Infeksi virus dengue merupakan masalah kesehatan yang dihadapi oleh dunia,terutama Negara-negara tropis dan subtropics seperti Asia, Afrika dan amerika.Berdasarkan data yang dikumpulkan oleh WHO terdapat sekitar 50-100 juta kasusinfeksi dengue di seluruh dunia setiap tahunnya.. Untuk mengatasi masalahtersebut perlu ditemukan solusi baru untuk mengontrol virus dengue tesebut dansalah satunya dengan menemukan obat baru. Tujuan dari penelitian ini adalahuntuk membuat desain dari obat tersebut. Derivat dari Ribavirin dan GTP dapatdijadikan suatu antiviral drug bagi virus dengue khususnya dalam menginhibisiaktivitas enzimatis dari metiltransferase yang berperan dalam mesintesis cap-RNAvirus dengue. Jika dibandingkan dengan interaksi senyawa obat sebelumnya(RTP) maupun interaksi GTP (RNA) dengan metiltransferase, hasil moleculardocking ligan-ligan yang berasal dari modifikasi senyawa derivat dari GTP danRTP seperti viramidin, xantosin dan inosin terbukti memiliki aktivitas yang baikpada metiltransferase baik dari segi afinitas (kcal/mol) maupun interaksinyadengan residu-residu penting dari sisi aktif metiltransferase.
Abstract
Dengue virus infection is a health issue facing the world, especially tropical andsubtropical countries like Asia, Africa and America. Based on data collected bythe WHO there are an estimated 50-100 million cases of dengueinfection worldwide every year. To overcome these problems, we need newsolutions to control the dengue virus proficiency level and one of them can beachieved by finding new drugs. The purpose of this research is to design it.Ribavirin and GTP derivatives can be used as an antiviral drug design for denguevirus, especially in inhibition of enzymatic activity of the methyltransferase that isinvolved in synthesizing cap-RNA dengue virus. When compared withprevious drug interaction compound (RTP) and the interactionof GTP (RNA) with a methyltransferase, the resultsof molecular docking ligands derived from modified derivativesof GTP and RTP like viramidine, xanthosine dan inosine show good activity onmethyltransferase both in terms of affinity (kcal/mol ) and itsinteractions with important residues of the methyltransferase?s active site. |
