Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Penggunaan lipase untuk skala komersial masih terbatas karena alasan ekonomis dimana lipase memiliki harga yang mahal dan sulit dipisahkan. Imobilisasi enzim secara adsorpsi-crosslinking dengan menggunakan lipase yang diproduksi secara fermentasi solid-state (SSF) merupakan solusi permasalahan tersebut. Penelitian ini diawali dengan membandingkan hasil imobilisasi lipase non komersial (crude powder A. niger) dan komersial (C. rugosa dan A.niger) pada support komersial (resin) dan non komersial (limbah pertanian). Semua support yang digunakan terlebih dilapisi dengan kitosan. Crude powder lipase A.niger diproduksi secara fermentasi solid state menggunakan limbah pertanian. Selanjutnya imobilisasi enzim juga dilakukan menggunakan support limbah pertanian. Hasil penelitian Menunjukkan bahwa limbah pertanian terbukti dapat dijadikan sebagai substarat untuk produksi lipase maupun sebagai support untuk imobilisasi. Produksi lipase A.niger secara fermentasi solid state menggunakan substrat ampas tahu menghasilkan aktivitas optimum sebesar 14,14 U/g dss. Aktivitas hidrolisis yang diperoleh dari pemanfaatan support resin XAD7HP dan MP-64 masing-masing untuk C. rugosa (18,21 dan 24,69 U/g support), A. niger (28,3 dan 29,41 U/g support) dan crude A.niger 6,33 U/g support MP-64. Aktivitas sintesis fatty acid methyl ester (FAME) dari pemakain support resin masing-masing diperoleh sebesar 62% (C. rugosa), 83% (A. niger) dan 56% untuk crude A. niger. Pemanfaatan support kulit jagung dari C.rugosa dan crude A. niger diperoleh aktivitas hidrolisis masing-masing sebesar 20,83 dan 6,33 U/g support serta aktivitas sintesis biodiesel sebesar 59% untuk C. rugosa dan 50% crude A. niger. Berdasarkan studi ini, lipase yang diproduksi melalui metode fermentasi solid state menggunakan substrat limbah pertanian mempunyai potensi untuk dikembangkan sebagai enzim yang dapat diimobilisasi pada support yang mudah diperoleh dan tidak beracun (limbah pertanian).

---

The use of lipase for commercial scale is still limited due to economic reasons, since lipase is expensive and difficult to separate. Adsorption-crosslinking enzyme immobilization using lipase produced by solid-state fermentation (SSF) is the solution of the problem. This study began by comparing the results of non-commercial (A. niger) and commercial (C. rugosa and A. niger) lipase immobilization in commercial (resin) and non-commercial support (agricultural waste). All supports used were dilapisi with chitosan. A. niger lipase crude powder was produced by solid state fermentation using agricultural waste as the substrate. In addition, enzyme immobilization was also carried out using agricultural waste as the support. The results showed that agricultural waste was proven to be used as the substrate for lipase production and immobilization support. Production of A. niger lipase by solid state fermentation using tofu pulp substrate, obtained an optimum activity of 8.48 U/mL. The hydrolysis activity were obtained using XAD7HP and MP-64 support resins for C. rugosa (18.21 and 24.69 U/g supports), A. niger (28.3 and 29.41 U/g supports), and crude A. niger (6.33 U/g supports MP-64). The fatty acid methyl ester (FAME) synthesis activity obtained using resin as the support were 62% (C. rugosa), 83% (A. niger) and 56% (crude A. niger). The utilization of corn husk as the support for C. rugosa and crude A. niger lipase, obtained the hydrolysis activity of 20.83 and 6.33 U/g support, respectively and fatty acid methyl ester synthesis activity of 59% for C. rugosa and 50% for crude A. niger. Based on this study, lipase produced by the solid state fermentation method using agricultural waste substrates has the potential to be developed as an enzyme that can be immobilized in an easily available and non-toxic support (agricultural waste)."

"Perkembangan teknologi dan industri mendorong meningkatnya permintaan akan lipase sebagai biokatalis namun secara komersial ketersediaan enzim lipase masih terbatas dan harga jualnya pun mahal. Kebutuhan ini dapat diatasi dengan produksi lipase ekstraseluler dari mikroba dengan fermentasi substrat padat (SSF). Pada penelitian ini dilakukan sintesis enzim lipase ekstraseluler dari kapang Aspergillus niger dengan menggunakan metode SSF pada substrat fermentasi berupa residu agroindustri seperti ampas tahu, ampas kelapa, dan dedak jagung dan diamati juga pengaruh kondisi fermentasi seperti konsentrasi induser serta waktu fermentasi terhadap aktivitas lipase yang dihasilkan. Jenis substrat yang menghasilkan aktivitas supernatant lipase terbaik adalah ampas tahu dengan konsentrasi induser 4% selama 9 hari fermentasi, dengan unit aktivitas 8,48 U/mL. Supernatant lipase ini dikeringkan dengan metode spray drying dan kemudian diimobilisasi pada resin anion macroporous dengan metode adsorpsi-crosslinking. Lipase terimobilisasi diuji aktivitasnya dalam reaksi sintesis biodiesel rute non-alkohol di reaktor batch dengan perbandingan mol reaktan minyak kelapa sawit dan metil asetat sebesar 1:12, pada suhu reaksi 40oC selama 50 jam, dan menghasilkan 48.3% yield biodiesel. Stabilitas aktivitas enzim juga diuji dengan penggunaan pada 4 siklus reaksi sintesis biodiesel, dan enzim masih memiliki 84% dari aktivitas awal meskipun telah digunakan dalam 4 siklus reaksi.

---

The advancement of technology pushes the rise of demand for lipase as a biocatalyst but commercially, the availability of lipase is still very limited and the price is very expensive. To fill in this needs, extracellular lipase enzyme from Aspergillus niger can be produced by solid state fermentation (SSF) using agroindustrial wastes including tofu dregs, coconut dregs, and corn bran. The aforementioned agroindustrial residues still contain nutritions, especially lipids/triglycerides which makes them potential as fermentation medium to produce lipase. Lipase with the highest activity is obtained from tofu dregs as substrate with 4% inducer in 9 days fermentation, which shows activity of 8.48 U/mL.

This crude lipase extract is then dried with spray dryer and then immobilized in anion macroporous resin with adsorption-crosslinking as the immobilization method. The immobilized lipase?s activity is then assayed by biodiesel synthesis reaction and shows 48.3% yield. The immobilized enzyme's stability is also tested with four cycles of biodiesel synthesis, and in the fourth cycle, it still maintained 84% of its initial activity."

"Berkembangnya berbagai sektor industri mendorong pemanfaatan dan pengaplikasian enzim lipase secara komersial dalam proses industri sebagai biokatalis karena sifat enzim yang dapat bekerja dalam lingkungan yang ramah serta memiliki spesifitas tinggi. Fermentasi jamur Aspergillus niger yang mampu menghasilkan enzim lipase dapat dilakukan dengan metode solid-state fermentation. Fermentasi dengan substrat padat TKKS, ampas tebu, dan lumpur sawit diberi perlakuan variasi kosentrasi inducer dan waktu fermentasi. Hasil fermentasi solid state dari substrat padat TKKS dengan konsentrasi inducer 8% selama 7 hari menunjukkan nilai aktivitas tertinggi sebesar 2.2 U/mL dan 8.2 U/mL dalam bentuk lipase ekstrak kering. Hasil enzim lipase kering diimobilisasi supaya enzim bersifat stabil dalam penggunaan yang berulang dengan metode adsorpsi-crosslinking menggunakan resin macroporous sebagai support. Dari eksperimen yang telah dilakukan diketahui bahwa substrat fermentasi tandan kosong kelapa sawit dapat menghasilkan enzim lipase dengan kemampuan enzim loading sebesar 56.6% wt. Uji aktivitas enzim dilakukan dalam sintesis biodiesel melalui reaksi interesterifikasi dengan perbandingan mol reaktan minyak kelapa sawit dan metal asetat 1:12 pada kondisi suhu operasi 40oC selama 50 jam dalam 4 siklus reaksi. Hasil sintesis biodiesel yang dianalisis menggunakan HPLC menunjukkan nilai yield biodiesel sebesar 48.6% dan enzim masih mampu beraktivitas hingga mencapai 68.60% yield awal dari 4 siklus sintesis biodiesel.

---

The developments of various industrial sectors are demanding the use and application of lipase commercially in industrial processes as biocatalysts chosen by its ability to work in a friendly environment and have high specificity. Fermentation of Aspergillus niger are able to produce enzyme lipase that can be done by using solid-state fermentation method. In this study TKKS, bagasse, and palm oil sludge are used as fermentation substrates and will be treated variations of inducer concentration and fermentation time.

The results of solid state fermentation of solid substrates TKKS with inducer concentration of 8% for 7 days showed the highest activity value of 2.2 U / mL and 8.2 U / mL in the form of dry extract lipase. The result of the dry lipase enzyme will be immobilized so that enzyme is stable in repetitive use with adsorption-crosslinking method using macroporous resin as a support. Experiments show us that empty fruit bunches of oil palm fermentation substrate can produce lipase enzyme with enzyme loading of 56.6% wt.

Enzyme activity test carried out in the synthesis of biodiesel through interesterification reaction mole ratio of reactants palm oil and metal acetate 1:12 at 40oC operating temperature conditions for 50 hours in 4 reaction cycles. Biodiesel synthesis results were analyzed using HPLC shows biodiesel yield values ​​of 48.6% and the enzyme was able to move up to 68.60% initial yield of 4 cycles of biodiesel synthesis."

"Enzim glucose oxidase (GOX) telah dikenal lama sebagai bahan baku biosensor glukosa. Enzim GOX mengkatalisis reaksi oksidasi dari β-D-glucose menjadi D-glucono-δ-lactone dan hidrogen peroksida (H2O2) dengan menggunakan oksigen sebagai akseptor elektron. Klona gen GOX yang berasal dari Aspergillus niger di dalam vektor ekspresi Saccharomyces cerevisiae INVSc1 pYES2/CT telah berhasil di dapatkan pada penelitian sebelumnya. Penelitian ini bertujuan untuk mengekspresikan gen GOX rekombinan di dalam S. cerevisiae INVSc1. Plasmid rekombinan pYES2/CT yang mengandung gen GOX berhasil ditransformasi ke dalam S. cerevisiae INVSc1 menggunakan metode LiAc. Protein total diekstraksi menggunakan berbagai variasi metode. Metode vortex dengan penambahan glass beads sebagai teknik ekstraksi yang optimal. Protein rekombinan diinduksi dengan konsentrasi induser 2, 4 dan 8% galaktosa. Hasil induksi ekspresi protein tidak terlihat secara jelas, walaupun kemungkinan besar protein rekombinan GOX terdapat pada fase supernatan. Berdasarkan uji menggunakan glucose assay dan analisis biosensor glukosa, protein rekombinan GOX induksi dengan 8% galaktosa selama 48 jam mempunyai aktivitas lebih tinggi dibandingkan GOX komersial. Pada masa datang, perbaikan perlu dilakukan untuk mendapatkan hasil ekspresi protein GOX rekombinan yang optimal.

---

Glucose oxidase (GOX) enzyme has been applied as a raw material glucose biosensor. GOX enzyme catalyses the oxidation of β-D-glucose into D-glucono-δ-lactone and hydrogen peroxide (H2O2) using oxygen as an electron acceptor. Previously, GOX gene from Aspergillus niger was successfully cloned into Saccharomyces cerevisiae expression vector, pYES2/CT.

The purpose of this study was to express recombinant GOX gene in S. cerevisiae INVSc1. Recombinant plasmid pYES2/CT containing GOX gene was successfully transformed into S. cerevisiae INVSc1 using the LiAc method. Then the total proteins were extracted using various protocols with glass beads lyses method as the optimal extraction technique. The recombinant protein was induced by of 2, 4 and 8% galactose inducer.

However induced expression of this protein was not significantly observed, although it was shown that recombinant GOX protein was likely to be present in the supernatant phase. Based on glucose liquid assay and a preliminary glucose biosensor analysis, the recombinant GOX protein induced with 8% galactose for 48 hours had a higher activity than commercial GOX. In the future, further improvements need to be done to obtain optimal recombinant GOX protein expression."

"ABSTRAK Kemampuan enzim untuk dapat mengkatalis reaksi kimia secara stereospesifik telah dimanfaatkan untuk memisahkan obat yang memiliki molekul dalam bentuk rasemat, sehingga dihasilkan enansiomer tunggal yang mempunyai sifat aktif farmakologis dari enansiomer pasangannya yang bersifat tidak aktifdan toksik. Tujuan penelitian mi adalah untuk mengetahui kemampuan kapang Aspergillus niger UICC 159 dalam meresolusi (R,S )ester metil ibuprofen. Untuk mengetahui kapang Aspergillus niger UICC 159 dalam proses biotransfonmasi resolusi dilakukan penentuan kondisi dimana proses tersebut dapat berlangsung. Hal mi dilakukan dengan menentukan aktivitas lipolitik optimum, kurva pertumbuhan, dan kecepatan gojogan. Setelah didapatkan data tersebut, kemudian dilakukan proses biotransformasi clan hasilnya dianalisis dengan kromatografi lapis tipis, KCKT, clan polarimeter.Hasil penelitian menunjukkan bahwa pemisahan campuran rasemat terjadi dengan waktu inkubasi 64 jam, waktu penambahan substrat pada jam ke-40, dan kecepatan gojogan 140 gojogan per menit. Didapatkan pemisahan yang nyata melalui kromatografi lapis tipis dengan Rf untuk ester metil ibuprofen 0,95 dan Rf ibuprofen 0,64, dengan menggunakan alat KCKT didapatkan waktu retensi sekitar 3,700 untuk ester metil ibuprofen dan 3,400 untuk ibuprofen. Dari analisis menggunakan alat polanimeter didapatkan hasil bahwa ester metil ibuprofen mempunyai derajat polanisasi spesifik 56,25 dan untuk ibuprofen sebesar - 37,40, sehingga dapat disimpulkan bahwa kapang Aspergillus niger UICC 159 mampu menghidrolisis ester metil ibuprofen pada konfigurasi R."

"Onggok adalah ampas tapioka yang masih mengandung kadar pati tinggi sehingga berpotensi sebagai pakan. Namun alternatif tersebut mempunyai kendala karena kandungan proteinnya rendah, serat kasarnya tinggi dan adanya sianida dapat menyebabkan keracunan. Untuk mengatasinya perlu dilakukan perbaikan misalnya melalui proses fermentasi dengan kapang Aspergillus niger UICC 159 yang mempunyai enzim amilase sehingga dapat memecahkan pati menjadi glukosa sebagai sumber hidupnya. Untuk peningkatan kadar proteinnya, media tersebut ditambahkan dengan urea karena urea dapat dipecah oleh Aspergillus niger menjadi amoniak dan CO2 kemudian disintesisnya menjadi asam-asam amino.Untuk mendapatkan produk fermentasi (biomassa) dengan kadar protein tinggi dilakukan variasi ketebalan media (1, 2 dan 3 cm), kadar air (30, 40 dan 50%) serta perbandingan sumber N dari (NH4)2SO4 dan urea (1:4; 2:3; 3:2; dan 4:1). Hasil optimum didapatkan pada ketebalan media 2 cm, kadar air 30% dan perbandingan (NH4)2SO4 dan urea 1:4. Biomassa tersebut mengandung protein kasar 10,05%, lemak kasar 3,60%, serat kasar 19,00% dan energi metabolis sebesar 3140,00 kkal/kg.Evaluasi biologis biomassa terhadap broiler dilakukan dengan mensubstitusikan biomassa sebesar 10% (R-|) dan 20% (R2) terhadap ransum kontrol/ransum tanpa produk biomassa (Ro) serta membandingkannya terhadap ransum komersial (R3) sampai usia 24 hari. Berat badan broiler yang didapat dari RO adalah 611,88 g, R-| adalah 618,13 g, R2 adalah 573,30 g dan R3 adalah 873,00 g."

"Dari genus Aspergillus, kapang-kapang kelompok Aspergillus niger paling umum dijumpai dibandingkan dengan kapang-kapang Aspergillus lainnya. Kapang-kapang tersebut dapat menghasilkan enzim amilase yang banyak digunakan dalam industri. Meskipun demikian, tidak semua jenis dari kelompok A. niger mempunyai aktivitas amilolitik. Dalam penelitian ini diidentifikasi sejumlah kapang dari kelompok A. niger yang diisolasi dari sumber-sumber karbohidrat. Medium yang digunakan adalah Taoge Extract Agar (TEA), Potato Dextrose Agar (PDA), Czapek Dox Agar (CDA), dan Malt Extract Agar (MEA). Sedangkan uji aktivitas amilolitiknya menggunakan medium Starch Agar (SA). Dari penelitian ini diketahui bahwa uji aktivitas amilolitiknya dari semua sampel kapang menunjukkan reaksi positif, meskipun dengan kekuatan yang berbeda. Kapang-kapang yang teridentifikasi adalah Aspergilus awamori, A. carbonarius, A. ficuum, A. foetidus, A. foetidus var. pallidus, A. heteromorphus, A. japonicus, A. niger, A. phoenicis, dan A. tubingensis. Dua biakan, no. 45 dan no.78, sukar untuk diidentifikasi. Strain dari spesies A. ficuum dan A. awamori menunjukkan aktivitas amilolitik yang kuat."

"Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari pemakaian berulang lipase Candida rugosa E.C 3.1.1.3 yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan pada reaksi esterifikasi asam lemak minyak kelapa sawit dengan sorbitol. Pemakaian dari enzim lipase Candida rugosa yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan digunakan sebanyak lima kali pemakaian. Nilai persen loading pada lipase terimobilisasi yang diperoleh adalah sebesar 75%. Reaksi esterifikasi dilakukan pada pelarut t-butanol dan Metil Isobutil Keton (MIBK). Persen konversi reaksi esterfikasi menggunakan enzim bebas dalam pelarut MIBK adalah 24,20%, sedangkan dalam pelarut t-butanol belum diperoleh. Persen konversi yang diperoleh pada penggunaan enzim terimobilisasi dalam pelarut MIBK secara berturut-turut adalah 16,28%, 13,96%, 10,93%, 5,60%, dan 3,50%, sedangkan dalam pelarut t-butanol adalah 12,60%, 9,97%, 6,20%, 4,79%, dan 2,45%. Jumlah produk yang dihasilkan menggunakan enzim terimobilisasi lebih efektif dibandingkan menggunakan enzim bebas.

---

This research is going to study about repeating usage of Candida rugosa E.C 3.1.1.3 lipase immobilized to Fe3O4-chitosan nanoparticles as esterification reaction catalyst of palm oil fatty acid and sorbitol. Lipase Candida rugosa which is immobilized to Fe3O4-chitosan is used five times. The value of percent loading for lipase immobilized is 75%. Esterification reaction is in t-butyl alcohol and Methyl Isobutyl Ketone (MIBK) solvent. Percent convertion for esterification reaction using free enzyme in MIBK solvent is 24,20%, whereas in t-butyl alcohol solvent is not completely done. Percent convertion for esterification reaction using immobilized enzyme in MIBK solvent are 16,28%, 13,96%, 10,93%, 5,60%, dan 3,50%, whereas in t-butyl alcohol solvent are 12,60%, 9,97%, 6,20%, 4,79%, dan 2,45%. Amount of product is produced using immobilized enzyme is better than using free enzyme."

"Although technological advances have fueled the rising demand for lipase as a biocatalyst, commercial availability remains limited and costs prohibitive. To meet this need, an extracellular lipase enzyme from Aspergillus niger can be produced through solid state fermentation (SSF) using agroindustrial wastes including tofu dregs, coconut dregs, and corn bran. These agroindustrial residues still contain nutrients, especially lipids/triglycerides, making them a potential fermentation medium to produce lipase. Lipase with the highest activity level (8.48 U/mL) was obtained using a tofu dreg substrate, 4% inducer concentration, and 9-day fermentation period. This crude lipase extract was then dried with a spray drier and immobilized in a macroporous anion resin using the adsorption-crosslinking method. The immobilized lipase’s activity was assayed by a biodiesel synthesis reaction; it showed 48.3% yield. The immobilized enzyme's stability was also tested through four cycles of biodiesel synthesis; in the fourth cycle, the enzyme maintained 84% of its initial activity."

"ABSTRAKPenggunaan lipase sebagai biokatalis diminati dalam industri, namun harganya yang mahal menjadi masalah utama. Imobilisasi mampu meningkatkan kemampuan enzim. Metode imobilisasi yang menghasilkan aktivitas dan stabilitas cukup baik ialah adsorpsi – crosslinking. Penambahan gugus amino pada support terbukti dapat meningkatkan kestabilan enzim. Maka, penelitian difokuskan pada peningkatan kinerja imobilisasi lipase pada resin melalui penambahan kitosan yang mengandung gugus amino. Unit aktivitas tertinggi (24.69 U/g resin) diraih oleh lipase terimobilisasi pada resin anion – exchange macroporous dengan penambahan kitosan pada resin secara langsung. Enzim ini berhasil menghasilkan yield 50,79% melalui reaksi interesterifikasi biodiesel dan stabil hingga 4 siklus dengan aktivitas relatif sebesar 63,94%.

---

ABSTRACTLipase as biocatalyst is used in many industry, but its price is becoming serious problem. Immobilization could improve enzyme ability. Immobilization method which give higher activity and stability is adsorption-crosslinking method. The addition of amino group on support has proven to be able stabilize the enzyme. Thus, this research focused on improvement immobilization performance by addition of chitosan which contain amino group. The highest unit activity (24.69 U/g resin) reached by lipase immobilized on anion-exchange macroporous resin with addition of chitosan on resin directly. This enzyme resulting biodiesel with yield 50.79% and stable for 4 cycle with relative activity 63.94%."