metal ions in the culture media affect the transcription and translation of protein synthesis so that the enzyme activity can increase or decrease. This study aimed to determine the effect of metal ions or trace elements in lignocellulosic media of pineapple leaves of the culture of C.globosum and Penicillium sp. on ligninolytic enzyme activity, especially lignin peroxidase (LiP) and manganese peroxidase (MnP), with white-rot fungi (T.versicolor and P.chrysosporium) as the comparison. Enzyme activity was determined after measuring the absorbance of crude enzyme using UV spectrophotometer. Enzyme characterization consisted of optimum pH and enzyme kinetic assay was carried out on fungi with higher activity values between C.globosum and Penicillium sp.. Optimum pH assay was carried out by determining the highest enzyme activity at pH 3, 4, 5, 6, and 7 while the kinetic profile was determined in the range of different substrate concentrations, namely veratryl alcohol (6, 7, 8, 9, 10 mM) for LiP or MnSO4 (0,2; 0,4; 0,6; 1 mM) for MnP. Compared with C.globosum, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. which was not intervened by metal ions showed higher activity values, which are 0.305 U/mL and 8.341 U/mL. Furthermore, the LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. were characterized. The optimum pH for LiP and MnP enzymes from Penicillium sp. is pH 3. The maximum enzyme reaction rate (Vmax) of MnP from Penicillium sp. is 6,7568 mol.ml-1.minute-1, while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0.3777 mol.ml-1."

"[Selulosa mikrokristal merupakan salah satu turunan selulosa yang biasanya dimanfaatkan dalam industri farmasi sebagai eksipien dalam pembuatan tablet cetak secara langsung. Salah satu tumbuhan gulma yang memiliki kadar selulosa cukup tinggi (sekitar 60%) yaitu eceng gondok. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mendapatkan isolat kapang selulolitik, memperoleh kondisi optimum hidrolisis enzimatis dan membandingkan selulosa mikrokristal yang diperoleh dari eceng gondok dengan Avicel pH 101.Pada penelitian ini, selulosa mikrokristal diperoleh dengan metode hidrolisis enzim selulase.Enzim selulase diperoleh melalui ekstraksi dari kapang selulolitik.Kemudian selulosa mikrokristal hasil hidrolisis diidentifikasi dengan XRD (X-Ray Diffraction) dan SEM (Scanning Electron Microscope) serta dibandingkan dengan Avicel pH 101. Berdasarkan hasil penelitian diperoleh kondisi hidrolisis selulase teroptimal pada jam ke-1 dengan volume enzim sebanyak 2 mL. Berdasarkan perbandingan pola difraktogram dan secara morfologi sudah terlihat adanya kemiripan antara mikrokristalin selulosa hasil hidrolisis dengan mikrokristalin selulosa standar (Avicel pH 101)., Microcrystalline cellulose is one of the cellulose derivatives which normally used in the pharmaceutical industry as an excipient in the manufacturing of tablets. One of the weed plants that have pretty high cellulose( about 60 % ) is water hyacinth . The purpose of this study was to obtain isolates of cellulolytic fungi , obtain optimum of enzimatic hydrolysis conditions and comparing microcrystalline cellulose derived from water hyacinth with Avicel pH 101. In this study , microcrystalline cellulose obtained by the hydrolysis method of cellulase enzymes. Cellulase enzyme obtained through extraction from the mold cellulolitic. The microcrystalline cellulose obtained from hydrolysis was identified by XRD ( X - Ray Diffraction ) and SEM ( Scanning Electron Microscope ) and also compared with Avicel pH 101. Based on experiment result that the optimum condition for cellulase hydrolysis is 1 hour and by 2ml volume. Based on the comparison of diffractogram patterns and morphology, there is similiarity for both microcrystalline cellulose from hydrolysis and Avicel pH 10.]"