|
[Studi tentang aktivitas protease kasar dari isolat aktinomisetes CiIA5b-DW danL88b-DW dilakukan menggunakan substrat azocasein. Hasil studi menunjukkanaktivitas protease spesifik tertinggi terjadi pada fase eksponensial (jam ke-16)sebesar 143,993 U/mg untuk isolat CiIA5b-DW dan pada akhir fase stasioner (jamke-40) sebesar 36,862 U/mg untuk isolat L88b-DW. Ekstrak kasar enzim diambilpada jam dengan aktivitas tertinggi untuk dikarakterisasi. Protease dari isolatCiIA5b-DW mencapai aktivitas tertinggi pada pH 9, suhu 600 C pada kisaran suhuuji 30--600 C, dan dengan penambahan ion logam Ca2+ dan Fe2+ 5 mM, sedangkanprotease dari isolat L88b-DW mencapai aktivitas tertinggi pada pH 9, suhu 500 C,serta dengan penambahan ion logam Mg2+ 5 mM. Penambahan EDTA 5 mMmampu menghambat aktivitas protease dari kedua isolat. Nilai Km dan vmaxprotease dari isolat CiIA5b-DW dan L88b-DW secara berturut-turut ialah 5,687mM, 0,057 U/menit, 18,034 mM, dan 0,092 U/menit. Berdasarkan hasilpenelitian, disimpulkan bahwa protease dari isolat CiIA5b-DW lebih potensialdibandingkan protease dari isolat L88b-DW., A study on crude protease activity from actinomycetes isolates CiIA5b-DW andL88b-DW has been carried out using azocasein as substrate. The highest specificactivity (143,993 U/mg) of CiIA5b-DW was observed at the exponential phase(16 h) while the highest activity (36,862 U/mg) of L88b-DW was observed at theend of stationary phase (40 h). The enzyme has optimum activity at pH 9 andtemperature 600 C for CiIA5b-DW and 500 C for L88b-DW in the temperaturerange of 30--600 C. The enzyme from CiIA5b-DW was induced when treatedwith Ca2+ and Fe2+ 5 mM, whereas the enzyme from L88b-DW was induced whentreated with Mg2+ 5 mM. The CiIA5b-DW and L88b-DW enzyme inhibited byEDTA 5 mM. Value of Km and vmax of CiIA5b-DW and L88b-DW was 5,687mM, 0,057 U/min, 18,034 mM, and 0,092 U/min, respectively. Result showedthat protease from CiIA5b-DW is more potential than protease from L88b-DW.] |
S57291-Dyna Oktavia.pdf :: Unduh