Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Selulosa adalah polimer organik berlimpah, sumber pembentukan bioproduct di berbagai industri, yang dapat diperoleh melalui proses delignifikasi biomassa lignoselulosa menggunakan metode fisik, kimia, fisikokimia dan biologis. Biodelignifikasi adalah metode delignifikasi alternatif ramah lingkungan yang menggunakan enzim ligninolitik dalam prosesnya. Mangan peroksidase (MnP) adalah enzim ligninolitik yang dalam aplikasi biodelignifikasi belum banyak dipelajari dan didalami. Review ini bertujuan untuk mengetahui kondisi produksi yaitu: metode kultivasi, sumber dan rasio karbon dan nitrogen, suhu, pH dan induser ion logam dan metode purifikasi enzim terbaik untuk memperoleh MnP dengan aktivitas tinggi dan murni. Kajian berfokus pada penelitian selama 15 tahun terakhir namun diutamakan penelitian yang diterbitkan dalam 5 tahun terakhir. Gagasan yang diperoleh dari hasil analisis pustaka adalah kondisi optimal yang dapat diterapkan untuk produksi MnP yaitu: metode kultivasi menggunakan SSF dengan substrat biomassa lignoselulosa, sumber dan rasio C:N menggunakan glukosa dan ekstrak ragi-pepton rasio 20:1, suhu 30-40°C, pH 4.5 – 5.0, dan Mn2+ konsentrasi 500 µM – 20 mM sebagai induser. Metode purifikasi yang terbaik untuk memperoleh MnP yang murni adalah menggunakan kombinasi presipitasi-dialisis, kromatografi penukar ion dan kromatografi filtrasi gel.

---

Cellulose is an abundant organic polymer, source of bio-product formation in various industries, which can be obtained by delignification of lignocellulosic biomass using physical, chemical, physicochemical and biological methods. Biodelignification is an environmentally friendly alternative in delignification that uses ligninolytic enzymes in its process. Manganese peroxidase (MnP) is a ligninolytic enzyme that in biodelignification application has yet been widely studied. This review aims to determine the optimal production conditions including the cultivation method, carbon and nitrogen sources and ratio, temperature, pH, and metal ion inducer, also the purification methods to obtain high activity and pure enzyme. The study focused on researches over the past 15 years but prioritized those in the last 5 years. The ideas drawn from the result of literature analysis is that the optimal conditions that can be applied in the production of MnP, are as follows: cultivation method using SSF with lignocellulosic biomass substrate, source and ratio of C: N of glucose and yeast extract-peptone with 20:1 ratio, temperature of 30-40 °C, pH 4.5 - 5.0, and 500 µM – 20 mM Mn2+ as the inducer. The best purification method to purify MnP is to use a combination of precipitation-dialysis, ion exchange chromatography and gel filtration chromatography."

"Produksi industri pakaian di Indonesia mengalami pertumbuhan signifikan sebesar 15,29 persen. Hal ini dapat meningkatkan risiko kerusakan lingkungan akibat limbah pewarna tekstil. Pewarna tekstil bersenyawa Azo yang digunakan industri-industri tekstil adalah limbah yang sulit terurai dan pada kadar tertentu bersifat karsinogenik (Chung K. T., 2016). Diperlukan suatu cara untuk mengolah limbah perwarna tekstil. Salah satu caranya adalah memanfaatkan mikroorganisme yang menghasilkan enzim ligninolitik. Tujuan dari penelitian ini adalah mendapatkan fraksi enzim mangan peroksidase dari kultur jamur termofilik dengan purifikasi menggunakan ammonium sulfat dan kromatografi penukar anion untuk proses dekolorisasi limbah pewarna tekstil. Isolat jamur dari penelitian sebelumnya diremajakan kembali di media Potato Dextrose Agar + filtrat daun nanas. Kultivasi kultur dilakukan di campuran media Potato Dextrose Broth, serbuk daun nanas, dan trace element. Fraksi enzim MnP didapatkan dari fraksinasi dengan ammonium sulfat pada saturasi 65% dan didialisis dengan alat MW cut-off 8000-14000 Da dan enzim MnP murni dari purifikasi dengan kromatografi penukar anion menggunakan DEAE Cellulose. Hasil menunjukkan bahwa, uji aktivitas enzim dan aktivitas speksifik Enzim MnP dari purifikasi dengan ammonium sulfat sebesar 1,008 U/mL dan 48,956 U/mg ; purifikasi dengan DEAE Cellulose sebesar 1,061 U/mL dan 51,497 U/mg. Dekolorisasi limbah pewarna tekstil dilakukan di suhu 50°C, selama 144 jam, pH 5,5, dan konsentrasi enzim-substrat sebesar 1:1.

---

The production of the clothing industry in Indonesia experienced significant growth of 15.29 percent (Ministry of Industry, 2019). This can increase the risk of environmental damage due to textile dye waste. Azo compound textile dyes used by textile industries are waste that is difficult to decompose and to some extent carcinogenic (Chung K. T., 2016). A method is needed to process textile dye waste. One way is to utilize microorganisms that produce ligninolytic enzymes. The purpose of this study is  to obtain the fraction of Manganese peroxidase Enzyme from thermophilic mushroom culture by purification using ammonium sulphate and anion exchange chromatography for the decolorization process of textile dye waste. Fungal isolates from previous studies (Anas, 2022) were rejuvenated in Potato Dextrose Agar + pineapple leaf filtrate media. Culture cultivation was carried out in a mixture of Potato Dextrose Broth media, pineapple leaf powder, and trace elements.The MnP enzyme  fraction was obtained from fractionation with ammonium sulfate at 65% saturation and dialysis with MW cut-off 8000-14000 Da and pure MnP enzyme from purification by anion exchange chromatography using DEAE Cellulose. The results showed that the test of enzyme activity and spective activity of MnP Enzyme from purification with ammonium sulfate  of 1.008 U/mL and 48.956 U/mg; purification  DEAE Cellulose of 1.061 U/mL and 51.497 U/mg. Decolorization of textile dye waste was carried out at 50°C, for 144 hours, pH 5.5, and enzyme-substrate concentration of 1:1."

"Populasi bakteri di mulut adalah terbesar kedua setelah usus. Mereka dapat menghasilkan senyawa sulfur mudah menguap, yang merupakan tanda halitosis (bau mulut) dan dapat menyebabkan penyakit gusi karena bersifat toksik. Senyawa ini dapat terurai oleh enzim ligninolitik. Tujuan penelitian ini adalah memperoleh enzim ligninolitik, yaitu mangan peroksidase dari jamur Trametes versicolor dan uji hambatan pertumbuhan bakteri Porphyromonas gingivalis dan Staphylococcus aureus. Jamur pelapuk putih Trametes versicolor diremajakan menggunakan media PDA dan serbuk daun nanas. Crude enzim dipanen dengan cara memindahkan jamur yang telah diremajakan ke media PDB, serbuk daun nanas, dan trace element, kemudian disentrifus (13000 G, 15 menit, 4°C). Fraksi enzim diperoleh dengan fraksionasi garam amonium sulfat saturasi 65%, dialisis dengan membran cut-off 8-14 kDa. Purifikasi dilakukan dengan kromatografi penukar ion menggunakan resin DEAE selulosa. Hasil uji aktivitas enzim di setiap tahapan purifikasi menunjukkan aktivitas spesifik sebesar 3884,830, 3994,647, dan 4424,652 U/mg, masing-masing hasil dari crude enzim, fraksionasi amonium sulfat, dan purifikasi kromatografi penukar ion. Penghambatan enzim terhadap bakteri P. gingivalis dan S. aureus menunjukkan kekuatan hambat yang kuat dengan diameter zona hambat 10,80 dan 11,20 mm, serta hasil KHM sebesar 60% untuk P. gingivalis dengan aktivitas antibakteri 10,177 U/mL (aktivitas enzim), 0,0023 mg/mL (kadar protein), dan 442,465 U/mg (aktivitas spesifik), dan 50% untuk S. aureus dengan nilai 8,481 U/mL (aktivitas enzim), 0,0019 mg/mL (kadar protein), dan 368,721 U/mg (aktivitas spesifik).

---

The bacterial population in the mouth is the second largest after the gut. They can produce volatile sulfur compounds, which are a sign of halitosis (bad breath) and can cause gum disease as they are toxic. These compounds can be degraded by ligninolytic enzymes. The purpose of this study was to obtain ligninolytic enzymes, which is manganese peroxidase enzyme from Trametes versicolor mushroom and test the inhibition of bacterial growth of Porphyromonas gingivalis and Staphylococcus aureus. The white weathering mushroom Trametes versicolor was rejuvenated using PDA media and pineapple leaf powder. Crude enzyme was harvested by transferring the rejuvenated fungus to PDB media, pineapple leaf powder, and trace elements, then centrifuged (13000 G, 15 min, 4°C). Enzyme fractions were obtained by 65% saturation ammonium sulfate salt fractionation, dialyzed with 8-14 kDa cut-off membranes. Purification was performed by ion exchange chromatography using DEAE cellulose resin. The enzyme activity test results at each purification stage showed specific activities of 3884.830, 3994.647, and 4424.652 U/mg, respectively from crude enzyme, ammonium sulfate fractionation, and ion exchange chromatography purification. Enzyme inhibition against P. gingivalis and S. aureus bacteria showed strong inhibition strength with an inhibition zone diameter of 10,80 and 11,20 mm, as well as KHM results of 60% for P. gingivalis with antibacterial activity of 10.177 U/mL (enzyme activity), 0.0023 mg/mL (protein content), and 442.465 U/mg (specific activity), and 50% for S. aureus with values of 8.481 U/mL (enzyme activity), 0.0019 mg/mL (protein content), and 368.721 U/mg (specific activity)."

"ABSTRAKProduktivitas pertanian di Indonesia terus meningkat dari tahun ke tahun dan menghasilkan limbah yang seringkali dibuang begitu saja. Selulosa merupakan polimer alam yang biokompatibel dan ramah lingkungan karena sifatnya yang mudah terdegradasi, tidak beracun, serta dapat diperbarui. Selulosa bisa didapatkan dari berbagai limbah pertanian. Untuk memperoleh selulosa dari limbah pertanian, dapat dilakukan proses biodelignifikasi menggunakan enzim lakase. Tujuan review artikel ini adalah untuk mengkaji penggunaan enzim lakase pada limbah pertanian serta aktivitas enzim lakase yang dihasilkan. Artikel review ini akan berfokus memaparkan informasi terkait penelitian enzim lakase, khususnya beberapa kondisi yang dapat mempengaruhi perolehan aktivitas enzim lakase. Enzim lakase dapat diperoleh dari fungi pelapuk putih dan dapat diaplikasikan untuk biodelignifikasi yang lebih ramah lingkungan tanpa menggunakan banyak bahan kimia dan memakan waktu lebih sedikit dibandingkan dengan menggunakan mikroorganisme saja. Terdapat banyak faktor yang mempengaruhi perolehan aktivitas enzim untuk proses biodelignifikasi seperti pH, sumber karbon dan nitrogen, suhu dan induser. Variasi induser pada media produksi enzim lakase berpengaruh terhadap perolehan aktivitas enzim. Maka dari itu perlu dilakukan perbandingan dari berbagai penelitian sebelumnya untuk memperoleh kondisi optimum yang menghasilkan aktivitas enzim lakase yang tinggi. Keadaan yang menghasilkan aktivitas enzim tinggi direkomendasikan untuk diaplikasikan pada proses biodelignifikasi. Selulosa yang diperoleh selanjutnya dapat dimurnikan dan dapat diderivatisasi untuk pembuatan eksipien sediaan farmasi.

---

ABSTRACT

Agricultural productivity in Indonesia continues to increase from year to year and produces waste that is often thrown away. Cellulose is a natural polymer that is biocompatible and environmentally friendly because it is easily degraded, non toxic, and renewable. Cellulose can be obtained from various agricultural wastes. To obtain cellulose from agricultural waste, biodelignification can be done using the . The purpose of this article review is to examine the use of laccase enzymes in agricultural waste and the activity of laccase enzymes produced. This review article will focus on describing information related to laccase enzyme research, specifically several conditions that can affect the acquisition of laccase enzyme activity. Laccase enzymes can be obtained from white rot molds and can be applied to biodelignification which is more environmentally friendly without using many chemicals and takes less time than using microorganisms alone. There are many factors that influence the acquisition of enzyme activity for biodelignification processes such as pH, carbon and nitrogen sources, temperature and inducer. Variation of inducer on laccase enzyme production media influences the acquisition of enzyme activity. Therefore it is necessary to make comparisons from various previous studies to obtain optimum conditions that produce high laccase enzyme activity. Circumstances that produce high enzyme activity are recommended to be applied to the biodelignification process. The cellulose obtained can then be purified and can be derivatized for the manufacture of excipients of pharmaceutical preparations."

"Pembentukan senyawa dimer dari eugenol dan isoeugenol telah dilakukan dengan bantuan biokatalis enzim peroksidase dan hidrogen peroksida. Enzim peroksidase (EC 1.11.1.7) adalah salah satu enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi dan termasuk dalam kelas oksidoreduktase, yang mampu mengkatalisis reaksi oksidasi oleh hidrogen peroksida dari sejumlah substrat yang merupakan donor hidrogen, seperti senyawa fenolik. Reaksi ini akan menghasilkan radikal fenoksi yang akan mengalami reaksi kopling sehingga dihasilkan dimer fenolik. Enzim peroksidase yang digunakan berasal dari horseradish yang mempunyai aktivitas spesifik 100 U/mg. Hasil reaksi eugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning kecoklatan dengan berat 1,8765 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0755 g (1,90%) dengan titik leleh 105-1080C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GCMS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer eugenol yaitu dehidrodieugenol dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,39 menit dengan luas area 33,38% dan hasil pengukuran dengan polarimeter menghasilkan sudut putar spesifik [ α ]25 D = + 75.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5). Sedangkan hasil reaksi isoeugenol menghasilkan produk berupa minyak kental berwarna kuning dengan berat 1,9924 g. Pemurnian produk menggunakan KLT preparatif dan hasil yang diperoleh berupa kristal kuning dengan berat 0,0802 g (2,02%) dengan titik leleh 118-120˚C. Identifikasi produk kristal dilakukan dengan instrumentasi UV-Vis, GC-MS dan polarimeter. Hasil identifikasi menunjukkan adanya senyawa dimer isoeugenol yang merupakan senyawa turunan lignan, yaitu senyawa licarin A dengan m/z = 326 pada waktu retensi 20,52 menit dengan luas area 10,48%. Hasil pengukuran dengan polarimeter menunjukkan adanya sifat optis aktif pada senyawa hasil reaksi dengan sudut putar spesifik [ α ]25 D = - 85.0˚ (c, 0.002, CH3COOC2H5)."

"Delignifikasi dilakukan untuk memisahkan lignin dari lignoselulosa sehingga dapat diperoleh kandungan selulosa yang tinggi. Beberapa metode yang dapat digunakan untuk delignifikasi antara lain adalah secara kimia, termokimia, fisika, dan biologis. Metode delignifikasi secara biologis dengan menggunakan bantuan enzim ligninolitik merupakan metode alternatif dibandingkan dengan metode lainnya karena memiliki beberapa keuntungan seperti murah dan lebih ramah lingkungan. Dalam biodelignifikasi ini, mikroorganisme yang digunakan adalah jamur pelapuk putih. Artikel review ini bertujuan untuk memahami faktor dan kondisi yang memengaruhi aktivitas dan produksi dari enzim lignin peroksidase. Lignin peroksidase merupakan peroksidase paling efektif dan dapat mengoksidasi senyawa fenolik dan non-fenolik. Untuk meningkatkan aktivitas dan produksi enzim lignin peroksidase dapat dilakukan dengan cara menggunakan mediator yang tepat, suhu dan pH optimal, serta memodifikasi media pertumbuhan jamur. Dari perbandingan beberapa penelitian, didapatkan bahwa aktivitas dari enzim lignin peroksidase dapat ditingkatkan dengan menggunakan veratryl alkohol sebagai inducer, suhu diatur dalam rentang 25 – 35^oC, dan pH optimal antara 3 – 5, serta penambahan veratryl alkohol, ion Mn²⁺, dan Tween 80 dalam konsentrasi yang tepat. Efektivitas lignin peroksidase mendegradasi lignin cukup baik sehingga direkomendasikan untuk digunakan dalam biodelignifikasi enzimatis.

---

Delignification is a process that separates lignin from cellulose in lignocellulose compounds to acquire cellulose in high purity. Delignification can be done by physical, chemical, thermochemical, and biological methods. Delignification by biological methods incorporates the use of ligninolytic enzyme as an alternative way from the other methods, as it has several advantages from its cost efficiency and is more environmentally friendly. Ligninolytic enzyme used in biodelignification processes are acquired from white rot fungi microorganisms.. This review article is made with the aim of determining the factors and conditions that influence the activity and production of the lignin peroxidase enzyme. Lignin peroxidase is found to be the most effective out of the peroxidase enzymes and can oxidize phenolic and non-phenolic compounds. To increase the activity and enzyme production of lignin peroxidase, several factors can be modified, such as mediator, temperature, pH level, and the growth media of the fungi. To find the most optimal condition for lignin peroxidase activity and production, numerous researches in lignin peroxidase optimization are compared and analyze in this review. In this review, lignin peroxidase activity can be optimized further by using veratryl alcohol as an inducer, with temperature set around 25 – 35^oC, and an optimal pH level in an acidic environment from 3-5, also the addition of veratryl alcohol, Mn²⁺, and Tween 80 in the right concentration are critical. The lignin-degrading efficacy of lignin peroxidase is quite remarkable and is recommended in enzymatic biodelignification processes."

"Pada penelitian ini dilakukan ekstraksi biji beligo (Benincasa hispida) dengan metode ekstraksi soxhlet yang menghasilkan rendemen sebesar 27,21%. Hasil pengujian daya inhibisi ekstrak biji beligo pada berbagai fraksi yang diperoleh yaitu : fraksi etanol, etil asetat, n-butanol dan air terhadap aktivitas α-glukosidase menunjukkan efek inhibisi yang cenderung meningkat seiring dengan meningkatnya konsentrasi dari masing-masing fraksi. Daya inhibisi terbesar terdapat pada ekstrak biji beligo fraksi air dengan konsentrasi 62,5 ppm adalah sebesar 26,6%. Pengujian toksisitas akut dilakukan untuk mengetahui sifat toksisitas ekstrak biji beligo pada fraksi yang menghasilkan inhibisi aktivitas α-glukosidase terbesar terhadap Daphnia magna dan Artemia salina. Dari pengujian toksisitas akut terhadap Daphnia magna didapatkan nilai sebesar 818,7 ppm. Dari hasil pengujian toksisitas akut terhadap Artemia salina didapatkan nilai sebesar 3698,0 ppm.

---

In this study, beligo (Benincasa hispida) seeds extraction was conducted with sohxlet extraction method which producing crude extracts amounted to 27,21%. The test results of inhibition power of beligo seeds extract on various fractions were obtained, which is the fraction of ethanol, ethyl acetate, n-butanol, and water towards activity α-glucosidase reveal that the inhibition effect is increasing as well as concentrations increase of each fraction. The greatest inhibition effect on beligo seeds extract fraction of water with concentration of 62,5 ppm is 26,6%. Acute toxicity testing conducted to determine the toxicity of beligo seeds extract in the fraction that produce highest α-glucosidase inhibitory activity to Daphnia magna and Artemia salina. From the measurement of acute toxicity test, the value of obtained from Daphnia magna was 818,7 ppm and obtained from Artemia salina was 3698,0 ppm."

"Sampai saat ini limbah dari industri pengolahan rumput laut hanya digunakan untuk pupuk padahal masih cukup memiliki kandungan selulosa dan berpotensi menjadi bahan baku biofuel. Limbah pengolahan rumput laut dari daerah Pameungpeuk, Garut, ditemukan memiliki kadar selulosa dan lignin sebesar 18,83% dan 15,625% pergramnya. Sebelum limbah siap digunakan untuk substrat dilakukan proses pretreatment menggunakan H2SO4 terlarut untuk menghilangkan lignin dan meningkatkan aksesibilitas enzim selulase ke selulosa dengan variasi konsentrasi H2SO4 terlarut sebesar 0,5%; 1%; 1,5%; dan 2% (v/v). Limbah yang telah dipretreatment tersebut dijadikan substrat untuk memproduksi enzim selulase menggunakan isolat bakteri laut SGS 2609 milik BBP4B-KP yang telah diisolasi dari rumput laut Sargassum Sp. Fermentasi hidrolisis limbah oleh bakteri isolat SGS 2609 dilakukan selama 7 hari. Kondisi optimum untuk produksi enzim selulase dari bakteri isolat SGS 2609 ini yaitu dengan substrat limbah yang dipretreatment H2SO4 0,5% pada hari ke-4 dengan aktivitas selulase sebesar 0,0549 U/ml dan aktivitas spesifik sebesar 0.011 U/mg.

---

Waste from seaweed industry currently used as a fertilizer when the waste still contains celluloses and also has potential use as raw material for biofuel. Seaweed waste from industry in Pameungpeuk, Garut, contained celluloses dan lignins in the waste 18,83% and 15,625%, respectively. Before the waste is ready to be used, the pretreatment step using dilute-surfuric-acid was used for breaking down the lignin and increasing the accessibility of cellulase enzyme to cellulose using variance of concentrations 0,5%; 1%; 1,5%; and 2% (v/v). The pretreated seaweed waste then used as substrate for producing cellulase enzyme from isolate bacteria SGS 2609 BBP4B-KP which has been isolated from seaweed Sargassum sp. The fermentation time took approximately 7 days. The optimum condition for producing cellulase enzyme from isolate SGS 2609 was using seaweed waste pretreated with H2SO4 0,5% as substrate on the 4th day of fermentation, with the cellulose activity 0,0549 U/ml and the specific activity 0,011 U/mg"

"Trans-Resveratrol (3,4?,5-trihidroksi-trans-stilben) merupakan senyawa yang umum ditemukan red wine. Oleh karena keberadaannya pada red wine, maka senyawa resveratrol menjadi perhatian dalam studi korelasi antara konsumsi red wine terhadap penurunan induksi penyakit jantung, yang disebut French paradox.Dalam studi ini, dimer resveratrol sebagai derivat resveratrol, disintesis menggunakan enzim peroksidase horseradish dan larutan H­2O2 10% pada suhu 37℃. Reaksi prenilasi resveratrol dilakukan dengan katalis K2CO3 melalui medium organik (aseton dan t-butanol) dan air. Diperoleh yield produk prenilasi resveratrol terbesar pada reaksi prenilasi dengan pelarut aseton. Optimasi dilakukan pada 3, 6, 12, dan 24 jam, diperoleh efektivitas prenilasi terbaik pada 24 jam. Dimer resveratrol terprenilasi dapat disintesis dengan katalis K2CO3. Karakterisasi dengan spektrofotometer UV-Visible menunjukkan adanya pergeseran batokromik pada produk prenilasi resveratrol. Spektrometer FTIR digunakan untuk menganalisis kemungkinan terjadinya C-prenilasi dan O-prenilasi, yang ditentukan dari intensitas peak pada serapan gugus hidroksi (-OH). Analisis dengan MS/MS diperoleh resveratrol terprenilasi, dimer resveratrol, dan dimer resveratrol terprenilasi, dengan jumlah gugus prenil tersubstitusi yang berbeda. Resveratrol, produk resveratrol terprenilasi, dimer resveratrol, dan dimer resveratrol terprenilasi dilakukan uji antioksidan menggunakan larutan DPPH 0,05 mM dan diinkubasi selama 30 menit. Absorbansi sampel uji kemudian diukur dengan spektrofotometer UV-Visible pada panjang gelombang 517 nm. Diperoleh IC50 resveratrol, resveratrol terprenilasi, dimer resveratrol, dan dimer resveratrol terprenilasi berturut-turut: 64,03 ppm; 92,97 ppm; 22,24 ppm; dan 76,83 ppm.

---

Trans-Resveratrol (3,4,5-trihydroxy-trans-stilbene), a naturally occurring stilbene commonly found in red wine. Due to its appreciable quantity, it has been considerable interest on correlation study of consuming red wine and decreasing risk of heart disease, which is called ?French paradox?.

In this study, dimer resveratrol as resveratrol derivate, is synthesized using peroxidase horseradish and H2O2 10% at 37℃. Prenylation of resveratrol is undergone with K2CO3 catalyst in organic medium (acetone and t-butyl alcohol) and water. Prenylation in acetone yields more product than prenylation in other solvents. Optimization is done on 3, 6, 12, and 24 hours, for evaluating the best effectiveness on 24 hours. Prenylated dimer resveratrol can be synthesized using K2CO3 catalyst. Spectrophotometer UV-Visible analyze the bathochromic shift on the all prenylated resveratrol. Functional group indentification using spectrometer FTIR is used for detecting O-prenylation and C-prenylation based on intensity of the peak on hydroxy (-OH) absorption.

MS/MS analysis shows that there are prenylated resveratrol, dimer resveratrol, and prenylated dimer resveratrol with different number of substituted prenyl group. Resveratrol, prenylated resveratrol, dimer resveratrol, and prenylated dimer resveratrol are then evaluated for the antioxidant activity by using DPPH 0.05 mM and incubated for 30 minutes. Sample absorbance were then measured using spectrophotometer UV-Visible in 517 nm of wavelength. IC50 known from the data, resveratrol 64.03 ppm; prenylated resveratrol 92.97 ppm; dimer resveratrol 22.24 ppm; and prenylated dimer resveratrol 76.83 ppm."

"Keberadaan lignin yang dapat menjadi masalah dalam produksi biofuel dapat diatasi dengan cara delignifikasi. Proses delignifikasi menggunakan mikroorganisme telah menjadi perhatian akhir-akhir ini. Mikroorganisme yang berperan adalah jamur pelapuk putih dan bakteri. Dalam melakukan proses biodelignifikasi, kedua mikroorganisme ini menghasilkan enzim ligninolitik. Enzim ligninolitik antara jamur pelapuk putih dan bakteri menghasilkan persentase delignifikasi dan aktivitas enzim yang berbeda.  Artikel review ini meninjau ulasan mengenai proses biodelignifikasi menggunakan enzim ligninolitik dari jamur pelapuk putih dan bakteri yang akan dibandingkan antara hasil delignifikasi dan aktivitas enzim.  Penulis berharap dapat memberikan gambaran terkait perbandingan antara enzim ligninolitik dari kedua mikroorganisme tersebut.

---

The existence of lignin which can be a problem in biofuel production can be overcome by delignification. The delignification process using microorganisms has become a concern lately. The microorganisms that play a role are white rot fungi and bacteria. In carrying out the process of biodelignification, these two microorganisms produce ligninolytic enzymes. Ligninolytic enzymes between white rot fungi and bacteria produce different percentages of delignification and enzyme activity. This review article reviews a review of the biodelignification process using ligninolytic enzymes from white rot fungi and bacteria to be compared between the results of delignification and enzyme activity. The author hopes to provide an overview related to the comparison between ligninolytic enzymes of the two microorganisms."