Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Abstrak :
ABSTRACT
Gelatin merupakan hidrokoloid yang banyak digunakan pada makanan. Komposisi asam amino pada gelatin berbeda tergantung sumber jaringan hewan tetapi terkandung glisin, prolin, dan hidroksiprolin dalam jumlah besar. Penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi, mengetahui karakteristik gelatin dari kulit babi, dan memperoleh kondisi analisis optimum untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin pada gelatin babi. Isolasi gelatin dari kulit babi menggunakan asam asetat 0,5 M dalam proses pretreatment dan diekstraksi menggunakan akuades pada suhu 550C selama 3 jam dengan suhu pengeringan 600C. Pada ekstrak gelatin dilakukan analisis karakterisasi seperti pengamatan organoleptis, uji FTIR, kadar air, kadar abu dan uji viskositas. Hasil optimasi metode analisis untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin kulit babi menggunakan kromatografi cair kinerja tinggi dengan detektor fluoresensi dilakukan pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan emisi 320 nm, komposisi fase gerak dapar asetat-asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 ml/menit dan menggunakan kolom yang digunakan yaitu C18 dengan panjang kolom 250 mm, diameter dalam 4,6 mm, dan ukuran partikel 5 mm serta dilakukan derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikarbonil-klorida. Hasil analisis menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel gelatin babi adalah 28,571 0,74, 19,236 0,48, dan 12,886 0,33.

---

ABSTRACT
Gelatin is an important hydrocolloid which has been widely used in food applications. The amino acid composition in gelatin are different from one source to another but always consists of large amounts of glycine, proline, and hydroxyproline. This study aimed to isolate gelatin, determined characteristic and optimum analysis condition gelatin of porcine skin. The porcine gelatin was isolation by acetic acid 0,5 M for pretreatment and aquadest at 550C for 3 hours with drying at 600C. The extract were evaluate with organoleptic test, FTIR, moisture assay, ash assay and viscosity test. The result of optimum analysis condition for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline levels in porcine gelatin using high performance liquid chromatography with fluorescence detector at excitation wavelength 265 nm and emission 320 nm, mobile phase composition acetic buffer acetonitrile 55 45 with flow rate 0,8 ml min and was used C18 column with a length of 250 mm, an inner diameter of 4.6 mm, and the particle size 5 mm. Derivatization amino acids using reagent 9 fluorenymethyl chloroformate chloride FMOC Cl . The results showed average levels of glycine, proline, and hydroxyproline in porcine gelatin was 28,571 0,74 , 19,236 0,48 , and 12,886 0,33.

Abstrak :
ABSTRAK
Gelatin adalah suatu protein yang dihasilkan dari kolagen dengan cara hidrolisis asam atau basa. Komposisi dan susunan asam amino pada gelatin berbeda tergantung tiap sumber jaringan hewan tetapi selalu terkandung glisin, prolin, dan hidroksiprolin dalam jumlah yang besar. Penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi gelatin, mengetahui karakteristik gelatin dari kulit sapi dan memperoleh metode analisis yang optimum untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin sapi. Kulit sapi dihidrolisis menggunakan natrium hidroksida 2 , suhu ekstraksi 70 C selama 3 jam dan suhu pengeringan 60 C. Pada ekstrak gelatin sapi dilakukan evaluasi uji meliputi uji organoleptis, analisis spektrum FTIR, pH, kadar abu, kadar air, dan viskositas. Hasil optimasi metode analisis untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin sapi menggunakan Kromatografi Cair Kinerja Tinggi dengan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan emisi 320 nm, komposisi fase gerak dapar asetat-asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit dan menggunakan kolom C18 dengan panjang kolom 250 mm, diameter dalam 4,6 mm, dan ukuran partikel 5 mm, serta dilakukan derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikloroformat-klorida FMOC-Cl . Hasil menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel gelatin sapi adalah 25,10 0,09 , 14,28 0,11 , dan 13,50 0,05.

---

ABSTRACT
Gelatin is a protein derived from partial hydrolysis of collagen either with acid or alkali. The amino acid composition and its sequences in gelatin are different from one source to another, but always consist of large amount of glycine, proline and hydroxyproline. This study aimed to isolate gelatin, determined characteristic and obtain analytical methods are optimum for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline levels in bovine gelatin. Bovine hide is hydrolyzed using 2 sodium hydroxide, extraction temperature at 70 C for 3 hours and drying temperature at 60 C. The gelatin extract were evaluate with organoleptic test, FTIR analysis, pH, ash content, moisture content, and viscosity. The result of optimum analysis condition for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline in bovine gelatin using high performance liquid chromatography HPLC with fluorescence detector at excitation wavelength 265 nm and emission 320 nm, mobile phase composition acetic buffer acetonitrile 55 45 with a flow rate 0,8 mL min and was used C18 column with a length of 250 mm, an inner diameter of 4.6 mm, and the particle size 5 mm. Derivatization amino acids using reagent 9 fluorenymthylchloroformate cloride FMOC Cl. The results showed average levels of glycine, proline, and hydroxyproline in bovine gelatin were 25.10 0.09 , 14.28 0.11 , and 13.0 0.05.

Abstrak :
ABSTRAK
Kolagen merupakan jenis protein fungsional yang tersusun dalam bentuk triple helix, kandungan asam amino yang paling banyak dalam kolagen yaitu glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Pada penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi, memurnikan, dan mengetahui karakteristik kolagen hasil isolasi dari tendon sapi serta pencarian kondisi analisis optimum untuk memperoleh kadar glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Metode isolasi kolagen yang dilakukan adalah menggunakan NaOH 0,1 N sebagai langkah pre-treatment, asam asetat 0,5 M untuk proses ekstraksi, salting out dengan NaCl 0,9 M, kemudian dilakukan sentrifugasi dan proses dialisis sebagai proses pemurnian, lalu freeze drying untuk mendapatkan hasil kolagen padat. Karakterisasi kolagen yang dilakukan yaitu uji organoleptis, pH, kadar air, kadar abu, viskositas, gugus fungsi, dan pewarnaan Casson rsquo;s trichrome. Selanjutnya kolagen dihidrolisis dengan HCl 6 N selama 24 jam, serta dilakukan proses derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenimetoksikarbonil klorida FMOC-Cl . Kemudian kolagen dianalisis dengan kromatografi cair kinerja tinggi dengan kolom C18 dan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm, dan emisi 320 nm. Fase gerak yang digunakan adalah dapar asetat pH 4,2 ndash; Asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit. Berdasarkan hasil yang didapat menunjukkan kadar rata-rata glisin 33,247 0,20 , prolin 11,867 0,20 , dan hidroksiprolin 10,51 0,23.

---

ABSTRAK
Collagen is a type of functional protein that is composed of the triple helix form, the most abundant amino acids in collagen are glycine, proline, and hydroxyproline. In this study, collagen was isolated, purified, and characterized from bovine tendon, then determined of the optimum condition analysis to obtain glycine, proline, and hydroxyproline. Collagen isolation process used NaOH 0.1 N as a pretreatment, acetic acid 0.5 M as extraction process, salting out process with NaCl 0.9 M, centrifugation and dialysis process to purification , and then freeze drying as the final stage. The characterization test of collagen include organoleptic, pH, moisture content, viscosity, ash content, FTIR analysis, and staining Casson 39 s trichrome. Then, collagen was hydrolyzed using HCL 6 N for 24 hours, and derivatized using 9 Fluorenymethoxycarbonil chloride FMOC Cl . After that, collagen was analyzed using high performance liquid chromatography HPLC with C 18 column and fluorescence detector at excitation wavelength of 265 nm, emission wavelength of 320 nm. Mobile phase used acetic buffer pH 4.2 ndash Acetonitrile 55 45 with flow rate 0.8 mL minute. The results showed average contents of glycine 11.867 0.20 , proline 33.247 0.20 , and hydroxyproline 10.51 0.23

Abstrak :
ABSTRAK
Kolagen merupakan bahan baku tinggi protein, dimana hampir semua asam amino terkandung didalamnya dengan kandungan terbesarnya adalah glisin, prolin, dan hidroksiprolin. Pada penelitian ini, kolagen diisolasi, dimurnikan, dan dikarakterisasi dari kulit babi Sus scrofa domesticus , kemudian dilakukan pencarian kondisi analisis optimum untuk mendapatkan metode penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel kolagen kulit babi. Metode terbaik untuk mengisolasi kolagen dari kulit babi menggunakan perendaman dalam NaOH 0,1 M dan diekstraksi dengan asam asetat 0,5 N, dipresipitasi dengan NaCl 0,9M kemudian disentrifugasi, dialisis sebagai proses pemurnian, dan terakhir di freeze-drying untuk memperoleh bentuk padatnya. Karakterisasi yang dilakukan meliputi uji organoleptis, pH, analisis gugus fungsi, kadar air, kadar abu, viskositas, dan pewarnaan Casson rsquo;s trichrome pada jaringan kolagen. Selanjutnya kolagen dihidrolisis dengan HCl 6N selama 24 jam lalu diderivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikarbonil klorida FMOC-Cl . Sampel selanjutnya dianalisis menggunakan kromatografi cair kinerja tinggi KCKT dengan kolom C-18 dan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan panjang gelombang emisi 320 nm. Fase gerak yang digunakan dapar asetat pH 4,2 -asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit. Hasil menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, hidroksiprolin berturut-turut adalah 33,663 0,215 ; 12,333 0,128 ; dan 11,303 0,354.

---

ABSTRACT
Collagen is a high protein feedstock with almost all amino acids are contained in it, but the greatest content of all are glycine, proline, and hydroxyproline. In this study, collagen was isolated, purified, and characterized from porcine skin Sus scrofa domesticus , then determination of the optimum conditions analysis on amino acid in collagen were performed to obtain a method for determination of glycine, proline, and hydroxyproline content in porcine skin collagen samples. The best method to isolate collagen was using 0.1 M NaOH, extracted with 0.5 N Qacetic acid, precipitated with 0.9M NaCl, then collagen was centrifuged, dialysed to purification, and freeze dryed to get the solid form. The characterization tests includes organoleptic, pH, Fourier Transform Infra Red analysis, moisture content, ash content, viscosity, and Casson 39 s trichrome staining on collagen tissue. After that, collagen was hydrolized using HCl 6N for 24 hours then derivatized using 9 Fluorenylmethylcarbonyl chloride. Collagen was analyzed using high performance liquid chromatography HPLC with C 18 column and fluorescence detector at excitation wavelength of 265 nm and emission wavelength of 320 nm. Mobile phase used was acetic buffer pH 4.2 acetonitrile 55 45 with flow rate 0.8 mL min. The results showed average contents of glycine, proline, and hydroxyproline were 33,663 0,215 12,333 0,128 and 11,303 0,354.