Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Reaksi Knoevenagel merupakan reaksi kondensasi yang terjadi antara senyawa aldehida maupun keton dengan gugus metilen aktif, membentuk ikatan karbon-karbon. Reaksi ini banyak dimanfaatkan dalam pembuatan senyawa intermediet, bahan baku obat, parfum, maupun kosmetik. Hasil penelitian menunjukkan bahwa enzim papain dapat mengkatalisis reaksi Knoevenagel untuk 3 macam senyawa benzaldehida tersubstitusi (p-hidroksibenzaldehida, m-hidroksibenzaldehida, dan vanilin) dengan malononitrile, sebagai senyawa metilen aktif, yang dilangsungkan dalam pelarut air. Kondisi terbaik, yang menghasilkan rendemen produk sekitar 80%, diperoleh pada penggunaan papain sebanyak 25 mg/mmol substrat (atau setara 0,1% mol). Reaksi ini dilangsungkan pada kondisi lunak (suhu dan tekanan ruang) selama 30 menit. Tiga produk yang diperoleh berbentuk kristal jarum berwarna kekuningan hingga kuning dan telah berhasil dikarakterisasi melalui penentuan titik leleh, spektrum UV-Vis, IR, nilai m/z, serta 13C dan 1H-NMR. Produk 1 yaitu 2-(4-hydroxybenzylidene)-malononitrile memiliki potensi sebagai antioksidan dengan nilai IC50 sebesar 38,8 μM, dibandingkan dengan vitamin C dengan IC50 sebesar 16 μM. Produk 2, 2-(3-hydroxybenzylidene)-malononitrile, berpotensi sebagai bahan tabir surya (sunscreen) dengan nilai SPF 21,6, yang tergolong ke dalam moderate sun protection, namun tingkat kestabilannya masih perlu dipelajari. Selain itu, produk 3, 2-(4-hydroxy-3-methoxybenzylidene)-malononitrile, juga memiliki aktivitas antioksidan yang lebih kecil dibandingkan produk 1.

---

Knoevenagel reaction is condensation reaction, occur between aldehydes or ketones and active methylene compounds, form a Carbon-Carbon bond. This reaction has been widely used in the synthesis and production of intermediates, drug substances, parfum, and cosmetical product. This research showed that papain can be used as catalyst for Knoevenagel reaction for 3 kinds of substituted-benzaldehyde (p-hydroxybenzaldehyde, m-hydroxybenzaldehyde, and vanillin) with malononitrile, as active methylene compound, in aqueous medium. The best reaction condition with 80% yield was reached by utilizing of 25 mg papain/ mmol substrate (or about 0.1 mol%). Reaction was conducted at ambient temperature and pressure for 30 min. Three products formed as yellowish to yellow needle crystals and successfully characterized by melting point, UV-Vis, IR, mass spectra, and 13C & 1H-NMR. Product 1, 2-(4-hydroxybenzylidene)-malononitrile has a good potency as antioxidant with IC50 38.8 μM, compared with vitamin C as antioxidant standard with IC50 16 μM. Product 2, 2-(3-hydroxybenzylidene)-malononitrile, has a good potency as sunscreen material with SPF value 21.6, classified as moderate sun protection, but the stability of product should be studied further. Moreover, product 3, 2-(4-hydroxy-3-methoxybenzylidene)-malononitrile, has a lower potency as antioxidant, compared with product 1."

"Produk emulsifier lesitin merupakan agen penstabil yang baik digunakan untuk industri makanan, farmasi dan kosmetik. Dalam industri makanan, sebagain besar egen pengemulsi yang digunakan merupakan tipe emulsi minyak dalam air. Dalam penelitian ini, lesitin yang telah diekstrak dari kuning telur, dimodifikasi melalui reaksi hidrolisis enzimatik menggunakan enzim papain. Modifikasi ini akan merubah struktur molekulnya yang menjadikan lesitin lebih stabil dalam tipe emulsi minyak dalam air O/W.Penelitian ini dilakukan untuk menentukan kondisi reaksi hidrolisis yang optimum, meliputi waktu reaksi dan jumlah enzim papain yang digunakan. Penentuan hasil lesitin termodifikasi dilakukan dengan beberapa pengujian seperti uji stabilitas, bilangan saponifikasi, bilangan asam, tegangan permukaan dan zeta potensial.Dari hasil uji yang telah dilakukan, diperoleh yield lesitin tertinggi sebesar 10,42 melalui ekstraksi menggunakan pelerut etanol absolut. Stabilitas emulsi untuk jenis O/W dicapai pada lesitin dengan waktu reaksi selama 40 menit yang mampu stabil hingga 43 jam dan lesitin dengan pemakaian enzim papain sebanyak 4 yang stabil hingga 31 jam. Tegangan permukaan terendah dicapai pada lesitin hasil hidrolisis selama 40 menit dengan nilai sebesar 48,52 dyne/cm serta lesitin hasil hidrolisis dengan 2 enzim papain dengan nilai tegangan permukaan sebesar 48,68 dyne/cm. Nilai zeta potensial dari lesitin hasil hidrolisis selama 40 menit memiliki nilai 99,2 mV dan pada lesitin hasil hidrolisis dengan 2 enzim papain memiliki nilai 94,8 mV. Hasil tersebut diperoleh sebagai akibat dari putusnya rantai asam lemak tunggal pada struktur senyawa lesitin yang dapat ditunjukkan dengan instrumentasi FTIR.

---

The lecithin emulsifier product is a good stabilizer agent used for food, pharmaceutical and cosmetic industries. In the food industry, most of the emulsifying emulsifier used is a type of oil in water emulsion. In this study, lecithin extracted from egg yolk was modified by enzymatic hydrolysis reaction using papain enzyme. This modification will change the molecular structure which makes lecithin more stable in the type of oil in water emulsion O W.

This study was conducted to determine the optimum hydrolysis reaction conditions, including reaction time and amount of papain enzyme used. Determination of modified lecithin yield was performed by several tests such as stability test, saponification number, acid number, surface tension and potential zeta.

From the results of tests that have been done, obtained the highest lecithin yield of 10,42 through extraction using absolute ethanol solvent. Emulsion stability for the O W type was achieved in 40 minute hydrolyzed lecithin which stable up to 43 hours and hydrolyzed lecithin using 4 papain enzyme with stable up to 31 hours. The lowest surface tension was achieved in 40 minute hydrolyzed lecithin with value of 48,52 dyne cm and hydrolyzed lecithin using 4 papain enzyme with surface tension value 48,68 dyne cm. The potential zeta value of 40 minute hydrolyzed lecithin has a value of 99.2 mV and on hydrolyzed lecithin using 4 papain enzyme has a value of 94,8 mV. The results are obtained as a result of the breaking of a single fatty acid chain from the structure of lecithin which can be demonstrated by FTIR instrumentation."

"Lecithin is needed as a bioemulsifier product in stabilizing agents for the food, pharmaceutical and cosmetic industries due to its renewability and as it is environmentally friendly. In the food industry, most of the emulsifiers used are the oil-in-water (O/W) type. Lecithin can be seen as a promising emulsifier product because it is extracted from egg yolk and modified by enzymatic hydrolysis reaction using the papain enzyme. This modification will change the molecular structure of the compound, which makes lecithin more stable in the oil-in-water type of emulsion. This study aims to determine the optimum amount of papain enzyme used in the hydrolysis reaction to achieve the most stable O/W lecithin emulsion type. The results show that the breaking of a single fatty acid chain from the structure of lecithin can be demonstrated by FTIR instrumentation. The fatty acids detected from the lecithin structure are shown at wavenumber 1699.45 cm-1 (C=O), 1231.44 cm-1 (C-O), 1422.45 cm-1 (C-O-H), 1092.85 cm-1 (C-C), 665.89 cm-1 (CH2), and 3400.57 (-OH in carboxylate). Determination of the modified lecithin yield was made by several tests, namely a stability test, and tests for acid value, surface tension and zeta potential. From the results of tests, the emulsion stability for the O/W type was achieved in modified-lecithin using a 4% papain enzyme dosage, with a stability duration of up to 31 hours. The lowest acid number was achieved in modified-lecithin using a 2% papain enzyme dosage with value of 10.40. The lowest surface tension was obtained in modified-lecithin using a 2% papain enzyme dosage with a surface tension value of 48.68 dyne/cm. The zeta potential of the modified-lecithin using a 2% papain enzyme had a value of -94.8 mV. These results show that the enzymatic hydrolysis of lecithin using a papain enzyme is clearly able to enhance the emulsifier properties of the lecithin produced."

"ABSTRAKKoagulasi adalah metode yang digunakan untuk menggumpalkan daging. Agen koagulan yang digunakan adalah enzim papain, transglutaminase dan rennin. Enzim papain tergolong protease sulhidril. Pada penggumpalan daging apabila dikenakan enzim papain maka terjadi reaksi pemutusan ikatan peptide sehingga protein terpotong-potong membentuk rantai yang lebih pendek. Komposisi penambahan agen koagulan yang dilakukan adalah 6 ml untuk setiap 100 gram daging ikan lele gerusan. Berdasarkan hasil penelitian, diketahui nilai-nilai untuk koagulasi menggunakan agen enzim papain, enzim transglutainase dan enzim rennin secara berurutan adalah kadar protein (16,01%; 16,03%; 17,21%), kadar air (72,44%; 70.98%, 72,5%), kadar serat kasar (0,4%; 0,56%; 0,29%) kadar lemak (7,88%; 7,75%; 8,85%), kadar karbohidrat (0,68%; 1,61%; 0,32%). Kemudian diketahui bahwa enzim transglutaminase paling baik dalam peran sebagai agen koagulan dibanding enzim lainnya. Diketahui transglutaminase memiliki kinerja lebih baik dalam menggumpalkan daging ikan lele, meskipun dikonsikan pada suhu 800C.

---

ABSTRACTCoagulation is the method used to agglomerate meat. Coagulant agents used are papain, transglutaminase and rennin enzymes. Papain enzymes are classified as protease sulhydryl. In agglomeration of flesh when it is enriched papain enzyme then the peptide bond termination reaction occurs so that the protein is cut into shorter chains. The composition of the addition of coagulant agent is 6 ml for every 100 grams of scalloped catfish meat. Based on the results of the research, it is known that the values ​​for coagulation using papain enzyme agent, transglutainase enzyme and rennin enzyme are protein content (16,01%; 16,03%; 17,21%), moisture content (72,44%; 70.98%, 72.5%), crude fiber content (0.4%, 0.56%, 0.29%) fat content (7.88%, 7.75%, 8.85%), carbohydrate 0.68%; 1.61%; 0.32%). Then it is known that transglutaminase enzyme is best in the role of coagulant agent than any other enzyme. Known transglutaminase has better performance in catfish flesh, although dikonsikan at a temperature of 800C."

"Penelitian ini telah berupaya untuk meningkatkan tekstur keju yang dibuat dari susu sapi segar, dengan menggunakan pengganti enzim rennet sebagai koagulan. Susu mengandung dua protein utama yaitu kasein dan whey. Namun bagian yang penting untuk dijadikan keju adalah kasein, di mana kasein ini yang mengalami koagulasi untuk membentuk produk keju. Koagulan yang digunakan adalah kombinasi enzim papain dan transglutaminase. Berdasarkan penelitian-penelitian sebelumnya, enzim papain bisa digunakan untuk mengkoagulasi kasein susu menjadi keju karena kemampuan proteolitiknya. Enzim transglutaminase digunakan untuk meningkatkan tekstur keju, dengan kemampuan ikatan silangnya. Proses pembuatan keju ini terdiri atas tiga variasi konsentrasi enzim papain yaitu 0,5; 1,5; dan 2;5 gram/100 ml susu untuk menentukan yield yang dihasilkan paling banyak, dan variasi kadar enzim transglutaminase sebesar 0,5; 1; 2 UE/gram protein susu atau setara dengan 0,027; 0,054; dan 0,11 gram enzim/100 ml susu. Pada sampel keju terbaik yang dihasilkan dilakukan pengujian seberapa banyak yield, pH, uji FTIR, uji proksimat, mikrostruktur keju, uji potensial zeta, dan uji profil tekstur. Yield yang dihasilkan sebesar 23,33%, dengan pH 6,3, dan nilai puncak potensial zeta 0,97. Mikrostruktur keju yang diamati menggunakan Scanning Electron Microscope dengan perbesaran menunjukkan penambahan TGase menyebabkan koagulum lebih memadat. Nilai proksimat yang didapat menandakan penambahan TGase meningkatkan kadar lemak dan karbohidrat, dan menurunkan kadar air dan protein. Profil tekstur yang didapat menandakan keju dengan TGase lebih keras dan elastis karena adanya peningkatan kandungan lemak dan ikatan silang lebih lanjut pada matriks protein oleh TGase"

"Latar Belakang: Acid-Base Resistant Zone (ABRZ) merupakan “super dentin” yang terbentuk di bawah lapisan hibrida, yang diharapkan dapat menahan demineralisasi dari acid-base challenge oleh mikroorganisme dalam karies sekunder. Teknik deproteinisasi smear layer menggunakan papain telah terbukti meningkatkan penetrasi monomer adhesif self-etch, sedangkan restorasi adhesif S-PRG terbukti melepaskan multi-ion, yang keduanya dapat membentuk ketebalan ABRZ. Belum ada penelitian yang menggabungkan kedua faktor ini dalam memberikan pengaruh terhadap ketebalan ABRZ. Tujuan: Untuk mengetahui pengaruh deproteinisasi smear layer menggunakan papain dan restorasi adhesif S-PRG terhadap ketebalan Acid-Base Resistant Zone (ABRZ) pada dentin. Metode: 20 gigi geraham molar tiga yang bebas karies di potong dibagian mid-korona menghasilkan lempeng dentin setebal 1 mm, secara acak dibagi menjadi empat kelompok, dilakukan restorasi membentuk dentin sandwich (n=20) yaitu: (1) Non deproteinisasi dan non S-PRG (ND-NS), (2) Non deproteinisasi dan S-PRG (ND-S), (3) Deproteinisasi dan non SPRG (D-NS), (4) Deproteinisasi dan S-PRG (D-S). Seluruh sampel dilakukan acid-base challenge. Setelah itu dilakukan persiapan sampel untuk uji SEM untuk melihat perubahan morfologi dan ketebalan ABRZ pada interface adhesif-dentin. Hasil: Terdapat peningkatan rata-rata ketebalan ABRZ dengan deproteinisasi smear layer menggunakan papain dan restorasi adhesif menggunakan S-PRG pada dentin. Kesimpulan: Deproteinisasi smear layer menggunakan papain dan restorasi adhesif menggunakan S-PRG bekerja secara sinergis meningkatkan ketebalan ABRZ pada dentin.

---

Background: The Acid-Base Resistant Zone (ABRZ) is a ‘Super dentin” layer formed beneath the hybrid layer, anticipated to resist demineralization caused by acid-base challenges from microorganisms in secondary caries. The technique of smear layer deproteinization using papain using papain has been demonstrated to enhance the penetration of self-etch adhesive monomers, while S-PRG adhesive restorations have been shown to release multi-ions, both contributing to ABRZ thickness. However, no research has yet combined these factors to assess their collective influence on ABRZ thickness. Objective: To investigate the impact of smear layer deproteinization using papain and S-PRG adhesive restoration on the thickness of the Acid-Base Resistant Zone (ABRZ) in dentin. Methods: Twenty caries-free third molar teeth were sectioned at the mid-coronal level to produce dentin discs with a thickness of 1 mm, then randomly assigned to four groups and restored to form dentin sandwiches (n=20): (1) non-deproteinization and non-S-PRG (ND-NS), (2) Non-deproteinization and S-PRG (ND-S), (3) Deproteinization and non-S-PRG (D-NS), (4) Deproteinization and S-PRG (D-S). All samples underwent acid-base challenges. Subsequently, sample preparation was conducted for SEM examination to observe changes in morphology and ABRZ thickness at the adhesive-dentin interface. Results: There was an increase in the average ABRZ thickness with smear layer deproteinization using papain and adhesive restoration using S-PRG on dentin. Conclusion: Deproteinization of the smear layer using papain and adhesive restoration using S-PRG synergistically increase ABRZ thickness in dentin."

"Indonesia dikenal sebagai salah satu penghasil sarang burung walet (SBW) terbesar di dunia. Protein hidrolisat SBW menunjukkan berbagai manfaat kesehatan. Tujuan penelitian ini adalah melihat pengaruh konsentrasi enzim (1, 2 dan 3% papain komersial) terhadap profil hidrolisat protein serta aktivitas antioksidan dan anti-tirosinase. Ekstrak teraktif  SBW sebanyak 2% (F1), 3% (F2) dan 4% (F3) diaplikasikan dalam gel mengandung etil askorbat 2% dan diuji stabilitasnya pada berbagai suhu selama 12 minggu. Hasil uji SDS-PAGE menunjukkan bahwa hidrolisis menghasilkan peptida dengan berat molekul 15, 23 dan 35 kDa. Dengan meningkatnya konsentrasi enzim, meningkatkan jumlah peptida yang dihasilkan. IC50 antioksidan ABTS paling baik oleh ekstrak air SBW dengan aktivitas sedang (114,102 + 1,080 µg/mL), dan IC50 anti-tirosinase terbaik oleh ekstrak hasil hidrolisis SBW menggunakan 3% papain komersial dengan aktivitas lemah (6649,93+1,972 µg/mL). Pada suhu 4± 20C seluruh formula memiliki stabilitas secara fisik selama 12 minggu, namun pada suhu  30± 20C terjadi perubahan warna dan pada suhu 40 ± 20C, seluruh formula tidak stabil. Berdasarkan penelitian ini disimpulkan bahwa ekstrak air SBW memiliki aktivitas antioksidan terbaik yaitu sedang, sedangkan ekstrak hasil hidrolisis 3% menunjukkan aktivitas anti-tirosinase terbaik namun lemah. Gel F1, F2 dan F3 menunjukkan stabilitas yang baik pada suhu 4± 20C. Pada suhu 30± 20C dan 40 ± 20C tidak ada formula yang menunjukkan stabilitas.

---

Indonesia is known as one of the largest sources of edible bird’s nests (EBN) in the world. The hydrolyzed protein of EBN exhibits a variety of health benefits. The purpose of this study was to analyze the effect of enzyme concentrations (1, 2, and 3% commercial papain) on the protein hydrolyzate profile, its antioxidant and anti-tyrosinase activities. As much as 2% (F1), 3% (F2), and 4% (F3) of the most active EBN extract were applied in 2% ethyl ascorbate gel and tested for its stability at various temperatures for 12 weeks. SDS-PAGE test results showed that hydrolysis produced peptides with molecular weights of 15, 23, and 35 kDa. As the concentration of the enzyme increases, the amount of peptides increases. The test results showed the best IC50 antioxidant ABTS was EBN water extract with moderate activity (114.102 + 1.080 µg/mL), and the best anti-tyrosinase IC50 was EBN hydrolyzed extract using 3% commercial papain with weak activity (6649.93 +1.972 µg /mL). At 4 ± 20C all formulas had physical stability for 12 weeks, but at 30 ± 20C color change occurred and at 40 ± 20C, all formulas were unstable. Based on this study it was concluded that the SBW water extract had the best antioxidant activity, which is moderate, while the 3% hydrolyzed extract showed the best but weak anti-tyrosinase activity. F1, F2, and F3 showed good stability at 4 ± 20C. Meanwhile at 30 ± 20C and 40 ± 20C, no formulas showed good stability."