Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Acetonitrile is an organic, derivative of carboxylic acid, and toxic compound. This compound has been widely used in pharmaceutical and chemical industries. Nowadays, there are more interests in acetonitrile-degrading microbes for their potential in chemical syntheses and biological detoxification of nitrile-containing wastes.The aim of this study were to isolate, select, and characterise the isolate from industrial effluents which has the best degrading capability and its acetonitrile-degrading enzyme. Cultures were grown on mineral medium with microelements and acetonitrile was added as sole source of energy, carbon, and nitrogen. Analysis to characterise the acetonitrile-degrading enzyme had been conducted with whole cells of the selected isolate. Decreasing of acetonitrile concentration and formation of its degrading products were determined by gas chromatography and ammonia analysis was done by Nessler's method.Isolate D5, identified as Corynebacterium sp., was able to grow on high concentration acetonitrile (up to 5 % v/v) and exhibited the highest specific growth rate (p) among 29 isolates which could grow on acetonitrile. When Corynebacterium D5 grew on 2 % (vlv) acetonitrile, the doubling time was 6 hours 40 minutes, the specific growth rate (p.) was 0.1 h-1, and the acetonitrile decreasing rate was 3.99 mM/h. Increasing of acetonitrile concentration would extend the doubling time, decline the maximum growth and specific growth rate (M), and biomass production. The products of acetonitrile degradation by Corynebacterium D5 were acetamide, acetic acid, and ammonia. The highest maximum growth of Corynebacterium D5 showed when 13-aminopropionitrile was used as a substrate.Corynebacterium D5 degraded 5 % (v/v) acetonitrile with degrading rate of 0.906 µmol min-' (mg dry weight cells)-'. Corynebacterium D5 hydrolysed acetonitrile by two-step reaction catalysed by nitrile hydratase and amidase. The acetamide forming rate [0.399 pmol min' (mg dry weight cells)-' ] was higher than acetic acid forming rate [0.198 µcool min-' (mg dry weight cells)'' ] and the maximum acetamide concentration formed (about 239 mM) was also higher than maximum acetic acid concentration formed (about 145 mM). Nitrite hydratase activity of Corynebacterium D5 was found to be higher than amidase activity. Maximum nitrite hydratase activity was found out at pH 6 and at 30 °C, while maximum amidase activity was found out at pH 7 and up to 60 °C the activity still increase. Nitrite hydratase of Corynebacterium D5 was totally inhibited by 5 mM Hg2+, whereas amidase was slightly inhibited by 10 mM Co2+."

"Studi tentang biotransformasi asetonitril menggunakan bakteri Gram positif yang diisolasi dari sedimen sungai yang sudah tercemar limbah industri di kawasan Cibinong, Jawa Barat telah dilakukan. Sebanyak 200 isolat bakteri telah diskrining aktivitasnya dalam mendegradasi senyawa nitril, dan didapatkan 2 isolat unggulan yaitu isolat 100A dan 100D. Hasil skrining pada medium mineral yang mengandung asetonitril dengan konsentrasi 100 mM, menunjukkan indikasi kuat bahwa bakteri tersebut mampu menghasilkan enzim nitril hidratase dan amidase. Akan tetapi, kedua bakteri tersebut tidak mampu tumbuh pada media yang mengandung benzonitril. Hasil ini didukung dengan data karakterisasi secara molekuler dengan menggunakan primer spesifik, dimana isolat 100A dan 100D secara positif mengandung gen penyandi α-nitril hidratase dan amidase. Pada posisi pertama susunan asam amino dari gen penyandi α-nitril hidratase terdapat perbedaan antara isolat 100A (Methionine 1) dan 100D (Glycine 1). Hasil identifikasi berdasarkan analisis filogenetik menggunakan sekuen 16S ribosomal DNA menunjukkan bahwa kedua bakteri ini memiliki kekerabatan yang sangat dekat dengan Rhodococcus qingshengii, R. baikonurensis dan R. erythropolis. Analisis pairwise nucleotide alignment menunjukkan bakteri 100A dan 100D memiliki susunan nukleotida yang lebih mirip dengan R. qingshengii, sehingga kedua isolat bakteri tersebut diberi nama Rhodococcus aff. qingshengii 100A dan Rhodococcus aff. qingshengii 100D.

---

Study of the biotransformation of acetonitrile using Gram-positive bacteria isolated from sediment of industrial waste contaminated river in Cibinong, West Java has been carried out. A total of 200 bacterial isolates were screened for their activity in degrading nitrile compounds of which two isolates with highest activity were selected for the molecular characterization. Screening of nitrile degrading enzymes using mineral medium 100 mM acetonitrile showed that isolates 100A and 100D capable of producing α-nitrile hidratase and amidase enzymes. However, both bacteria are unable to grow on media containing benzonitrile. These results were supported by molecular characterization using specific primers, where isolates100A and 100D positively contain genes encoding α-nitrile hidratase and amidase. There was a difference at the first position of amino acid composition of the gene encoding α-nitrile hidratase between isolates 100A (Methionine1) and 100D (Glycine1). Identification based on phylogenetic analysis using 16S ribosomal DNA sequences showed that the two bacteria have a very close relationship with Rhodococcus qingshengii, R. baikonurensis and R. erythropolis. Based on the analyses using pairwise nucleotide alignment, the nucleotide sequences of strain 100A and 100D more similar to R. qingshengii, therefore, these bacteria were named Rhodococcus aff. qingshengii 100A and Rhodococcus aff. qingshengii 100D."

"Permasalahan remaja, baik yang berdampak buruk terhadap remaja itu sendiri maupun orang lain dan lingkungan sekitarnya, tenis mengalami peningkatan. Hal ini terkait dengan adanya kekhasan karakteristik perkembangan remaja yang menipakan masa transisi dalam rentang kehidupan manusia. Pada masa ini, seorang remaja diharapkan mampu memenuhi tugas perkembangan yang ada dan menyelesaikan konflik dalam beberapa aspek hidupnya agar mampu mencapai keseimbangan psikologis dan membentuk jati diri yang utuh. Salah satu aspek tersebut, yang sekaligus mampu membimbing aspek-aspek lain dalam perkembangan remaja adalah aspek ideologi yang diantaranya berupa agama. Penelitian ini bertujuan unuk mendapatkan gambaran mengenai perkembangan keberagamaan yang dialami remaja beserta faktor-faktor yang berperan di dalamnya. Hasil penelitian ini diharapkan dapat bermanfaat bagi lembaga atau pihak-pihak yang telah dan akan melakukan bimbingan atau intervensi lainnya dalam rangka membantu perkembangan remaja, khususnya pada aspek agama. Metode penelitian yang digunakan adalah metode kualitatif dengan subyek sebanyak 4 orang siswa kelas 2 dan kelas 3 SMU, dalam rentang usia 16-17 tahun, yang beragama Islam. Alasan pemilihan tersebut adalah untuk memperkecil rentang usia dan mendapatkan kesamaan latar belakang agama antar subyek. Hasil penelitian menunjukkan bahwa perkembangan keberagamaan yang dominan dialami subjek dalam penelitian ini (lebih dari dua orang) adalah religious awakening (peningkatan keberagamaan), religious douht (keraguan beragama) dan changes in religious beliefs (perubahan dalam keyakinan beragama). Sedangkan changes in religious observances (perubahan dalam ritual agama) terlihat secara jelas hanya pada 1 subjek dan increase in religious tolerance (peningkatan toleransi beragama) muncul pada 2 orang subjek. Adapun faktor-faktor yang berperan dalam perkembangan keberagamaan, yang dominan dialami subjek dalam penelitian ini adalah faktor kognitif, keluarga (bagian dari faktor sosial), dan faktor personal. Sedangkan peer (teman sebaya), sekolah dan budaya sebagai bagian lain dari faktor sosial hanya berperan bagi 1 atau 2 subjek. Begitupun halnya dengan peran dari pengalaman maupun kebutuhan-kebutuhan yang tidak teipenuhi. Penelitian ini akan lebih baik dan lebih kaya hasilnya jika ruang lingkup penelitian diperluas, misalnya latar belakang agama yang lebih heterogen. Selain itu, rentang usia yang beragam yaitu remaja awal dan remaja akhir juga dapat dilakukan untuk mendapatkan perbandingan mengenai perkembangan keberagamaan yang dialami beserta faktor-faktor yang berperan dalam di dalamnya."

"Lakase (E.G. 1.10.3.2) merupakan enzim oksidatif yang memiliki kemampuan seperti enzim peroksidase (E.G.1.11.1.7). Enzim lakase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi sejumlah substrat fenolik yang kaya akan elektron, seperti guaiakol. Telah dilakukan isolasi terhadap enzim lakase dari media tanam jamur tiram putih {Pleurotus oestreatus) dan didapat enzim lakase ekstrak kasar dengan aktivitas spesifik 0,2019 U/mg protein. Guaiakol yang dikatalisis oleh enzim lakase membentuk suatu produk yang berwarna merah dan selanjutnya diekstrak dengan etil asetat. Pemisahan senyawa hasil ekstrak menggunakan kromatografi kolom silika gel diperoleh suatu kristal jarum berwarna kuning, dengan titik leleh antara 84-86°G. Identifikasi struktur kimia senyawa hasil isolasi dengan alat instrumentasi yaitu UV, FTIR dan GGMS. Reaksi pembentukan senyawa hasil reaksi menunjukan hasil penggabungan pada posisi para-para, 4,4'-biguaiakol dengan m/z 246, waktu retensi 19,22 menit dan luas area 87,12%. Senyawa hasil reaksi selanjutnya diuji aktivitas bioaktifnya sebagai senyawa antimikroba. Diperoleh diameter zona bening senyawa hasil reaksi lebih luas dibandingkan dengan guaiakol."

"Telah dilakukan penelitian isolasi dan seleksi bakteri termofilikpenghasil xilanase dari sumber air panas di desa Batukuya, KabupatenSerang, Propinsi Banten. Penelitian dilakukan di Laboratorium TeknologiBioindustri (LTB), BPP Teknologi, Serpong. Penelitian bertujuanmemperoleh isolat bakteri termofilik yang manghasilkan xilanase termostabildan mengetahui konsentrasi substrat dan pH optimum produksi xilanase dariisolat bakteri tersebut. Isolasi diawali dengan regenerasi sampel yang telahdisimpan selama 18 bulan pada suhu -85° C menggunakan medium cairLB+xilosa. Isolasi, purifikasi dan penghitungan indeks aktivitas xilanasedilakukan pada medium padat LB+xilan (oat spelt). Isolat yang diperolehdihitung indeks aktivitas xilanolitiknya (IAX) dengan cara mengukur diameterkoloni dan diameter zona bening. Produksi xilanase dilakukan selama 24jam; suhu 55° C; 150 rpm menggunakan medium cair LB + xilan denganvariasi konsentrasi substrat 0,2%; 0,35%; 0,5%; 0,65% dan 0,8% (g/ml) danvariasi pH 5, 6, 7, 8 dan 9. Enzim kasar yang diperoleh dihitung aktivitas,kadar protein dan aktivitas spesifiknya. Hasil yang diperoleh hanya satuisolat, yaitu isolat Bky/9/4a yang memiliki rerata IAX sebesar 3,09. IsolatBky/9/4a mencapai aktivitas xilanase dan aktivitas spesifik optimum padamasa inkubasi 16 jam, sedangkan kadar protein relatif tetap selama masainkubasi. Produksi xilanase dengan variasi konsentrasi substrat mencapai aktivitas optimum pada konsentrasi 0,5% (8,85 U/ml), sedangkan produksixilanase dengan variasi pH mencapai aktivitas tertinggi pada pH 6 (16,64U/ml). Hasil analisis statistik ANOVA pada α=0,05 menunjukkan bahwavariasi konsentrasi substrat dan pH yang diuji tidak berpengaruh terhadapaktivitas xilanase dan kadar protein."

"Enzim peroksidase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi sejumlah substrat yang merupakan donor hidrogen seperti asam askorbat, benzidin , pirogalol. dan fenol oleh hidrogen perokslda. Enzim ini banyak memberikan manfaat baik dalam bidang medis maupun industri. Oleh karena itu perlu dilakukan pencarian sumber peroksidase, salah satunya adalah jamur Corttnaiias msgnivetatus. Penetitian rnr bertujuan untuk mengisolasi enzim peroksidase dan jamur Cortinarius magnivelatus dan memurnikannya secara parsial serta mengkarakterisasi enzim yang telah terisolasi tersebut. Telah dilakukan isolasi enzim peroksidase dan jamur Cortinarius magnivelatus yang menghasilkan enzim ekstrak kasar dengan nilai aktivitas spesifik 0.249 U/mg. Pemumian secara parsial dilakukan dengan cara fraksionasi dengan garam ammonium sulfat, dialisis, dan kromatografi penukar anion DEAE-Selulosa dengan pengelusi buffer fosfat 0.05 M pH 8,0; buffer fosfat 0.05 M pH 7,0; dan buffer fosfat 0.2 M pH 7,0. Tahap pemumian dengan cara Fraksionasi menggunakan ammonium sulfat (55 %) dihasilkan enzim dengan nilai aktivitas spesifik sebesar 0,626 U/mg dan tingkat kemurnian 2,514 kali. Sedangkan tahap pemumian dengan kromatografi kolom DEAE Selulosa menghasilkan enzim peroksidase dengan aktivitas spesifik sebesar 9.788 U/mg dan tingkat kemumian 39.309 kali dari ekstrak kasamya. Karakteristik dilakukan dengan menentukan pH dan suhu optimum, kinetlka reaksi enzim peroksidase dan uji kualitatif dalam mengkatallsis pembentukan senyawa polimer. Hasil pengujian karakteristik terhadap enzim peroksidase terisoiasi tersebut menunjukkan bahwa enzim peroksidase terisoiasi memiliki aktivitas maksimum pada pH 7,0; dan suhu optimum 30°C, dengan nilai Km sebesar 0.0026 M. Uji kualitatif pembentukan senyawa polimer dari guaiakol dengan katalis enzim peroksidase menunjukkan hasil positif dengan terbentukhya warna merah kecoklatan dibanding blanko."

"ABSTRAKDioksin merupakan polutan toksik yang terbentuk pada proses pembakaran tidak sempurna senyawa organik. Salah satu penanganan pencemaran dioksin dengan biodegradasi menggunakan kapang penghasil enzim ligninolitik. Penghilangan warna Remazol Brilliant Blue R (RBBR) dan Poly R-478 digunakan sebagai pendekatan metode untuk menyeleksi kapang pendegradasi dioksin. Penelitian bertujuan mendapatkan isolat kapang potensial pendegradasi dioksin yang memiliki kemampuan tertinggi dalam degradasi warna RBBR dan Poly R-478 serta aktivitas enzim ligninolitik. Metode penelitian ini adalah seleksi kemampuan degradasi warna RBBR dan Poly R-478 pada medium padat dan cair, pengukuran aktivitas enzim ligninolitik (lignin peroksidase (LiP), mangan peroksidase (MnP), lakase), serta identifikasi isolat kapang secara molekular. Hasil penelitian menunjukkan dari 80 isolat kapang yang diseleksi, isolat f-IG-KT-540.1 memiliki kemampuan mendegradasi warna RBBR tertinggi sebesar 58,89% dan isolat f-IG-PT-2.11 memiliki kemampuan mendegradasi warna Poly R-478 tertinggi sebesar 26,48%. Enzim MnP dominan dihasilkan kedua isolat dalam degradasi kedua pewarna dengan aktivitas enzim sebesar 0,0132 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-KT-540.1 dan 0,0157 (ΔOD/menit/mL) untuk isolat f-IG-PT-2.11. Identifikasi secara molekular pada daerah sekuen 28S rRNA menggunakan primer NL1 dan NL4 serta hasil konstruksi pohon filogeni menunjukkan isolat f-IG-KT-540.1 dan f-IG-PT-2.11 memiliki homologi sekuen sebesar 99% secara berurutan dengan Aspergillus oryzae dan Penicillium charlesii dengan nilai bootstrap mencapai 99 dan 100. Kedua isolat kapang tersebut berpotensi sebagai pendegradasi dioksin.

---

ABSTRACTDioxin is a toxic pollutant that cause environmental pollution come from incomplete combustion process of organic compounds. One of the treatment for dioxin pollution is biodegradation using fungi that produce ligninolytic enzyme. Decolorization of Remazol Brilliant Blue R (RBBR) and Poly R-478 is used as a method for screening dioxin-degrading fungi. This research aimed to find potential isolates of fungi in degrading dioxin that had highest RBBR and Poly R-478 decolorization activity and had highest ligninolytic enzyme activity. Methods used in this research consist of screening for RBBR and Poly R-478 decolorization on solid and liquid medium, measurement of ligninolytic enzyme (lignin peroxidase (LiP), manganese peroxidase (MnP), laccase) activities, and molecular identification of fungal isolates. The results showed that among 80 fungal isolates selected, isolate f-IG-KT-540.1 decolorize RBBR medium up to 58,89% and isolate f-IG-PT-2.11 decolorize Poly R-478 medium up to 26,48%. MnP enzyme was responsible for both dye decolorization. Isolate f-IG-KT-540.1 had MnP enzyme activity up to 0,0132 (ΔOD/minute/mL) and isolate f-IG-PT-2.11 had MnP enzyme activity up to 0,0157 (ΔOD/minute/mL). Molecular identification based on 28S rRNA sequences using NL1 and NL4 primers and phylogenetic tree construction showed that isolate f-IG-KT-540.1 and f-IG-PT-2.11 have sequences similarity up to 99% with Aspergillus oryzae and Penicillium charlesii, respectively. The bootstrap value of these isolates up to 99 and 100. These isolates were potential fungi for degrading dioxin."

"[Dioksin merupakan senyawa berbahaya yang dapat menyebabkan gangguan kulit, hati, hingga menimbulkan kanker. Degradasi dioksin dapat dilakukan oleh mikroorganisme seperti kapang yang menghasilkan enzim ligninolitik. Penelitian bertujuan untuk mendapatkan kapang yang memiliki enzim ligninolitik sehingga berpotensi dalam mendegradasi dioksin. Aktivitas enzim ligninolitik terlihat dari penghilangan warna pada Remazol Brilliant Blue R (RBBR) dan Poly S-119. Metode penelitian meliputi seleksi pada medium padat dan cair, pengukuran aktivitas enzim ligninolitik, serta identifikasi isolat. Seleksi kapang pada medium padat dilakukan dengan medium yang mengandung RBBR dan Poly S-119. Seleksi cair dilakukan dengan mengukur degradasi warna dan aktivitas enzim ligninolitik (lakase, mangan peroksidase, dan lignin peroksidase). Isolat hasilseleksi diidentifikasi molekular 28S rRNA menggunakan primer NL-1 dan NL-4. Hasil seleksi padat menunjukkan sembilan isolat dengan zona degradasi, yaitu FIG- KT-540.1; F-IG-KT-539.2; F-IG-PT-6.3; F-IG-PT 1.16; F-IG-PT-2.14; F-IGPT- 2.5; F-IG-PT-2.7; F-IG-PT-3.1; dan F-IG-PT-2.11. Hasil seleksi cair menunjukkan dua isolat memiliki kemampuan mendegradasi warna tinggi yaitu FIG- KT-540.1 sebesar 59% mendegradasi warna RBBR dan F-IG-PT 1.16 sebesar 85% mendegradasi warna Poly S-119. Isolat F-IG-KT-540.1 dan F-IG-PT 1.16 memiliki aktivitas MnP yang tinggi sebesar 0,0132 dan 0,0186 ΔOD/ml sampel/menit. Identifikasi kedua isolat menunjukkan isolat F-IG-KT-540.1 adalah Aspergillus oryzae dengan nilai bootstrap 99 dan isolat F-IG-PT 1.16 adalah Penicillium charlesii dengan nilai bootstrap 98. Kesimpulan yaitu isolat F-IG-KT-540.1 dan F-IG-PT 1.16 yang memiliki kemampuan tinggi mendegradasi warna berpotensi mendegradasi dioksin. Penelitian lebih lanjut perlu dilakukan untuk mengetahui sinergi antara kedua isolat dalam mendegradasi dioksin.

---

Dioxins are harmful compounds which can damage skin, liver, and cause cancer. It can be degraded by microorganisms such as fungi with its ligninolytic enzymes. The research aim was to obtain fungi that has ligninolytic enzymes which potentially degrade dioxin. Activity of ligninolytic enzymes was showed from decolorization of Remazol Brilliant Blue R and Poly S-119 dye. Methods of the research include selection on solid medium and liquid medium, measurement of ligninolytic activity, and identification of fungal isolates. Selection on solid medium was carried out using RBBR and Poly S-119 dye. Selection on liquid medium was carried out through measurement on the color degradation and activity of ligninolytic enzymes (laccase, manganese peroxidase, and lignin peroxidase). The potential isolates in liquid selection medium were identified on 28S rRNA with NL-1 and NL-4 primers. The result showed that nine isolates have

the degradation zone in a solid medium. They were F-IG-KT-540.1; F-IG-KT- 539.2; F-IG-PT-6.3; F-IG-PT 1:16; F-IG-PT-2:14; F-IG-PT-2.5; F-IG-PT-2.7; FIG- PT-3.1; and F-IG-PT-2.11. In liquid selection medium, F-IG-KT-540.1 and FIG-

PT 1.16 isolates showed high capability to degrade dyes. Percentage of RBBR degradation in isolate F-IG-KT-540.1 was 59% and percentage of Poly S-119 degradation in isolate F-IG-PT-1.16 was 85%. Both F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT 1.16 isolate have high activity of MnP. Activity of MnP of those isolate were 0,0132 and 0,0186 ΔOD/ml/minutes respectively. The result of identification showed that F-IG-KT-540.1 isolate was Aspergillus oryzae with value of

bootstrap 99 and F-IG-PT-1.16 isolate was Penicillium charlesii with value of bootstrap 98. From this research, F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT 1.16 isolates which have capability to degrade dyes potential for degrading dioxin. Further research is needed to determine the synergy between isolates F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT- 1.16 to degrade dioxin., Dioxins are harmful compounds which can damage skin, liver, and cause cancer.

It can be degraded by microorganisms such as fungi with its ligninolytic enzymes.

The research aim was to obtain fungi that has ligninolytic enzymes which

potentially degrade dioxin. Activity of ligninolytic enzymes was showed from

decolorization of Remazol Brilliant Blue R and Poly S-119 dye. Methods of the

research include selection on solid medium and liquid medium, measurement of

ligninolytic activity, and identification of fungal isolates. Selection on solid

medium was carried out using RBBR and Poly S-119 dye. Selection on liquid

medium was carried out through measurement on the color degradation and

activity of ligninolytic enzymes (laccase, manganese peroxidase, and lignin

peroxidase). The potential isolates in liquid selection medium were identified on

28S rRNA with NL-1 and NL-4 primers. The result showed that nine isolates have

the degradation zone in a solid medium. They were F-IG-KT-540.1; F-IG-KT-

539.2; F-IG-PT-6.3; F-IG-PT 1:16; F-IG-PT-2:14; F-IG-PT-2.5; F-IG-PT-2.7; FIG-

PT-3.1; and F-IG-PT-2.11. In liquid selection medium, F-IG-KT-540.1 and FIG-

PT 1.16 isolates showed high capability to degrade dyes. Percentage of RBBR

degradation in isolate F-IG-KT-540.1 was 59% and percentage of Poly S-119

degradation in isolate F-IG-PT-1.16 was 85%. Both F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT

1.16 isolate have high activity of MnP. Activity of MnP of those isolate were

0,0132 and 0,0186 ΔOD/ml/minutes respectively. The result of identification

showed that F-IG-KT-540.1 isolate was Aspergillus oryzae with value of

bootstrap 99 and F-IG-PT-1.16 isolate was Penicillium charlesii with value of

bootstrap 98. From this research, F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT 1.16 isolates which

have capability to degrade dyes potential for degrading dioxin. Further research is

needed to determine the synergy between isolates F-IG-KT-540.1 and F-IG-PT-

1.16 to degrade dioxin.]"