Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Delignifikasi dilakukan untuk memisahkan lignin dari lignoselulosa sehingga dapat diperoleh kandungan selulosa yang tinggi. Beberapa metode yang dapat digunakan untuk delignifikasi antara lain adalah secara kimia, termokimia, fisika, dan biologis. Metode delignifikasi secara biologis dengan menggunakan bantuan enzim ligninolitik merupakan metode alternatif dibandingkan dengan metode lainnya karena memiliki beberapa keuntungan seperti murah dan lebih ramah lingkungan. Dalam biodelignifikasi ini, mikroorganisme yang digunakan adalah jamur pelapuk putih. Artikel review ini bertujuan untuk memahami faktor dan kondisi yang memengaruhi aktivitas dan produksi dari enzim lignin peroksidase. Lignin peroksidase merupakan peroksidase paling efektif dan dapat mengoksidasi senyawa fenolik dan non-fenolik. Untuk meningkatkan aktivitas dan produksi enzim lignin peroksidase dapat dilakukan dengan cara menggunakan mediator yang tepat, suhu dan pH optimal, serta memodifikasi media pertumbuhan jamur. Dari perbandingan beberapa penelitian, didapatkan bahwa aktivitas dari enzim lignin peroksidase dapat ditingkatkan dengan menggunakan veratryl alkohol sebagai inducer, suhu diatur dalam rentang 25 – 35^oC, dan pH optimal antara 3 – 5, serta penambahan veratryl alkohol, ion Mn²⁺, dan Tween 80 dalam konsentrasi yang tepat. Efektivitas lignin peroksidase mendegradasi lignin cukup baik sehingga direkomendasikan untuk digunakan dalam biodelignifikasi enzimatis.

---

Delignification is a process that separates lignin from cellulose in lignocellulose compounds to acquire cellulose in high purity. Delignification can be done by physical, chemical, thermochemical, and biological methods. Delignification by biological methods incorporates the use of ligninolytic enzyme as an alternative way from the other methods, as it has several advantages from its cost efficiency and is more environmentally friendly. Ligninolytic enzyme used in biodelignification processes are acquired from white rot fungi microorganisms.. This review article is made with the aim of determining the factors and conditions that influence the activity and production of the lignin peroxidase enzyme. Lignin peroxidase is found to be the most effective out of the peroxidase enzymes and can oxidize phenolic and non-phenolic compounds. To increase the activity and enzyme production of lignin peroxidase, several factors can be modified, such as mediator, temperature, pH level, and the growth media of the fungi. To find the most optimal condition for lignin peroxidase activity and production, numerous researches in lignin peroxidase optimization are compared and analyze in this review. In this review, lignin peroxidase activity can be optimized further by using veratryl alcohol as an inducer, with temperature set around 25 – 35^oC, and an optimal pH level in an acidic environment from 3-5, also the addition of veratryl alcohol, Mn²⁺, and Tween 80 in the right concentration are critical. The lignin-degrading efficacy of lignin peroxidase is quite remarkable and is recommended in enzymatic biodelignification processes."

"Produksi tekstil menghasilkan limbah pewarna dalam jumlah besar yang menyebabkan timbulnya permasalahan bagi lingkungan dengan adanya pewarna azo yang bersifat toksik, mutagenik, dan karsinogenik. Oleh karena itu, biodegradasi pewarna menggunakan sel mikroba atau enzim penting untuk dikembangkan sebagai metode biologis dalam pengolahan limbah pewarna tekstil. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh enzim lignolitik untuk mendegradasi limbah pewarna tekstil yang memiliki struktur serupa dengan senyawa lignin. Peremajaan isolat jamur dilakukan pada media PDA dan serbuk daun nanas untuk menginduksi aktivitas lignolitiknya. Aktivitas enzim LiP ditentukan setelah mengukur absorbansi menggunakan spektrofotometri UV-Vis dengan mengukur laju oksidasi veratril alkohol menjadi veratril aldehid dengan adanya penambahan H2O2 pada panjang gelombang 310 nm. Larutan fraksi enzim LiP didapatkan dari fraksinasi dengan ammonium sulfat saturasi 80% dan dialisis dengan membrane dialisis MW cut-off 10000 Da. Optimasi pengaruh waktu inkubasi, pH, temperatur, dan rasio konsentrasi enzim-substrat dilakukan untuk mengetahui kondisi optimum aktivitas fraksi enzim LiP dalam mendekolorisasi pewarna azo Amido hitam 10B. Aktivitas enzim LiP didapatkan sebesar 0,5806 U/ml. Kondisi optimum yang diperoleh dari hasil uji optimasi, yakni temperatur 50°C, pH 5, rasio enzim-substrat sebesar 1:1, dan waktu inkubasi selama 72 jam. Hasil optimasi tersebut digunakan pada proses aplikasi dekolorisasi sampel limbah cair industri tekstil. Nilai efisiensi dekolorisasi pada limbah cair industri tekstil dan pewarna sintetis Amido hitam 10B dengan nilai masing-masing sebesar 16,79% dan 46,27%.

---

Textile production produces large amounts of dye waste which causes problems for the environment with the presence of toxic, mutagenic, and carcinogenic azo dye. Therefore, dye biodegradation uses microbial cells or enzymes is being developed as a biological treatment of textile dye waste. The study aims to obtain lignolytic enzymes to degrade textile dye waste that have a similar structure to lignin compounds. Rejuvenation of fungal isolates is carried out on PDA media and pineapple leaf powder to induce its lignolytic activity. LiP enzyme activity was determined after measuring absorption using UV-Vis spectrophotometry by measuring the rate of oxidation of veratryl alcohol into veratril aldehyde with the addition of H2O2 at a wavelength of 310 nm. LiP enzyme fraction solution is obtained from fractioning with 80% ammonium sulfate saturation and dialysis with a membrane dialysis MW cut-off of 10000 Da. The effect of incubation time, pH, temperature, and enzyme-substrate concentration ratio was optimized to determine the optimal conditions for LiP activity in the decolorization synthetic dye Amido Black 10B. LiP enzyme activity value is 0.5806 U/ml. The optimum conditions from the optimization test results are temperature 50°C, pH 5, enzyme-substrat ratio of 1:1, and incubation time of 72 hours. The results of the optimization are used in the application process of decolorization of textile industry wastewater fluid waste samples of the textile industry. Decolorization efficiency values on wastewater from textile industry and synthetic dye Amido black 10B are 16.79% and 46.27% respectively."

"Pleurotus ostreatus merupakan jamur pangan yang menggunakan substrat lignoselulosa, sehingga jamur ini mampu mensekresi enzim lignoselulase. Produksi enzim lignoselulase pada P. ostreatus InaCC F209, F216, dan LIPI selama 70 hari pertumbuhan dan hubungan enzim tersebut dengan produksi tubuh buah selama 95 hari pengamatan diamati dan dibandingkan. Supernatan yang diekstrak dari media budidaya digunakan untuk memperkirakan gula reduksi, protein terlarut, dan aktivitas enzim. Hasil penelitian menunjukkan lakase, LiP, dan MnP lebih tinggi ketika ketiga galur P. ostreatus berada dalam fase vegetatif (masa pertumbuhan miselium), sedangkan produksi endoksilanase dan endoglukanase lebih tinggi ketika ketiga galur P. ostreatus berada dalam masa reproduktif. fase (periode pembentukan tubuh buah). Pola aktivitas β-glukosidase menunjukkan variasi antara ketiga strain P. ostreatus. Produktivitas hasil diukur dengan menggunakan parameter waktu panen, bobot basah, jumlah badan buah, diameter pileus dan panjang batang. Pleurotus ostreatus InaCC F209 membentuk badan buah sebanyak tiga kali selama pengamatan 95 hari, isolat P. ostreatus LIPI sebanyak dua kali, dan P. ostreatus InaCC F216 tidak membentuk badan buah.

---

Pleurotus ostreatus is a food fungus that uses a lignocellulose substrate, so that this fungus is able to secrete the lignocellulase enzyme. The production of lignocellulase enzymes in P. ostreatus InaCC F209, F216, and LIPI for 70 days of growth and the association of these enzymes with fruit body production for 95 days of observation were observed and compared. The supernatant extracted from the culture medium was used to estimate reducing sugars, dissolved protein, and enzyme activity. The results showed that lacase, LiP, and MnP were higher when the three P. ostreatus lines were in the vegetative phase (mycelium growth period), while the production of endoxylanase and endogilanase was higher when the three P. ostreatus lines were in the reproductive period. phase (the period of formation of the fruiting body). . The β-glucosidase activity pattern showed variations between the three P. ostreatus strains. Yield productivity was measured using the parameters of harvest time, wet weight, number of fruit bodies, pileus diameter and stem length. Pleurotus ostreatus InaCC F209 formed fruit bodies three times during 95 days of observation, P. ostreatus LIPI isolates twice, and P. ostreatus InaCC F216 did not form fruit bodies."

"Aflatoksin B1 merupakan metabolit sekunder jamur bersifat paling karsinogenik yang diproduksi oleh jamur dari genus Aspergillus, khususnya Aspergillus flavus. Aflatoksin B1 dapat didegradasi dengan metode biologis yang dilaporkan merupakan metode yang paling cocok. Penelitian ini bertujuan untuk mengoptimasi produksi, meningkatkan kemurnian, mengevaluasi kemampuan inhibisi pertumbuhan Aspergillus flavus, dan kemampuan mendegradasi aflatoksin oleh enzim ligninolitik dari Trametes versicolor. Skrining media dan waktu inkubasi dilakukan terhadap substrat sabut kelapa, kayu jati, bonggol jagung, dan daun nanas. Purifikasi enzim dilakukan menggunakan presipitasi garam amonium sulfat, dialisis, dan kromatografi penukar ion DEAE-cellulose. Aktivitas enzim diukur menggunakan substrat 2,6-dimethoxyphenol untuk mangan peroksidase, ABTS untuk lakase, dan veratryl alcohol untuk lignin peroksidase. Ukuran enzim diprediksi menggunakan metode SDS-PAGE. Uji inhibisi pertumbuhan Aspergillus flavus dilakukan dengan metode cakram. Kemampuan degradasi aflatoksin B1 oleh enzim ligninolitik dianalisis menggunakan KLT-densitometri. Hasil skrining media dan waktu inkubasi terbaik menunjukkan substrat sabut kelapa dan kayu jati paling cocok untuk menghasilkan mangan peroksidase dan lakase, namun, tidak untuk lignin peroksidase. Hasil purifikasi menunjukkan nilai peningkatan kemurnian sebesar 3,46 dan 6,79 untuk mangan peroksidase dan lakase dengan ukuran enzim sebesar ⁓43 kDa dan ⁓65 kDa, secara beruturut-turut. Uji cakram menunjukkan tidak adanya aktivitas penghambatan oleh mangan peroksidase dan lakase. Dalam waktu 24 jam, mangan peroksidase (154,53 U/mL) dan lakase (38,77 U/mL) dapat mendegradasi aflatoksin B1 hingga 76,07% dan 63,84%, secara berturut-turut. Penelitian ini menunjukkan bahwa substrat sabut kelapa dan kayu jati dapat menjadi substrat yang baik untuk menghasilkan enzim mangan peroksidase dan lakase dari Trametes versicolor dan dapat dimanfaatkan untuk mendegradasi aflatoksin B1

---

Aflatoxin B1 is the most carcinogenic secondary metabolite produced by fungi of the genus Aspergillus, especially Aspergillus flavus. Aflatoxin B1 can be degraded through biological methods, which have been reported as the most suitable approach. This study aimed to optimize production, improve purity, evaluate the growth inhibition ability against Aspergillus flavus, and assess the aflatoxin degradation by ligninolytic enzymes from Trametes versicolor. Screening of media and incubation times was conducted using coconut husk, teak wood, corn cobs, and pineapple leaves. Enzyme purification involved ammonium sulfate precipitation, dialysis, and DEAE-cellulose ion exchange chromatography. Enzyme activities were measured using 2,6-dimethoxyphenol for manganese peroxidase, ABTS for laccase, and veratryl alcohol for lignin peroxidase. Enzyme sizes were predicted using SDS-PAGE. Growth inhibition tests on Aspergillus flavus were performed using disc diffusion method. Aflatoxin B1 degradation ability of ligninolytic enzymes was analyzed using TLC-densitometry. Screening results indicated that coconut husk and teak wood substrates were most suitable for producing manganese peroxidase and laccase, but not lignin peroxidase. Purification results showed purity increases of 3.46 and 6.79 for manganese peroxidase and laccase, with enzyme sizes approximately ~43 kDa and ~65 kDa, respectively. Disc diffusion tests revealed no inhibition activity by manganese peroxidase and laccase. Within 24 hours, manganese peroxidase (154.53 U/mL) and laccase (38.77 U/mL) could degrade aflatoxin B1 by 76.07% and 63.84%, respectively. This study demonstrates that coconut husk and teak wood substrates can be effective for producing manganese peroxidase and laccase enzymes from Trametes versicolor, which can be utilized for aflatoxin B1 degradation."

"Tandan kosong kelapa sawit (Elaeis guineensis Jacq). merupakan limbah dari proses pengolahan Elaeis guineensis yang berpotensi sebagai bahan pakan ternak. Penelitian bertujuan untuk mengetahui kemampuan Phanerochaete chrysosporium Burds.—biakan laboratorium Bioteknologi, BPPT, Serpong— dalam mendegradasi tandan kosong kelapa sawit. Penelitian bersifat eksperimental dengan Rancangan Acak Lengkap (RAL). Parameter hasil degradasi yang diamati adalah Neutral Detergent Fiber (NDF), Acid Detergent Fiber (ADF), lignin, aktivitas lignin peroksidase (LiP) dan mangan peroksidase (MnP). Fermentasi dilakukan dengan substrat padat secara still culture. Pengujian kadar NDF, ADF, lignin menggunakan metode Apriantono dkk. 1989 dan aktivitas enzim LiP serta MnP diuji menggunakan metode Fujian dkk. 2001 Hasil uji statistik anova dua faktor menunjukkan bahwa terdapat perbedaan yang signifikan antara kelompok kontrol dan perlakuan pada kadar NDF, ADF, dan lignin (α=0,05). Hasil pengukuran kadar rata-rata NDF pada kelompok perlakuan dari minggu ke-0 sampai ke-4, secara berturut-turut, adalah 0,787 g; 0,778 g; 0,774 g; 0,766 g; dan 0,761 g. Penurunan kadar rata-rata NDF selama 4 minggu adalah 40,62%. Hasil pengukuran kadar rata-rata ADF pada kelompok perlakuan dari minggu ke-0 sampai ke-4, secara berturut-turut, adalah 0,572 g; 0,565 g; 0,439 g; 0,358 g; dan 0,327 g. Penurunan kadar rata-rata ADF selama 4 minggu adalah 42,531%. Hasil pengukuran kadar rata-rata lignin padakelompok perlakuan dari minggu ke-0 sampai ke-4, secara berturut-turut, adalah 0,154 g; 0,141 g; 0,113 g; 0,063 g; dan 0,053 g. Total penurunan kadar rata-rata lignin selama 4 minggu adalah 65,359%. Hasil aktivitas enzim LiP dan MnP (U/ml) yang dihasilkan dari minggu ke-1 sampai ke-4, masing-masing, adalah 48,9 dan 134,01; 77,59 dan 163,62 ; 82,15 dan 181,70; serta 82,77 dan 186,92."