Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Abstrak :
ABSTRAK
Kolagen merupakan jenis protein fungsional yang tersusun dalam bentuk triple helix, kandungan asam amino yang paling banyak dalam kolagen yaitu glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Pada penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi, memurnikan, dan mengetahui karakteristik kolagen hasil isolasi dari tendon sapi serta pencarian kondisi analisis optimum untuk memperoleh kadar glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Metode isolasi kolagen yang dilakukan adalah menggunakan NaOH 0,1 N sebagai langkah pre-treatment, asam asetat 0,5 M untuk proses ekstraksi, salting out dengan NaCl 0,9 M, kemudian dilakukan sentrifugasi dan proses dialisis sebagai proses pemurnian, lalu freeze drying untuk mendapatkan hasil kolagen padat. Karakterisasi kolagen yang dilakukan yaitu uji organoleptis, pH, kadar air, kadar abu, viskositas, gugus fungsi, dan pewarnaan Casson rsquo;s trichrome. Selanjutnya kolagen dihidrolisis dengan HCl 6 N selama 24 jam, serta dilakukan proses derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenimetoksikarbonil klorida FMOC-Cl . Kemudian kolagen dianalisis dengan kromatografi cair kinerja tinggi dengan kolom C18 dan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm, dan emisi 320 nm. Fase gerak yang digunakan adalah dapar asetat pH 4,2 ndash; Asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit. Berdasarkan hasil yang didapat menunjukkan kadar rata-rata glisin 33,247 0,20 , prolin 11,867 0,20 , dan hidroksiprolin 10,51 0,23.

---

ABSTRAK
Collagen is a type of functional protein that is composed of the triple helix form, the most abundant amino acids in collagen are glycine, proline, and hydroxyproline. In this study, collagen was isolated, purified, and characterized from bovine tendon, then determined of the optimum condition analysis to obtain glycine, proline, and hydroxyproline. Collagen isolation process used NaOH 0.1 N as a pretreatment, acetic acid 0.5 M as extraction process, salting out process with NaCl 0.9 M, centrifugation and dialysis process to purification , and then freeze drying as the final stage. The characterization test of collagen include organoleptic, pH, moisture content, viscosity, ash content, FTIR analysis, and staining Casson 39 s trichrome. Then, collagen was hydrolyzed using HCL 6 N for 24 hours, and derivatized using 9 Fluorenymethoxycarbonil chloride FMOC Cl . After that, collagen was analyzed using high performance liquid chromatography HPLC with C 18 column and fluorescence detector at excitation wavelength of 265 nm, emission wavelength of 320 nm. Mobile phase used acetic buffer pH 4.2 ndash Acetonitrile 55 45 with flow rate 0.8 mL minute. The results showed average contents of glycine 11.867 0.20 , proline 33.247 0.20 , and hydroxyproline 10.51 0.23

Abstrak :
ABSTRAK
Kolagen merupakan bahan baku tinggi protein, dimana hampir semua asam amino terkandung didalamnya dengan kandungan terbesarnya adalah glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Pada penelitian ini, kolagen diisolasi, dimurnikan, dan dikarakterisasi dari kulit babi Sus scrofa domesticus , kemudian dilakukan pencarian kondisi analisis optimum untuk mendapatkan metode penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel kolagen kulit babi. Metode terbaik untuk mengisolasi kolagen dari kulit babi menggunakan perendaman dalam NaOH 0,1 M dan diekstraksi dengan asam asetat 0,5 N, dipresipitasi dengan NaCl 0,9M kemudian disentrifugasi, dialisis sebagai proses pemurnian, dan terakhir di freeze-drying untuk memperoleh bentuk padatnya. Karakterisasi yang dilakukan meliputi uji organoleptis, pH, analisis gugus fungsi, kadar air, kadar abu, viskositas, dan pewarnaan Casson rsquo;s trichrome pada jaringan kolagen. Selanjutnya kolagen dihidrolisis dengan HCl 6N selama 24 jam lalu diderivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikarbonil klorida FMOC-Cl . Sampel selanjutnya dianalisis menggunakan kromatografi cair kinerja tinggi KCKT dengan kolom C-18 dan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan panjang gelombang emisi 320 nm. Fase gerak yang digunakan dapar asetat pH 4,2 -asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit. Hasil menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, hidroksiprolin berturut-turut adalah 33,663 0,215 ; 12,333 0,128 ; dan 11,303 0,354.

---

ABSTRACT
Collagen is a high protein feedstock with almost all amino acids are contained in it, but the greatest content of all are glycine, proline, and hydroxyproline. In this study, collagen was isolated, purified, and characterized from porcine skin Sus scrofa domesticus , then determination of the optimum conditions analysis on amino acid in collagen were performed to obtain a method for determination of glycine, proline, and hydroxyproline content in porcine skin collagen samples. The best method to isolate collagen was using 0.1 M NaOH, extracted with 0.5 N Qacetic acid, precipitated with 0.9M NaCl, then collagen was centrifuged, dialysed to purification, and freeze dryed to get the solid form. The characterization tests includes organoleptic, pH, Fourier Transform Infra Red analysis, moisture content, ash content, viscosity, and Casson 39 s trichrome staining on collagen tissue. After that, collagen was hydrolized using HCl 6N for 24 hours then derivatized using 9 Fluorenylmethylcarbonyl chloride. Collagen was analyzed using high performance liquid chromatography HPLC with C 18 column and fluorescence detector at excitation wavelength of 265 nm and emission wavelength of 320 nm. Mobile phase used was acetic buffer pH 4.2 acetonitrile 55 45 with flow rate 0.8 mL min. The results showed average contents of glycine, proline, and hydroxyproline were 33,663 0,215 12,333 0,128 and 11,303 0,354.