Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Produksi industri pakaian di Indonesia mengalami pertumbuhan signifikan sebesar 15,29 persen. Hal ini dapat meningkatkan risiko kerusakan lingkungan akibat limbah pewarna tekstil. Pewarna tekstil bersenyawa Azo yang digunakan industri-industri tekstil adalah limbah yang sulit terurai dan pada kadar tertentu bersifat karsinogenik (Chung K. T., 2016). Diperlukan suatu cara untuk mengolah limbah perwarna tekstil. Salah satu caranya adalah memanfaatkan mikroorganisme yang menghasilkan enzim ligninolitik. Tujuan dari penelitian ini adalah mendapatkan fraksi enzim mangan peroksidase dari kultur jamur termofilik dengan purifikasi menggunakan ammonium sulfat dan kromatografi penukar anion untuk proses dekolorisasi limbah pewarna tekstil. Isolat jamur dari penelitian sebelumnya diremajakan kembali di media Potato Dextrose Agar + filtrat daun nanas. Kultivasi kultur dilakukan di campuran media Potato Dextrose Broth, serbuk daun nanas, dan trace element. Fraksi enzim MnP didapatkan dari fraksinasi dengan ammonium sulfat pada saturasi 65% dan didialisis dengan alat MW cut-off 8000-14000 Da dan enzim MnP murni dari purifikasi dengan kromatografi penukar anion menggunakan DEAE Cellulose. Hasil menunjukkan bahwa, uji aktivitas enzim dan aktivitas speksifik Enzim MnP dari purifikasi dengan ammonium sulfat sebesar 1,008 U/mL dan 48,956 U/mg ; purifikasi dengan DEAE Cellulose sebesar 1,061 U/mL dan 51,497 U/mg. Dekolorisasi limbah pewarna tekstil dilakukan di suhu 50°C, selama 144 jam, pH 5,5, dan konsentrasi enzim-substrat sebesar 1:1.

---

The production of the clothing industry in Indonesia experienced significant growth of 15.29 percent (Ministry of Industry, 2019). This can increase the risk of environmental damage due to textile dye waste. Azo compound textile dyes used by textile industries are waste that is difficult to decompose and to some extent carcinogenic (Chung K. T., 2016). A method is needed to process textile dye waste. One way is to utilize microorganisms that produce ligninolytic enzymes. The purpose of this study is  to obtain the fraction of Manganese peroxidase Enzyme from thermophilic mushroom culture by purification using ammonium sulphate and anion exchange chromatography for the decolorization process of textile dye waste. Fungal isolates from previous studies (Anas, 2022) were rejuvenated in Potato Dextrose Agar + pineapple leaf filtrate media. Culture cultivation was carried out in a mixture of Potato Dextrose Broth media, pineapple leaf powder, and trace elements.The MnP enzyme  fraction was obtained from fractionation with ammonium sulfate at 65% saturation and dialysis with MW cut-off 8000-14000 Da and pure MnP enzyme from purification by anion exchange chromatography using DEAE Cellulose. The results showed that the test of enzyme activity and spective activity of MnP Enzyme from purification with ammonium sulfate  of 1.008 U/mL and 48.956 U/mg; purification  DEAE Cellulose of 1.061 U/mL and 51.497 U/mg. Decolorization of textile dye waste was carried out at 50°C, for 144 hours, pH 5.5, and enzyme-substrate concentration of 1:1."

"Metode biodelignifikasi dengan WRF (White Rot Fungi) saat ini menjadi pilihan yang menjanjikan dalam pengolahan limbah lignoselulosa menjadi bahan baku dalam industri obat maupun kertas. Karena pretreatment pada limbah lignoselulosa yang dilakukan melalui proses kimiawi dinilai tidak ramah terhadap lingkungan, maka diperlukan pretreatment biologis dengan organisme atau enzim yang lebih strabil pada lingkungan industri yang bervariasi. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan jamur termofilik dengan aktivitas ligninolitik dan mampu menghasilkan enzim ligninolitik (MnP) pada kondisi tersebut. Jamur diisolasi dari kayu yang telah lapuk yang didapatkan dari Sumber Air Panas Guci, Kabupaten Tegal. Jamur ditumbuhkan pada media PDB dan Kirk dengan serbuk daun nanas sebagai substrat, lalu aktivitas enzim MnP dilakukan secara spektrofotometri UV/Vis dengan Mn2+ sebagai substrat pada panjang gelombang 270 nm. Larutan fraksi enzim MnP didapatkan dari fraksinasi enzim, dengan teknik filtrasi, presipitasi ammonium sulfat pada tingkat saturasi 80% dan dialisis dengan MW cut-off 8000-14000 Da. Kemudian Jamur diuji pada beberapa kondisi suhu inkubasi dan beberapa pH berbeda kemudian diukur aktivitas MnP dengan metode yang sama. Hasil didapatkan suhu optimum untuk inkubasi adalah 50°C dan pH optimum aktivitas MnP pada pH 6,0-7,0. Penentuan kinetika enzim dilakukan dengan plot Lineweaver-Burk persamaan Michaelis-Menten. Didapatkan hasil kinetika enzim dengan Km 0,473 mM dan Vmax 5,257 mM/min.

---

The biodelignification method with WRF (White Rot Fungi) is currently a promising option in the treatment of lignocellulosic waste into raw materials in the drug and paper industries. Because the pretreatment of lignocellulosic waste through a chemical process is considered dangerous to the environment, accordingly biological pretreatment with more stable organisms or enzymes in various industrial environments is required.

This study aims to obtain thermophilic fungi with ligninolytic activity and capable of producing ligninolytic enzymes (MnP) under these conditions. The fungus was isolated from rotting wood obtained from Guci Hot Springs, Tegal Regency. The fungus were grown on PDB and Kirk media with pineapple leaf powder as a substrate, then the MnP enzyme activity was carried out by UV/Vis spectrophotometry with Mn2+ as a substrate at a wavelength of 270 nm. MnP enzyme fraction solution was obtained from enzyme fractionation, with filtration technique, ammonium sulfate precipitation at 80% saturation level and dialysis with MW cut-off of 8000-14000 Da. Then the fungus was tested at several incubation temperature conditions and several different pH values and then measured the MnP activity with the same method.

The results obtained that the optimum temperature for incubation was 50°C and the optimum pH for MnP activity was at pH 6.0-7.0. Determination of enzyme kinetics was carried out using the Lineweaver-Burk plot of the Michaelis-Menten equation. The results of the enzyme kinetics were 0.473 mM and Vmax 5.257 mM/min."

"Produksi tekstil menghasilkan limbah pewarna dalam jumlah besar yang menyebabkan timbulnya permasalahan bagi lingkungan dengan adanya pewarna azo yang bersifat toksik, mutagenik, dan karsinogenik. Oleh karena itu, biodegradasi pewarna menggunakan sel mikroba atau enzim penting untuk dikembangkan sebagai metode biologis dalam pengolahan limbah pewarna tekstil. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh enzim lignolitik untuk mendegradasi limbah pewarna tekstil yang memiliki struktur serupa dengan senyawa lignin. Peremajaan isolat jamur dilakukan pada media PDA dan serbuk daun nanas untuk menginduksi aktivitas lignolitiknya. Aktivitas enzim LiP ditentukan setelah mengukur absorbansi menggunakan spektrofotometri UV-Vis dengan mengukur laju oksidasi veratril alkohol menjadi veratril aldehid dengan adanya penambahan H2O2 pada panjang gelombang 310 nm. Larutan fraksi enzim LiP didapatkan dari fraksinasi dengan ammonium sulfat saturasi 80% dan dialisis dengan membrane dialisis MW cut-off 10000 Da. Optimasi pengaruh waktu inkubasi, pH, temperatur, dan rasio konsentrasi enzim-substrat dilakukan untuk mengetahui kondisi optimum aktivitas fraksi enzim LiP dalam mendekolorisasi pewarna azo Amido hitam 10B. Aktivitas enzim LiP didapatkan sebesar 0,5806 U/ml. Kondisi optimum yang diperoleh dari hasil uji optimasi, yakni temperatur 50°C, pH 5, rasio enzim-substrat sebesar 1:1, dan waktu inkubasi selama 72 jam. Hasil optimasi tersebut digunakan pada proses aplikasi dekolorisasi sampel limbah cair industri tekstil. Nilai efisiensi dekolorisasi pada limbah cair industri tekstil dan pewarna sintetis Amido hitam 10B dengan nilai masing-masing sebesar 16,79% dan 46,27%.

---

Textile production produces large amounts of dye waste which causes problems for the environment with the presence of toxic, mutagenic, and carcinogenic azo dye. Therefore, dye biodegradation uses microbial cells or enzymes is being developed as a biological treatment of textile dye waste. The study aims to obtain lignolytic enzymes to degrade textile dye waste that have a similar structure to lignin compounds. Rejuvenation of fungal isolates is carried out on PDA media and pineapple leaf powder to induce its lignolytic activity. LiP enzyme activity was determined after measuring absorption using UV-Vis spectrophotometry by measuring the rate of oxidation of veratryl alcohol into veratril aldehyde with the addition of H2O2 at a wavelength of 310 nm. LiP enzyme fraction solution is obtained from fractioning with 80% ammonium sulfate saturation and dialysis with a membrane dialysis MW cut-off of 10000 Da. The effect of incubation time, pH, temperature, and enzyme-substrate concentration ratio was optimized to determine the optimal conditions for LiP activity in the decolorization synthetic dye Amido Black 10B. LiP enzyme activity value is 0.5806 U/ml. The optimum conditions from the optimization test results are temperature 50°C, pH 5, enzyme-substrat ratio of 1:1, and incubation time of 72 hours. The results of the optimization are used in the application process of decolorization of textile industry wastewater fluid waste samples of the textile industry. Decolorization efficiency values on wastewater from textile industry and synthetic dye Amido black 10B are 16.79% and 46.27% respectively."

"Metode biodelignifikasi dengan kapang pelapuk kayu saat ini menjadi pilihan utama dan sangat menjanjikan dalam pengolahan limbah lignoselulosa menjadi bahan baku dalam industri obat maupun kertas. Hal ini sejalan dengan pretreatment limbah lignoselulosa secara biologis dengan organisme atau enzim lebih dipilih dan diprioritaskan karena sifatnya lebih ramah lingkungan dibandingkan pretreatment secara kimiawi. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh jamur termofilik dengan aktivitas ligninolitik dan karakteristik enzim mangan peroksidase (MnP). Isolat jamur ini ditumbuhkan pada media PDA, dan aktivitas ligninolitiknya diinduksi dengan substrat serbuk daun nanas. Aktivitas enzim MnP ditentukan setelah mengukur absorbansi dari media menggunakan spektrofotometri UV/Vis dengan Mn2+ sebagai substrat pada panjang gelombang 270 nm. Larutan fraksi enzim MnP didapatkan dari fraksinasi dengan ammonium sulfat pada saturasi 80% dan di dialisis dengan MW cut-off 8000-14000 Da. Jamur diuji pada kondisi pH yang berbeda serta beberapa kondisi suhu inkubasi dan diukur aktivitas enzim MnP-nya. Diperoleh suhu optimum untuk inkubasi adalah 50º C dan pH optimum aktivitas MnP pada pH 3,0. Profil kinetika enzim MnP ditentukan pada rentang konsentrasi substrat MnSO4 (0,2-1 mM). Sehigga diperoleh laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 5,216 μmol. mL−1. menit−1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,156 μmol. mL−1.

---

The biodelignification method with wood-rotting molds is currently the main and very promising choice in the processing of lignocellulosic waste into raw materials in the medicine and paper industries. This is in line with the biological pretreatment of lignocellulosic waste with organisms or enzymes being chosen and prioritized because it is more environmentally friendly than chemical pretreatment. This study aims to obtain thermophilic fungi with ligninolytic activity and the characteristics of the manganese peroxidase (MnP) enzyme. This fungal isolate was grown on PDA media, and its ligninolytic activity was induced with pineapple leaf powder as a substrate. The activity of the MnP enzyme was determined after measuring the absorbance of the medium using UV/Vis spectrophotometry with Mn2+ as the substrate at a wavelength of 270 nm. MnP enzyme fraction solution was obtained from fractionation with ammonium sulfate at 80% saturation and dialyzed with a MW cut-off of 8000-14000 Da. Mushrooms were tested at different pH conditions and several incubation temperature conditions and their MnP enzyme activity was measured. The optimum temperature for incubation was 50º C and the optimum pH for MnP activity was at pH 3.0. The kinetic profile of the MnP enzyme was determined in the range of substrate concentrations of MnSO4 (0.2-1 mM). So that the maximum reaction rate of the enzyme (Vmax) of MnP is 5,216 μmol. mL−1. min−1 while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0,156 μmol. mL−1."