Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Enzim selulase merupakan enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi pemecahan selulosa menjadi unit glukosa. Enzim ini akan digunakan dalam pemanfaatan limbah pertanian (dedak padi) yang kaya akan selulosa untuk dijadikan senyawa lain seperti bioetanol. Pada penelitian ini telah dilakukan isolasi dan pemurnian enzim selulase dari mikroorganisme jamur Trichoderma viride (T051) melalui fermentasi padat menggunakan dedak padi sebagai substratnya. Pemurnian ekstrak kasar enzim dengan pengendapan bertingkat (fraksinasi) menggunakan garam ammonium sulfat, menghasilkan aktivitas spesifik selulase paling tinggi pada tingkat kejenuhan ammonium sulfat 20 -50% (11,4530 mU/mg) dengan tingkat kemurnian 5,3 kali dari ekstrak kasarnya. Pemurnian lebih lanjut dengan kromatografi kolom penukar anion (DEAE-Streamline) menghasilkan 6 puncak protein dengan aktivitas CMCase. Puncak protein ke-1 memiliki aktivitas spesifik paling tinggi (85,6703 mU/mg) dengan tingkat kemurnian 39,1 kali dari ekstrak kasarnya. Aktivitas selulolitik enzim ini ditentukan sebagai aktivitas CMCase (endoglukanase) menggunakan substrat CMC (carboxymethyl cellulose). Enzim selulase hasil pemurnian parsial memiliki aktivitas optimum pada pH 5,5 dan suhu inkubasi 50oC dan enzim ini diinhibisi oleh ion-ion Mg2+, Mn2+, dan Cu2+ (konsentrasi ion logam 100 mM) dengan persen inhibisi berturut-turut sebesar 16,4; 64,2; 60,2 %.

---

Cellulase is a hydrolase enzyme that catalyzes the reaction of the breakdown of cellulose into glucose units. This enzyme will be used in the utilization of agricultural waste (rice bran) that is rich in cellulose to be used as other compounds such as bioethanol. In this study has been carried out isolation and purification of the cellulase from Trichoderma viride fungal microorganisms (T051) through solid fermentation using rice bran as a substrate. Purification of crude enzyme extract with multilevel deposition (fractionation) using ammonium sulfate salt, generating the highest specific activity of cellulase (11.4530 mU / mg) at 20 -50% level of saturation of ammonium sulfate, with a purity level of roughly 5.3 times of the extract. Further purification by anion-exchange chromatography column (DEAE-Streamline) produces 6 protein peaks with CMCase activity. Peak-1 protein to have the highest specific activity (85.6703 mU / mg) with a purity level of roughly 39.1 times of the extract. Cellulolytic enzyme activity was determined as CMCase activity (endoglucanase) using the substrate CMC (carboxymethyl cellulose). Partial purification of cellulase enzyme has optimum activity at pH 5.5 and incubation temperature 50oC, and this enzyme had inhibition by ions Mg2+, Mn2+, and Cu2+ with inhibition percent respectively at 16.4, 64.2, 60. 2%."

"Pleurotus ostreatus merupakan jamur pangan yang menggunakan substrat lignoselulosa, sehingga jamur ini mampu mensekresi enzim lignoselulase. Produksi enzim lignoselulase pada P. ostreatus InaCC F209, F216, dan LIPI selama 70 hari pertumbuhan dan hubungan enzim tersebut dengan produksi tubuh buah selama 95 hari pengamatan diamati dan dibandingkan. Supernatan yang diekstrak dari media budidaya digunakan untuk memperkirakan gula reduksi, protein terlarut, dan aktivitas enzim. Hasil penelitian menunjukkan lakase, LiP, dan MnP lebih tinggi ketika ketiga galur P. ostreatus berada dalam fase vegetatif (masa pertumbuhan miselium), sedangkan produksi endoksilanase dan endoglukanase lebih tinggi ketika ketiga galur P. ostreatus berada dalam masa reproduktif. fase (periode pembentukan tubuh buah). Pola aktivitas β-glukosidase menunjukkan variasi antara ketiga strain P. ostreatus. Produktivitas hasil diukur dengan menggunakan parameter waktu panen, bobot basah, jumlah badan buah, diameter pileus dan panjang batang. Pleurotus ostreatus InaCC F209 membentuk badan buah sebanyak tiga kali selama pengamatan 95 hari, isolat P. ostreatus LIPI sebanyak dua kali, dan P. ostreatus InaCC F216 tidak membentuk badan buah.

---

Pleurotus ostreatus is a food fungus that uses a lignocellulose substrate, so that this fungus is able to secrete the lignocellulase enzyme. The production of lignocellulase enzymes in P. ostreatus InaCC F209, F216, and LIPI for 70 days of growth and the association of these enzymes with fruit body production for 95 days of observation were observed and compared. The supernatant extracted from the culture medium was used to estimate reducing sugars, dissolved protein, and enzyme activity. The results showed that lacase, LiP, and MnP were higher when the three P. ostreatus lines were in the vegetative phase (mycelium growth period), while the production of endoxylanase and endogilanase was higher when the three P. ostreatus lines were in the reproductive period. phase (the period of formation of the fruiting body). . The β-glucosidase activity pattern showed variations between the three P. ostreatus strains. Yield productivity was measured using the parameters of harvest time, wet weight, number of fruit bodies, pileus diameter and stem length. Pleurotus ostreatus InaCC F209 formed fruit bodies three times during 95 days of observation, P. ostreatus LIPI isolates twice, and P. ostreatus InaCC F216 did not form fruit bodies."