Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

Abstrak :
ABSTRAK
Enzim bromelain yang terdapat pada berbagai macam jaringan di tanaman nanas Ananas Comusus [L] Merr. . Bonggol nanas akan diambil enzim bromelain untuk dilakukan studi kinetika. Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari studi kinetika reaksi enzim bromelain dari pemurnian bonggol nanas, dilakukan uji aktivitas proteolitik dan uji aktivtas proteolitik pengaruh penambahan inhibitor organic PMSF. Tahapan penelitian ini dimulai dari preparasi sampel dilanjutkan dengan mengisolasi enzim bromelain kasar, kemudian dilakukan fraksinasi bertingkat menggunakan garam amonium sulfat, lalu didialisis dan dilanjutkan dengan kromatografi kolom penukar ion dengan CM sephadex C-50 untuk pemurnian enzim. Enzim kasar yang didapatkan dari tahap isolasi memiliki aktivitas spesifik sebesar 45,39 U/mL, enzim hasil fraksinasi bertingkat menghasilkan aktivitas F1, F2, F3 dan fraksi enzim sisa sebesar 88,13 U/mL ; 238,31 U/mL ; 38,03 U/mL dan 35,66 U/mL dinyatakan bahwa F2 hasil fraksinasi memiliki aktivitas spesifik tertinggi. Dilakukan dialisis untuk mengendapkan garam ammonium sulfat yang masih tertinggal pada F2 didapatkan aktivitas spesifik 252,49 U/mL. Pemurnian selanjutnya dengan kromatografi kolom penukar ion CM sephadex C-50 menghasilkan aktivitas spesifik sebesar 427,13 U/mL dengan kemurnian enzim 9 kali dari ekstrak enzim kasar. Uji aktivitas proteolitik bromelain dari bonggol nanas dapat diihibisi dengan adanya penambahan senyawa PMSF.

---

ABSTRACT
The bromelain enzyme found in various tissues in the pineapple plant Ananas Comusus L Merr. , On the cobs pineapple will be taken bromelain enzyme for kinetic study. This study aims to learn kinetics studies of bromelain enzyme reactions from purification of pineapple cobs, tested proteolytic activity and proteolytic activity assay effect of addition organic activator of PMSF and cysteine. The stages of this study were started from the sample preparation followed by isolating crude bromelain enzymes, then fractionated with ammonium sulfate salt, then dialized and followed by ion exchanger column chromatography with CM sephadex C 50 for enzyme purification. The crude enzyme obtained from the isolation stage has a specific activity of 45.39 U mL, the stratified fractionation enzyme yields the activity of F1, F2, F3 and residual enzyme fraction of 88.13 U mL 238.31 U mL 38.03 U mL and 35.66 U mL stated that F2 fractionation has the highest specific activity. Dialysis was carried out to precipitate the ammonium sulphate salt remaining in F2 to get specific activity 252,49 U mL. Further purification by ion chromatography of ion exchangers CM sephadex C 50 yielded a specific activity of 427.13 U mL with a purity of 9 times by crude enzyme extracts. The proteolytic activity test of bromelain from pineapple cobs can be significantly increased by the addition of cysteine compounds and inhibited by the addition of PMSF.

Abstrak :
Metode biodelignifikasi dengan kapang pelapuk kayu saat ini menjadi pilihan utama dan sangat menjanjikan dalam pengolahan limbah lignoselulosa menjadi bahan baku dalam industri obat maupun kertas. Hal ini sejalan dengan pretreatment limbah lignoselulosa secara biologis dengan organisme atau enzim lebih dipilih dan diprioritaskan karena sifatnya lebih ramah lingkungan dibandingkan pretreatment secara kimiawi. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh jamur termofilik dengan aktivitas ligninolitik dan karakteristik enzim mangan peroksidase (MnP). Isolat jamur ini ditumbuhkan pada media PDA, dan aktivitas ligninolitiknya diinduksi dengan substrat serbuk daun nanas. Aktivitas enzim MnP ditentukan setelah mengukur absorbansi dari media menggunakan spektrofotometri UV/Vis dengan Mn2+ sebagai substrat pada panjang gelombang 270 nm. Larutan fraksi enzim MnP didapatkan dari fraksinasi dengan ammonium sulfat pada saturasi 80% dan di dialisis dengan MW cut-off 8000-14000 Da. Jamur diuji pada kondisi pH yang berbeda serta beberapa kondisi suhu inkubasi dan diukur aktivitas enzim MnP-nya. Diperoleh suhu optimum untuk inkubasi adalah 50º C dan pH optimum aktivitas MnP pada pH 3,0. Profil kinetika enzim MnP ditentukan pada rentang konsentrasi substrat MnSO4 (0,2-1 mM). Sehigga diperoleh laju reaksi maksimum enzim (Vmaks) MnP adalah 5,216 μmol. mL−1. menit−1, sedangkan konstanta Michaelis-Mentennya (Km) sebesar 0,156 μmol. mL−1. ......The biodelignification method with wood-rotting molds is currently the main and very promising choice in the processing of lignocellulosic waste into raw materials in the medicine and paper industries. This is in line with the biological pretreatment of lignocellulosic waste with organisms or enzymes being chosen and prioritized because it is more environmentally friendly than chemical pretreatment. This study aims to obtain thermophilic fungi with ligninolytic activity and the characteristics of the manganese peroxidase (MnP) enzyme. This fungal isolate was grown on PDA media, and its ligninolytic activity was induced with pineapple leaf powder as a substrate. The activity of the MnP enzyme was determined after measuring the absorbance of the medium using UV/Vis spectrophotometry with Mn2+ as the substrate at a wavelength of 270 nm. MnP enzyme fraction solution was obtained from fractionation with ammonium sulfate at 80% saturation and dialyzed with a MW cut-off of 8000-14000 Da. Mushrooms were tested at different pH conditions and several incubation temperature conditions and their MnP enzyme activity was measured. The optimum temperature for incubation was 50º C and the optimum pH for MnP activity was at pH 3.0. The kinetic profile of the MnP enzyme was determined in the range of substrate concentrations of MnSO4 (0.2-1 mM). So that the maximum reaction rate of the enzyme (Vmax) of MnP is 5,216 μmol. mL−1. min−1 while the Michaelis-Menten constant (Km) is 0,156 μmol. mL−1.