Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Glukosamin adalah suatu zat yang dapat disintesis di dalam tubuh yang berguna untuk mempertahankan dan memulihkan kinerja sendi. Seiring bertambahnya usia, kemampuan tubuh untuk mensintesis glukosamin menurun sehingga menyebabkan penyakit osteoartritis. Oleh karena itu, telah berkembang suplemen makanan yang mengandung glukosamin yang telah diakui oleh Food and Drug Administration (FDA) untuk pengobatan osteoartritis. Analisis glukosamin HCl dilakukan untuk memperoleh volume, temperatur, waktu, dan waktu kestabilan reaksi yang optimum pada derivatisasi glukosamin HCl dengan FMOC-Cl menggunakan detektor fluoresensi. Larutan standar glukosamin HCl 1 μg/ml ditambah 50,0 μL 0,2 M dapar dinatrium tetraborat dekahidrat pH 8, kemudian divorteks selama 10 detik, ditambah 360,0 μL pereaksi FMOC-Cl 1 mg/ml, campuran divorteks selama 10 detik, diinkubasi menggunakan termomixer pada 1400 rpm dan temperatur 25°C selama 15 menit, selanjutnya disuntikkan sebanyak 20,0 μL ke alat KCKT. Pemisahan dengan KCKT menggunakan kolom Kromasil® C18 (5 μm; 250 x 4,6 mm) dengan komposisi fase gerak air-asetonitril (40:60) dengan kecepatan alir 1,0 ml/menit. Linieritas pada konsentrasi 100-1000 ng/ml dengan koefisien korelasi (r) 0,9995. Nilai batas deteksi (LOD) sebesar 21,98 ng/ml dan batas kuantitasi (LOQ) sebesar 73,26 ng/ml.

---

Glucosamine is a synthesized substance in the human body useful for maintaining and restoring the joint's function. Body's capacity to synthesize glucosamine declines with age thus can cause osteoarthritis. There was development of dietary supplement that contains glucosamine which has been approved by the Food and Drug Administration (FDA) for treatment of osteoarthritis. Glucosamine HCl analysis was performed in order to get optimal volume, temperature, time, and reaction stability time in glucosamine HCl derivation with FMOC-Cl using fluorescence detector. Standard solution of Glucosamine HCl added by 50.0 μl 0.2 M disodium tetraborate decahydrate buffer with pH 8 were homogenized for 10 seconds, then the mixed solution was added by 360.0 μl of 1 mg/ml FMOC-Cl reagent and homogenized for 10 seconds. It was then incubated using termomixer at 1400 rpm and a temperature of 25°C for 15 minutes, then as many as 20.0 μl injected into the High Performance Liquid Chromatography (HPLC) instrument. Separation by HPLC using one column of Kromasil® C18 (5 μm; 250 x 4.6 mm) with mobile phase composition of water-acetonitrile (40:60) and flow rate 1.0 ml/minute. Linearity at concentrations of 100-1000 ng/ml with a correlation coefficient (r) 0.9995. The limit of detection (LOD) value was 21.98 ng/ml and the limit of quantitation (LOQ) was 73.26 ng/ml."

"ABSTRAKUndenatured Collagen merupakan kolagen tidak terdenaturasi tipe II yang berasal dari tulang rawan sternum ayam. UC II mengandung beberapa asam amino, salah satunya yaitu hidroksiprolin. Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino sekunder yang merupakan turunan dari prolin yang terdapat pada kolagen. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh metode yang valid pada sediaan UC-II dengan menggunakan kromatografi cair kinerja tinggi dengan detektor fluoresensi. Senyawa hidroksiprolin merupakan senyawa yang tidak memiliki gugus kromofor sehingga perlu dilakukan derivatisasi menggunakan FMOC-Cl 9-Fluorenilmetoksikarbonil- klorida. Berdasarkan kondisi analisis optimum yang didapat senyawa dideteksi pada panjang gelombang eksitasi 255 nm dan emisi pada panjang gelombang 320 nm. Fase gerak yang optimum digunakan untuk analisis adalah larutan dapar asetat pH 4,2 -asetonitril 60:40 dengan laju alir 1,0 mL/menit. Metode yang diperoleh valid dengan linearitas y = 3249704x 141945072; nilai r=0,9994 pada rentang 4-15 ppm. Hasil LOD yaitu 0,49 dan LOQ 1,64. Hasil menunjukkan kadar rata-rata hidroksiprolin adalah 98,66, 99,12, dan 99,85.

---

ABSTRACTUndenatured Collagen UC II is a non denatured collagen type II which derived from chicken sternum cartilage. UC II contains several amino acids, one of which is hydroxyproline. Hydroxyproline is one of the secondary amino acids that is derived from the proline contained in collagen. Hydroxyproline is a compound that does not have chromophore group so it has to be derivatived first using FMOC Cl 9 Fluorenylmetoxycarbonyl chloride. This study aimed to obtain a valid method on UC II preparations using high performance liquid chromatography with fluorescence detector. The optimal wavelength for hydroxyproline analysis was 255 nm for excitation and 320 for emission. The optimum mobile phase used for the analysis was buffer acetate pH 4,2 acetonitrile 60 40 with a flow rate 1.0 mL min. The obtained method was valid with linearity y 3249704x 141945072 value r 0.9994 in the range of 4 15 ppm. The result of LOD is 0,49 and LOQ 1,64. The results showed the average level of hydroxyproline were 98,66, 99,12, and 99,85. "

"Gelatin adalah suatu protein yang dihasilkan dari kolagen dengan cara hidrolisis asam atau basa. Komposisi dan susunan asam amino pada gelatin berbeda tergantung tiap sumber jaringan hewan tetapi selalu terkandung glisin, prolin, dan hidroksiprolin dalam jumlah yang besar. Penelitian ini bertujuan untuk mengisolasi gelatin, mengetahui karakteristik gelatin dari kulit sapi dan memperoleh metode analisis yang optimum untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin sapi. Kulit sapi dihidrolisis menggunakan natrium hidroksida 2 , suhu ekstraksi 70 C selama 3 jam dan suhu pengeringan 60 C. Pada ekstrak gelatin sapi dilakukan evaluasi uji meliputi uji organoleptis, analisis spektrum FTIR, pH, kadar abu, kadar air, dan viskositas. Hasil optimasi metode analisis untuk penetapan kadar asam amino glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada gelatin sapi menggunakan Kromatografi Cair Kinerja Tinggi dengan detektor fluoresensi pada panjang gelombang eksitasi 265 nm dan emisi 320 nm, komposisi fase gerak dapar asetat-asetonitril 55:45 dengan laju alir 0,8 mL/menit dan menggunakan kolom C18 dengan panjang kolom 250 mm, diameter dalam 4,6 mm, dan ukuran partikel 5 mm, serta dilakukan derivatisasi menggunakan pereaksi 9-Fluorenilmetoksikloroformat-klorida FMOC-Cl . Hasil menunjukkan kadar rata-rata glisin, prolin, dan hidroksiprolin pada sampel gelatin sapi adalah 25,10 0,09 , 14,28 0,11 , dan 13,50 0,05.

---

Gelatin is a protein derived from partial hydrolysis of collagen either with acid or alkali. The amino acid composition and its sequences in gelatin are different from one source to another, but always consist of large amount of glycine, proline and hydroxyproline. This study aimed to isolate gelatin, determined characteristic and obtain analytical methods are optimum for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline levels in bovine gelatin. Bovine hide is hydrolyzed using 2 sodium hydroxide, extraction temperature at 70 C for 3 hours and drying temperature at 60 C. The gelatin extract were evaluate with organoleptic test, FTIR analysis, pH, ash content, moisture content, and viscosity.

The result of optimum analysis condition for the determination of glycine, proline, and hydroxyproline in bovine gelatin using high performance liquid chromatography HPLC with fluorescence detector at excitation wavelength 265 nm and emission 320 nm, mobile phase composition acetic buffer acetonitrile 55 45 with a flow rate 0,8 mL min and was used C18 column with a length of 250 mm, an inner diameter of 4.6 mm, and the particle size 5 mm. Derivatization amino acids using reagent 9 fluorenymthylchloroformate cloride FMOC Cl. The results showed average levels of glycine, proline, and hydroxyproline in bovine gelatin were 25.10 0.09 , 14.28 0.11 , and 13.0 0.05. "

"Kolagen merupakan suatu protein yang memiliki banyak manfaatnya dalam industri farmasi, kosmetik, makanan, dan biomedis. Tingginya kebutuhan kolagen dalam berbagai bidang kesehatan ini diperlukan sumber kolagen altematif yang bersifat aman dan teijangkau sebagai pengganti sumber kolagen yang berasal dari sapi, babi, dan ikan. Pada penelitian ini, digunakan membran cangkang telur ayam sebagai sumber kolagen altematif. Kolagen ini mengandung beberapa asam amino, salah satunya adalah hidroksiprolin, yang mempakan asam amino sekunder turunan prolin yang secara eksklusif terdapat dalam kolagen. Kolagen dapat bertindak sebagai antioksidan, ditandai dengan adanya gugus sulfidril yang terdapat dalam rantai samping asam amino sistein dalam kolagen. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh kondisi analisis optimum dan metode analisis tervalidasi terhadap standar hidroksiprolin untuk penetapan kadar kolagen menggunakan metode KCKT, serta standar glutation dalam penentuan total gugus sulfidril menggunakan metode Spektrofometri UV-Vis dalam kolagen membran cangkang telur ayam. Analisis kolagen dengan standar hidroksiprolin dilakukan menggunakan KCKT detektor fluorosensi dan menggunakan agen derivatisasi FMOC-Cl {9-Fluorenilmetoksikarbonil- klorida). Kondisi analisis optimum didapatkan pada panjang gelombang emisi 320 nm dan eksitasi 255 nm, laju alir 0,8 ml/menit, komposisi fase gerak dapar asetat (pH4,2)-asetonitril (60:40). Metode analisis tervalidasi didapatkan dengan persamaan regresi linear y = 5698,6x - 30695, r = 0,9994 pada rentang 100-350 ng serta LOD sebesar 10,2529 dan LOQ 34,1746 ng. Penentuan gugus sulfidril dengan standar glutation dilakukan dengan menggunakan metode pereaksi Ellman (DTNB/ 5,5- dithio-bis- (asam 2-nitrobenzoic)) yang dianalisis menggunakan Spektrofotometri UVVis. Hasil menunjukkan kadar kolagen membran cangkang telur adalah 2,2935 ± 0,001% dengan total gugus sulfidril bebas 0,1738± 0,0013 mg/L.

---

Collagen is a protein that has many uses in the pharmaceutical, cosmetic, food, and biomedical industries. The high demand for collagen in various health fields makes needed alternative sources of collagen that are safe and affordable as a substitute for collagen sourced from cattle, pigs, and fish. In this study, a chicken eggshell membran was used as an alternative source of collagen. This collagen contains several amino acids, one of which is hydroxyproline. Hydroxyproline is a secondary amino acid derived from proline that is exclusively present in collagen. Collagen can also act as an antioxidant, characterized by the presence of sulfhydryl groups found in the side chains ofthe cysteine amino acids in collagen. This study aims to obtain optimum analytical conditions and validated analysis methods for hydroxyproline as a standard for determining collagen levels, and glutathione as a standard in determining total sulfhydryl groups in collagen membranes in chicken eggshells. Collagen analysis with hydroxyproline standard was carried out using a high-performance liquid chromatography fluorescent detektor and using an FMOC-Cl (9-Fluorenylmethoxycarbonyl- chloride) derivative agent. The optimum analysis conations were ol)tained at an emission wavelength of 320 nm and excitation of 255 nm, a flow rate of 0.8 ml/min, the composition of the mobile phase of acetate buffer (pH 4.2) - acetonitrile (60:40). The validated analysis method is obtained by linear regression equation y = 5698,6x - 30695, r = 0.9994 in the range of 100-350 ng and LOD of 10.2529 and LOQ 34.1746 ng. Determination of sulfhydryl groups with glutathione standards was carried out using the Ellman reagent method (DTNB / 5.5- dithio-bis- (2-nitrobenzoic acid)) which was analyzed using UV-Vis spectrophotometry. The results showed that eggshell membrane collagen levels were 2.2935 ± 0.001% with a total of free sulfhydryl groups of 0.1738 ± 0.0013 mg / L."