ABSTRAK
Ester asam lemak glukosa dapat disintesis secara enzimatis menggunakan katalislipase Candida rugosa E.C. 3.1.1.3 yang terimobilisasi pada nanopartikel Fe3O4-kitosan. Nanopartikel Fe3O4-kitosan disintesis menggunakan metodekopresipitasi, kemudian dikarakterisasi menggunakan FTIR (Fourier TransformInfra Red), TEM (Transmission Electron Microscopy), dan VSM (Vibrating SampleMagnetometer), dan FESEM (Field Emission Scanning Electron Microscopy).Sintesis ester dilakukan dalam pelarut organik berbeda, yaitu metil isobutil ketondan t-butanol. Proses imobilisasi lipase dilakukan dengan menggunakan bantuanagen pengikat silang glutaraldehida. Persen loading imobilisasi lipase diperolehsebesar 68,15%. Aktivitas hidrolisis lipase terimobilisasi didapat sebesar 4,87 U/mg,dengan aktivitas spesifik lipase sebesar 1,39 U/mg dan efisiensi imobilisasi sebesar3,52%. Pada penelitian dilakukan variasi rasio substrat dan waktu reaksi untukmengetahui kondisi reaksi yang menghasilkan persen konversi tertinggi.Diperoleh kondisi reaksi terbaik pada rasio substrat 1:30 dan waktu reaksi selama16 jam untuk kedua pelarut. Reaksi esterifikasi menggunakan pelarut metalisobutyl keton (MIBK) relatif menghasilkan persen konversi lebih besar dari tbutanol.Pada kondisi optimum, diperoleh hasil sebesar 12,83% untuk MIBK dan12,03% untuk t-butanol menggunakan enzim terimobilisasi. Pada pengunaanlipase bebas diperoleh persen konversi sebesar 17,62% untuk pelarut t-butanol,dan 18,07% untuk MIBK.
ABSTRACT
Glucose fatty acid esters can be synthesized enzimatically using immobilizedCandida Rugosa lipase E.C. 3.1.1.3 on nanoparticle Fe3O4-chitosan. NanoparticleFe3O4-chitosan were synthesized using co-presipitation method, and thencharacterized using FTIR (Fourier Transform Infra Red), TEM (TransmissionElectron Microscopy), dan VSM (Vibrating Sample Magnetometer), dan FESEM(Field Emission Scanning Electron Microscopy). Different organic solvents wasused for esterification, which was t-butanol and Methyl isobutyl ketone.Glutaraldehyde was used as cross linking agent to aid the process of lipaseimmobilization. Lipase was successfully immobilized with loading capacity of68.15%. The obtained lipase hydrolysis activity was 4,87 U/mg, withimmobilization efficiency value of 3.52%. In this research, substrate ratio andincubation time parameters were variated. The best condition of reaction wasobtained with substrate ratio of 1:30 and 16 hours of incubation time with bothsolvents. Esterification using methyl isobutyl ketone (MIBK) as solvents wasfound relatively has higher conversion rather than using t-butanol. The obtainedresult for MIBK was 12.83% and 12,03% for t-butanol in esterificarion usingimmobilized enzyme at the optimum conditions. The conversion percentage valueobtained for esterification using free lipase was 17,62% in t-butanol and 18,07%in MIBK. |
S58188-Mahardika Raydhi Pradipta.pdf :: Unduh