Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Pembentukan produk oksidasi kolesterol pada proses pangan maupun kesehatan melibatkan reaksi kimia dan biokimia, reaksi oksidasi kolesterol ini dapat dikontrol melalui model kinetika pada tren oksidasi. Penggunaan model kinetika menjadi salah satu aspek penting dalam memprediksi kadar kolesterol hasil oksidasi. Reaksi oksidasi kolesterol melibatkan enzim sebagai katalisator, yaitu enzim kolesterol oksidase. Bakteri yang digunakan sebagai penghasil enzim kolesterol oksidase yaitu Streptomyces sp. Enzim kolesterol oksidase diproduksi dengan menggunakan metode fermentasi submerged. Untuk meningkatkan efektifitas enzim kolesterol oksidase dalam oksidasi kolesterol, maka dibutuhkan matriks pendukung. Enzim kolesterol oksidase diimobilisasi dengan material magnetit silikon dioksida. Material magnetit silikon dioksida disintesis melalui metode hidrotermal dengan proses pelapisan silika pada partikel magnetit. Reaksi oksidasi dilakukan dengan metode oksidasi secara langsung terhadap substrat. Penelitian ini bertujuan untuk memperoleh enzim kolesterol oksidase dari Streptomyces sp., mengimobilisasi enzim terhadap material magnetit silikon dioksida, estimasi konstanta laju reaksi oksidasi kolesterol, serta membandingkannya dengan enzim bebas dan enzim terimobilisasi. Enzim yang telah diproduksi memiliki aktivitas sebesar 5,12 U/mL. Enzim yang telah diproduksi digunakan untuk imobilisasi dan reaksi oksidasi. Variabel bebas yang digunakan dalam penelitian ini yaitu konsentrasi enzim (5;10;20 mg/mL), konsentrasi substrat (1,64;3,23;6,46 mM) dan bentuk enzim (ekstrak kasar enzim kolesterol oksidase dan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi). Hasil karakterisasi FTIR dari material magnetit menunjukkan gugus fungsi M-O di bilangan gelombang 559,88; 598,91 dan 680,1 cm-1 gugus Si-O di bilangan gelombang 1615,78 dan 1761,65 cm-1. Hasil uji oksidasi dengan menggunakan HPLC diperoleh konsentrasi substrat secara optimal dioksidasi oleh enzim terimobilisasi dengan konsentrasi 20 mg/mL serta konsentrasi kolesterol awal 1,94 mM dengan hasil akhir sebesar 0,49 mM, sedangkan enzim kolesterol oksidase bebas mengoksidasi kolesterol dengan hasil akhir sebesar 1,459 mM.

---

The formation of products related to reactions and chemical reactions, these reactions can be carried out through the kinetics model on the oxidation trend. The use of kinetics is an important aspect in achieving oxidation cholesterol levels. A catalyst of cholesterol oxidation reaction is a cholesterol oxidase enzyme. The bacteria that used as a producer of cholesterol oxidase enzyme is Streptomyces sp. Cholesterol oxidase enzymes are produced using submerged fermentation methods. To increase the effectiveness of cholesterol enzymes in cholesterol oxidation, a support matrix is needed. The cholesterol oxidase enzyme is immobilized with magnetite silicon dioxide. Magnetite silicon dioxide material is synthesized by using hydrothermal method with silica coating process. The oxidation reaction is carried out by the oxidation method directly against the substrate. The aims of this study are to produce the enzymes from Streptomyces sp., immobilize enzymes to magnetite silicon dioxide, obtaining the rate of oxidation reactions, and comparing data between free enzyme and immobilized enzyme. The produced enzyme activity was 5,12 U/mL, this enzyme is used for immobilization and oxidation reaction. In this study, the independent variables are enzyme concentration (5;10;20 mg/mL), substrate concentration (1,94; 3,23;6,46) and enzyme forms (crude extract cholesterol oxidase enzyme and immobilized enzyme). The FTIR characterization of materials have shown that metal oxide functional groups appeared at wavenumber of 559,88; 598,91 dan 680,1 cm-1- and Si-O groups at wavenumber of 1615,78 dan 1761,65 cm-1. The oxidation test by HPLC showed that the substrate concentration optimizely oxidized by immobilized enzyme with the initial concentration 20 mg/mL and substrate concentration 1,94 mM with final oxidation concentration was 1,94 mM, meanwhile the free enyme with same concentration showed 1,459 mM at final concentration."

"Kolesterol terkandung di banyak bahan makanan. Kolesterol yang terkandung dalam bahan makanan diekstraksi menggunakan pelarut organik. Pembentukan produk oksidasi kolesterol dalam proses makanan dan kesehatan melibatkan reaksi kimia dan biokimia, reaksi oksidasi kolesterol ini dapat dikendalikan dalam trend oksidasi. Reaksi oksidasi kolesterol melibatkan enzim sebagai katalisator, yaitu enzim kolesterol oksidase. Bakteri yang digunakan untuk menghasilkan enzim kolesterol oksidase adalah Streptomyces sp. Reaksi oksidasi dilakukan dengan oksidasi langsung dari metode substrat. Penelitian sebelumnya jarang menggunakan bahan makanan sebagai substrat dan hanya digunakan kolesterol murni komersial. Pada penelitian ini substrat yang digunakan adalah kolesterol murni dan ekstrak kolesterol kasar dari bahan pangan. Penelitian ini bertujuan untuk mengekstrak kolesterol dari bahan makanan, memperoleh enzim oksidase kolesterol dari Streptomyces sp., Mengoksidasi ekstrak kolesterol kasar, dan membandingkannya dengan kolesterol murni komersial. Dalam penelitian ini akan dilakukan berbagai variabel bebas yaitu konsentrasi enzim (0,5; 1; 2 mg / mL), jenis substrat (kolesterol murni dan ekstrak kolesterol kasar) dan waktu reaksi (5, 30,60,120 dan 180 menit) . Uji oksidasi dilakukan pada parameter konstan tertentu dengan menghitung hasil menggunakan HPLC. Hasil ekstraksi kolesterol diperoleh konsentrasi kolesterol tertinggi dari kuning telur dengan konsentrasi 1,94 mg/mL, hati ayam (0,93 mg/mL), daging sapi (0,25 mg/mL) dan daging ayam (0,23 mg/mL)). Enzim oksidase kolesterol dengan konsentrasi 2 mg/mL dapat mengoksidasi ekstrak kasar kolesterol dari kuning telur, hati ayam dan daging ayam hingga terdegradasi 20%, sedangkan ekstrak kolesterol kasar dari daging sapi mengalami degradasi sebesar 10%.

---

Cholesterol is contained in many food ingredients. Cholesterol contained in food ingredients is extracted using organic solvents. The formation of cholesterol oxidation products in food and health processes involves chemical and biochemical reactions, these cholesterol oxidation reactions can be controlled in an oxidation trend. Cholesterol oxidation reaction involves an enzyme as a catalyst, namely the cholesterol oxidase enzyme. The bacteria used to produce cholesterol oxidase enzymes are Streptomyces sp. The oxidation reaction is carried out by direct oxidation of the substrate method. Previous studies rarely used food ingredients as a substrate and only used commercially pure cholesterol. In this study, the substrate used was pure cholesterol and crude cholesterol extract from food ingredients. This study aims to extract cholesterol from food ingredients, obtain cholesterol oxidase enzymes from Streptomyces sp., Oxidize crude cholesterol extracts, and compare it with commercial pure cholesterol. In this research, various independent variables will be carried out, namely enzyme concentration (0.5; 1; 2 mg/mL), type of substrate (pure cholesterol and crude cholesterol extract) and reaction time (5, 30,60,120 and 180 minutes). The oxidation test is carried out at certain constant parameters by calculating the results using HPLC. Cholesterol extraction results obtained the highest cholesterol concentration from egg yolk with a concentration of 1.94 mg/mL, chicken liver (0.93 mg/mL), beef (0.25 mg/mL) and chicken meat (0.23 mg/mL). Cholesterol oxidase enzyme with a concentration of 2 mg/mL can oxidize the crude cholesterol extract from egg yolk, chicken liver and chicken meat to 20% degradation, while crude cholesterol extract from beef is degraded by 10%."

"Penelitian ini mencakup rangkaian oksidasi kolesterol berupa studi oksidasi kolesterol, oksidasi dengan menggunakan substrat hewani, oksidasi dengan enzim terimobilisasi material magnetit silikon dioksida (M-SiO2)/magnetit kitosan (M-Chit) dan oksidasi dengan protein rekombinan Rhodococcus erythropolis BL21(DE3) (RhoChoA). Enzim kolesterol oksidase yang diproduksi dengan metode submerged fermentation dari Streptomyces sp memiliki nilai aktivitas sebesar 5,12 U/mL dan aktivitas RhoChoA sebesar 17,9 U/mL. Studi kinetika dilakukan dengan menggunakan orde satu dengan reaksi irreversible. Optimasi produksi enzim dilakukan dengan memperhatikan faktor suhu dan jenis substrat. Untuk meningkatkan karakteristik enzim, imobilisasi dilakukan pada enzim kolesterol oksidase Streptomyces sp. Material magnetit disintesis dengan metode sol-gel dengan modifikasi menggunakan magnetit silikon dioksida dan magnetit kitosan yang diberi kode M-SiO2 dan M-Chit secara berurutan. Enzim hasil produksi diimobilisasi dengan menggunakan teknik cross-linking. Hasil karakterisasi FTIR dari material magnetit menunjukkan gugus fungsi M-O di bilangan gelombang 559,88; 598,91 dan 680,1 cm‑1 , gugus Si-O di bilangan gelombang 1615,78 dan 1761,65 cm-1.Uji oksidasi dilakukan dengan beberapa variabel bebas yaitu konsentrasi enzim (0,5; 1; 2 mg/mL), konsentrasi substrat (0,75; 1,25; 2,5 mg/mL), waktu oksidasi (5, 30, 60, 120, 180 menit), serta bentuk enzim (ekstrak kasar enzim kolesterol oksidase dan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi). Hasil uji oksidasi dikuantifikasi dengan menggunakan HPLC untuk menganalisis konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim yang optimum dalam oksidasi yang dijadikan sebagai referensi dalam penentuan uji biosensor kolesterol. Oksidasi kolesterol dengan menggunakan substrat hewani dilakukan dengan ekstraksi dengan pelarut lemak. Kuantifikasi kadar kolesterol dalam sampel menunjukkan susbtrat dari lemak hewani memiliki konsentrasi kolesterol tertinggi dari kuning telur dengan konsentrasi 1,94 mg/mL, hati ayam (0,93 mg/mL), daging sapi (0,25 mg/mL) dan daging ayam (0,23 mg/mL). Enzim kolesterol oksidase dengan konsentrasi 2 mg/mL dapat mengoksidasi ekstrak kasar kolesterol dari kuning telur, hati ayam dan daging ayam hingga teroksidasi 20%, sedangkan ekstrak kasar kolesterol dari daging sapi teroksidasi sebesar 10%. Hasil uji oksidasi dengan menggunakan HPLC diperoleh konsentrasi substrat secara optimal dioksidasi oleh enzim terimobilisasi M-SiO2 dengan konsentrasi 20 mg/mL serta konsentrasi kolesterol 1,94 mM sebesar 90%, sedangkan enzim kolesterol oksidase bebas mengoksidasi kolesterol sebesar 80%. Uji oksidasi kolesterol menggunakan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi magnetit kitosan (M-Chit) ditemukan konsentrasi substrat yang optimum adalah 2,5 mg/mL dan konsentrasi enzim yang paling efektif adalah 2 mg/mL. Reaksi oksidasi kolesterol dengan kondisi optimum dan menggunakan enzim terimobilisasi M-Chit dapat mengoksidasi kolesterol sampai 10%. Uji penggunaan kembali material M-Chit dalam proses imobilisasi dapat digunakan sebanyak 2 kali.

---

This research includes a series of cholesterol oxidation in the form of cholesterol oxidation studies, oxidation using animal substrates, oxidation with immobilized enzymes of magnetite silicon dioxide (M-SiO2) / magnetite chitosan (M-Chit) and oxidation with recombinant protein Rhodococcus erythropolis BL21 (DE3) ( RhoChoA). Cholesterol oxidase enzyme produced by the submerged fermentation method from Streptomyces sp has an activity value of 5.12 U / mL and a RhoChoA activity of 17.9 U / mL. The kinetic study was carried out using first order with an irreversible reaction. Optimization of enzyme production is carried out by controlling the temperatur and type of substrate. To improve the characteristics of the enzyme, immobilization was carried out on the cholesterol oxidase enzyme Streptomyces sp. The magnetite material was synthesized by the sol-gel method with modification using magnetite silicon dioxide and magnetite chitosan which were coded M-SiO2 and M-Chit, respectively. The immobilized enzymes are produced using a cross-linking technique. The FTIR characterization results of the magnetite material showed the M-O functional group at wave number 559.88; 598.91 and 680.1 cm-1, the Si-O group at wave numbers 1615.78 and 1761.65 cm-1.

The oxidation test was carried out with several independent variables, namely enzyme concentration (0.5; 1; 2 mg / mL), substrate concentration (0.75; 1.25; 2.5 mg / mL), oxidation time (5, 30, 60, 120, 180 minutes), as well as the form of the enzyme (crude extract of the cholesterol oxidase enzyme and the immobilized cholesterol oxidase enzyme). The results of the oxidation test were quantified using HPLC to analyze the optimum substrate concentration and enzyme concentration in oxidation which were used as references in determining the cholesterol biosensor test. Cholesterol oxidation using animal substrates was carried out by extraction with fat solvents. The quantification of cholesterol levels in the sample showed that the animal fat substrate had the highest cholesterol concentration from egg yolks with a concentration of 1.94 mg / mL, chicken liver (0.93 mg / mL), beef (0.25 mg / mL) and chicken meat. (0.23 mg / mL). Cholesterol oxidase enzyme with a concentration of 2 mg / mL can oxidize the crude extract of cholesterol from egg yolk, chicken liver and chicken meat up to 20%, while the crude extract of cholesterol from beef is oxidized only 10%. The results of the oxidation test using HPLC showed that the optimal substrate concentration was oxidized by the immobilized enzyme M-SiO2 with a concentration of 20 mg / mL and a cholesterol concentration of 1.94 mM of 90%, while the free cholesterol oxidase enzyme was 80% oxidized. Cholesterol oxidation test using immobilized cholesterol oxidase enzyme magnetite chitosan (M-Chit) found that the optimum substrate concentration was 2.5 mg / mL and the most effective enzyme concentration was 2 mg / mL. Cholesterol oxidation reaction under optimum conditions and using the immobilized enzyme M-Chit can oxidize cholesterol up to 10%. The M-Chit reuse test in the immobilization process can be used for 2 times."

"Penelitian ini mencakup rangkaian oksidasi kolesterol berupa studi oksidasi kolesterol, oksidasi dengan menggunakan substrat hewani, oksidasi dengan enzim terimobilisasi material magnetit silikon dioksida (M-SiO2)/magnetit kitosan (M-Chit) dan oksidasi dengan protein rekombinan Rhodococcus erythropolis BL21(DE3) (RhoChoA). Enzim kolesterol oksidase yang diproduksi dengan metode submerged fermentation dari Streptomyces sp memiliki nilai aktivitas sebesar 5,12 U/mL dan aktivitas RhoChoA sebesar 17,9 U/mL. Studi kinetika dilakukan dengan menggunakan orde satu dengan reaksi irreversible. Optimasi produksi enzim dilakukan dengan memperhatikan faktor suhu dan jenis substrat. Untuk meningkatkan karakteristik enzim, imobilisasi dilakukan pada enzim kolesterol oksidase Streptomyces sp. Material magnetit disintesis dengan metode sol-gel dengan modifikasi menggunakan magnetit silikon dioksida dan magnetit kitosan yang diberi kode M-SiO2 dan M-Chit secara berurutan. Enzim hasil produksi diimobilisasi dengan menggunakan teknik cross-linking. Hasil karakterisasi FTIR dari material magnetit menunjukkan gugus fungsi M-O di bilangan gelombang 559,88; 598,91 dan 680,1 cm-1 , gugus Si-O di bilangan gelombang 1615,78 dan 1761,65 cm-1.Uji oksidasi dilakukan dengan beberapa variabel bebas yaitu konsentrasi enzim (0,5; 1; 2 mg/mL), konsentrasi substrat (0,75; 1,25; 2,5 mg/mL), waktu oksidasi (5, 30, 60, 120, 180 menit), serta bentuk enzim (ekstrak kasar enzim kolesterol oksidase dan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi). Hasil uji oksidasi dikuantifikasi dengan menggunakan HPLC untuk menganalisis konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim yang optimum dalam oksidasi yang dijadikan sebagai referensi dalam penentuan uji biosensor kolesterol. Oksidasi kolesterol dengan menggunakan substrat hewani dilakukan dengan ekstraksi dengan pelarut lemak. Kuantifikasi kadar kolesterol dalam sampel menunjukkan susbtrat dari lemak hewani memiliki konsentrasi kolesterol tertinggi dari kuning telur dengan konsentrasi 1,94 mg/mL, hati ayam (0,93 mg/mL), daging sapi (0,25 mg/mL) dan daging ayam (0,23 mg/mL). Enzim kolesterol oksidase dengan konsentrasi 2 mg/mL dapat mengoksidasi ekstrak kasar kolesterol dari kuning telur, hati ayam dan daging ayam hingga teroksidasi 20%, sedangkan ekstrak kasar kolesterol dari daging sapi teroksidasi sebesar 10%. Hasil uji oksidasi dengan menggunakan HPLC diperoleh konsentrasi substrat secara optimal dioksidasi oleh enzim terimobilisasi M-SiO2 dengan konsentrasi 20 mg/mL serta konsentrasi kolesterol 1,94 mM sebesar 90%, sedangkan enzim kolesterol oksidase bebas mengoksidasi kolesterol sebesar 80%. Uji oksidasi kolesterol menggunakan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi magnetit kitosan (M-Chit) ditemukan konsentrasi substrat yang optimum adalah 2,5 mg/mL dan konsentrasi enzim yang paling efektif adalah 2 mg/mL. Reaksi oksidasi kolesterol dengan kondisi optimum dan menggunakan enzim terimobilisasi M-Chit dapat mengoksidasi kolesterol sampai 10%. Uji penggunaan kembali material M-Chit dalam proses imobilisasi dapat digunakan sebanyak 2 kali.

---

This research includes a series of cholesterol oxidation in the form of cholesterol oxidation studies, oxidation using animal substrates, oxidation with immobilized enzymes of magnetite silicon dioxide (M-SiO2) / magnetite chitosan (M-Chit) and oxidation with recombinant protein Rhodococcus erythropolis BL21 (DE3) ( RhoChoA). Cholesterol oxidase enzyme produced by the submerged fermentation method from Streptomyces sp has an activity value of 5.12 U / mL and a RhoChoA activity of 17.9 U / mL. The kinetic study was carried out using first order with an irreversible reaction. Optimization of enzyme production is carried out by controlling the temperatur and type of substrate. To improve the characteristics of the enzyme, immobilization was carried out on the cholesterol oxidase enzyme Streptomyces sp. The magnetite material was synthesized by the sol-gel method with modification using magnetite silicon dioxide and magnetite chitosan which were coded M-SiO2 and M-Chit, respectively. The immobilized enzymes are produced using a cross-linking technique. The FTIR characterization results of the magnetite material showed the M-O functional group at wave number 559.88; 598.91 and 680.1 cm-1, the Si-O group at wave numbers 1615.78 and 1761.65 cm-1.

The oxidation test was carried out with several independent variables, namely enzyme concentration (0.5; 1; 2 mg / mL), substrate concentration (0.75; 1.25; 2.5 mg / mL), oxidation time (5, 30, 60, 120, 180 minutes), as well as the form of the enzyme (crude extract of the cholesterol oxidase enzyme and the immobilized cholesterol oxidase enzyme). The results of the oxidation test were quantified using HPLC to analyze the optimum substrate concentration and enzyme concentration in oxidation which were used as references in determining the cholesterol biosensor test. Cholesterol oxidation using animal substrates was carried out by extraction with fat solvents. The quantification of cholesterol levels in the sample showed that the animal fat substrate had the highest cholesterol concentration from egg yolks with a concentration of 1.94 mg / mL, chicken liver (0.93 mg / mL), beef (0.25 mg / mL) and chicken meat. (0.23 mg / mL). Cholesterol oxidase enzyme with a concentration of 2 mg / mL can oxidize the crude extract of cholesterol from egg yolk, chicken liver and chicken meat up to 20%, while the crude extract of cholesterol from beef is oxidized only 10%. The results of the oxidation test using HPLC showed that the optimal substrate concentration was oxidized by the immobilized enzyme M-SiO2 with a concentration of 20 mg / mL and a cholesterol concentration of 1.94 mM of 90%, while the free cholesterol oxidase enzyme was 80% oxidized. Cholesterol oxidation test using immobilized cholesterol oxidase enzyme magnetite chitosan (M-Chit) found that the optimum substrate concentration was 2.5 mg / mL and the most effective enzyme concentration was 2 mg / mL. Cholesterol oxidation reaction under optimum conditions and using the immobilized enzyme M-Chit can oxidize cholesterol up to 10%. The M-Chit reuse test in the immobilization process can be used 2 times"

"Enzim kolesterol oksidase adalah enzim oksidoreduktase yang mampu mendegradasi kolesterol. Pada percobaan ini, dilakukan produksi enzim kolesterol oksidase oleh Streptomyces sp. melalui fermentasi submerged lalu dilakukan investigasi terhadap aktivitas dan kemampuan katalisis enzim kolesterol oksidase. Pada percobaan, substrat dan enzim divariasikan pada berbagai konsentrasi, yaitu 0,15, 0,075, dan 0,0375 U/mL dan 1,25, 2,5, dan 5 mg/mL. Perbandingan konstanta laju reaksi antara ekstrak kasar enzim dan enzim komersial diperoleh dari hasil penelitian. Perbandingan konstanta laju reaksi enzimatis oleh faktor yang mempengaruhi, diantaranya imobilisasi enzim dan suhu inkubasi enzim, dengan data yang diperoleh dari literatur. Enzim dan substrat mengalami reaksi oksidasi pada waktu inkubasi 5, 30, 65, 120, dan 240, lalu konsentrasi kolesterol residu pada sampel dilakukan plotting dengan waktu inkubasi, dan konstanta laju reaksi diperoleh melalui permodelan reaksi orde 1 dengan pendekatan integrasi numerik Euler. Aktivitas ekstrak kasar enzim yaitu 1,69 U/mL dengan konstanta laju reaksi yaitu 0,01/menit untuk ekstrak kasar enzim dan 0,014/menit untuk enzim komersial. Selanjutnya, diperoleh faktor yang mempengaruhi konstanta laju reaksi oksidasi kolesterol secara enzimatik oleh enzim kolesterol oksidase, yaitu konsentrasi enzim, jenis enzim, imobilisasi, dan suhu inkubasi. Reaksi oksidasi kolesterol oleh enzim kolesterol oksidase dari Streptomyces sp. mengikuti reaksi orde 1.

---

Cholesterol oxidase well known as oxidoreductase enzyme which able to degrade the cholesterol. Here, we produced cholesterol oxidase from Streptomyces sp. by submerged fermentation and investigate the activity and cholesterol oxidation kinetics of cholesterol oxidase. The enzyme and substrate are diluted in various concentration, 0.15, 0.075, 0.0375 U mL and 1.25, 2.5, 5 mg mL, respectively. Further step was comparing crude enzyme and commercial enzyme from Streptomyces sp. by oxidation constant rate of reaction. The enzyme and substrate were through the oxidation reaction, and the amount of cholesterol residue in the sample are determined by HPLC. In this work, we also compared the oxidation constant rate of reaction of previous experiment from literature with affecting factors, such as immobilization and incubating temperature. The cholesterol residue in the sample are plotted by time reaction and the rate constant is obtained by first order rate reaction using Euler integration method. The crude enzyme activity is 1.69 U mL and the reaction constant are 0.01 U mL and 0.014 for crude extract and commercial enzyme, respectively. Furthermore, several factors affecting constant rate of enzymatic oxidation of cholesterol were enzyme concentration, enzyme type, immobilization, and incubating temperature. Cholesterol oxidation by Streptomyces sp. cholesterol oxidase was follow the first order reaction."

"Peningkatan kadar kolesterol dalam darah merupakan salah satu faktor utama dalam berbagai penyakit kardiovaskuler. Oleh karena itu, dibutuhkan metode praktis yang dapat mendeteksi kadar kolesterol secara berkala. Pengembangan terbaru alat pendeteksi kadar kolesterol saat ini cenderung mengarah pada biosensor menggunakan enzim kolesterol oksidase (CHOx). Untuk mengoptimalkan kinerja enzim dan memperoleh biokompatibilitas dan selektivitasnya yang tinggi, diperlukan teknik imobilisasi dengan material support. Selulosa merupakan salah satu biopolimer di alam dengan ketersediaan paling berlimpah dan serbaguna, serta memiliki karakteristik yang sensitif, akurat, dan biayanya yang murah. Aplikasi selulosa untuk imobilisasi enzim dikombinasikan dengan magnetit, yaitu logam oksida yang memiliki sifat paramagnetik tinggi. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mempelajari aplikasi dari penggabungan material magnetit dan selulosa sebagai support imobilisasi enzim CHOx. Penelitian ini menggunakan enzim CHOx Streptomyces sp. komersil. Parameter yang diuji dalam penelitian diantaranya ialah konsentrasi enzim optimum yang digunakan saat proses imobilisasi, serta aktivitas relatif dan residual dari enzim ChOx–baik setelah pengulangan penggunaan maupun setelah penyimpanan dalam waktu tertentu. Enzim yang telah direaksikan diuji dengan alat spektrofotometer UV-Vis. Sampel enzim terimobilisasi akan dicuci kembali menggunakan buffer untuk uji penggunaan kembali. Hasil yang diperoleh dari penelitian ini diantaranya; konsentrasi enzim CHOx (Ce) yang paling efektif digunakan untuk imobilisasi pada material magnetit-selulosa ialah 2 mg/10 mL, retensi aktivitas enzim terimobilisasi material dapat bertahan ~10% setelah digunakan ulang sebanyak empat kali, dan aktivitas relatif enzim terimobilisasi dapat bertahan hingga ~5% pada hari ke-10 penyimpanan–dengan tingkat stabilitas waktu simpan yang lebih baik daripada enzim bebas.

---

Increasing levels of cholesterol in blood is one of the main causes in many cardiovascular diseases. Therefore, a practical method of detecting cholesterol levels on a regular basis is needed. The latest development of cholesterol level detection device currently leads to biosensors using cholesterol oxidase enzyme (CHOx). To optimize enzyme performance and obtain high biocompatibility and selectivity, an immobilization technique with material support is required. Cellulose is one of the most widely available and versatile biopolymers in nature, and has characteristics that are sensitive, accurate, and low-cost. The application of cellulose for enzyme immobilization is combined with magnetite, a metal oxide that has high paramagnetic properties. The purpose of this research was to study the application of the incorporation between magnetite and cellulose materials as a support for CHOx enzyme immobilization. This study uses commercial CHOx derived from Streptomyces sp. The parameters tested in this study include the optimal enzyme concentration used during the immobilization process, as well as the relative and residual activity of the ChOx enzyme–after repeated uses and after certain period of storage. The reacted enzymes were tested with a UV-Vis spectrophotometer. The immobilized enzyme sample was washed each time after use with buffer saline for reusability assays. The results obtained from this study include; the most effective concentration of CHOx enzyme (Ce) used for immobilization on magnetite-cellulose material was 2 mg/10 mL, retention of enzyme activity of immobilized material could last ~10% after being used four times, and the relative activity of immobilized enzyme could last up to ~5% on the 10th day of storage–with a better shelf-life than the free enzyme."

"Enzim kolesterol oksidase merupakan enzim yang dapat membantu mempercepat reaksi oksidasi kolesterol. Salah satu pemanfaatan enzim kolesterol oksidase adalah biosensor kolesterol. Metode enzimatis lebih unggul karena memiliki spesifitas tinggi dan tidak berbahaya. Namun metode enzimatis memiliki kelemahan yaitu enzim yang mudah terdegradasi sehingga perlu dilakukan imobilisasi. Penambahan material imobilisasi dapat menambah biaya karena material imobilisasi yang terbilang cukup mahal, sehingga studi aktivitas material imobilisasi perlu dilakukan. Imobilisasi enzim kolesterol oksidase dilakukan pada material kitosan-magnetit. Penelitian ini dimulai dengan memproduksi enzim kolesterol oksidase dari Streptomyces sp., yang hasilnya kemudian akan diimobilisasi dan digunakan dalam reaksi oksidasi kolesterol. Penelitian ini dilakukan dengan variabel bebas yaitu konsentrasi enzim (0,5;1;2 mg/mL), konsentrasi substrat (0,75;1,25;2,5 mg/mL), waktu oksidasi (5,30,60,120,180 menit), serta bentuk enzim (ekstrak kasar enzim kolesterol oksidase dan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi). Hasil uji oksidasi dikuantifikasi dengan menggunakan HPLC. Material imobilisasi akan dicuci dengan menggunakan buffer agar dapat digunakan kembali dalam proses imobilisasi. Dari penelitian dihasilkan konsentrasi substrat yang optimum adalah 2,5 mg/mL, konsentrasi enzim yang paling efektif adalah 2 mg/mL. Reaksi oksidasi kolesterol dengan kondisi optimum dapat mereduksi kolesterol sampai 10%. Sedangkan uji penggunaan kembali material kitosan-magnetit dalam proses imobilisasi menghasilkan bahwa material dapat digunakan kembali saat digunakan sebanyak 2 kali penggunaan.

---

Cholesterol oxidase enzyme is an enzyme which can be the catalyst for cholesterol oxidation reaction. One of the cholesterol oxidase utilizations is cholesterol biosensor. Enzymatic method has more advantages which highly substrate specific, and non-toxic. However, the enzymatic method has some weakness which are easily-degraded and loss its activity which makes enzyme immobilization needs to be done. Immobilization can add additional cost because the material is expensive in average, so the material repeatability study is important. In this research, cholesterol oxidase enzyme will be immobilized in Chitosan-Magnetite. Novelty of this research is the usage of Chitosan-Magnetite material for cholesterol oxidase immobilization, and material repeatability test. This research started with enzyme production from Streptomyces sp., The enzyme will be immobilized and used for the cholesterol oxidation reaction. The independent variables of this research are enzyme concentration (0.5; 1; 2 mg/mL), substrate concentration (0.75; 1.25; 2.5 mg/mL), oxidation time (5; 30; 60; 120; 180 mg/mL), and enzyme forms (crude cholesterol oxidase and immobilized cholesterol oxidase). The immobilization material was washed with buffer, so it can be used in repetition. The research resulted the optimum substrate concentration in cholesterol enzymatic oxidation was 2.5 mg/mL, and enzyme optimum concentration was 2 mg/mL. With the optimum condition of cholesterol oxidation reaction, immobilized cholesterol oxidase can reduce substrate up to 10%. The repeatability study of the chitosan-magnetite material with 2 times repeatability test resulted the material can be used to immobilize cholesterol oxidase enzyme without losing its ability for immobilization."

"ABSTRAKTelah dilakukan penelitian mengenai pengaruh dopan Ag terhadap resistivitas dansifat kemagnetan bahan La1,4Ca1,6-xAgxMn2O7 (x = 0; 0,4; 0,5; 0,6) dengan metodesintesa sol gel. Material La1.4Ca1.6-xAgxMn2O7 termasuk ke golongan doublelayered manganit dengan struktur umum R2-2xA1+2xMn2O7 (A = logam tanahjarang trivalen dengan dopan ion divalen seperti Sr, Ba, Ca, dsb). Rietveldanalysis hasil karakterisasi XRD menunjukkan bahwa La1,4Ca1,6-xAgxMn2O7memiliki fasa tunggal dengan struktur kristal tetragonal tipe Sr3Ti2O7 dan spacegroup I 4/mmm. Pemberian dopan Ag tidak merubah struktur kristal namunmenurunkan nilai parameter kisi kristal. Karakterisasi SEM-EDX menunjukkanbahwa unsur Ag sudah masuk ke dalam sampel dan adanya perubahan morfologisampel ketika dopan Ag mulai divariasikan. Pada data resistivitas sebagai fungsitemperatur menunjukkan bahwa dopan Ag meningkatkan besar resistivitas bahandan menggeser temperatur transisi metal isolator ke temperatur yang lebih rendah.Kurva histerisis yang dihasilkan menunjukkan bahwa pemberian dopan Agmenurunkan sifat kemagnetan bahan yang ditunjukkan oleh penurunanmagnetisasi bahan.

---

ABSTRACTThe effect of Ag-doping on resistivity and magnetic properties of La1.4Ca1.6-xAgxMn2O7 (x = 0; 0.4; 0.5; 0.6) materials with sol gel method are reported.La1.4Ca1.6-xAgxMn2O7 belongs to the double layered group of manganites with thegeneral structure R2-2xA1+2xMn2O7 (A = trivalent rare earth metal with dopant ofdivalent ions like Sr, Ba, Ca, etc.). Rietveld analysis of XRD characterizationresult showed that La1.4Ca1.6-xAgxMn2O7 were single phase with tetragonal crystalstructure of Sr3Ti2O7-type and I 4/mmm space group. The Ag-doped did notchange the crystal structure but decreased the lattice parameter. Thecharacterization of SEM-EDX showed that Ag was included to the sample as adoping and the morphology changed with various Ag doped. Resistivity astemperature function showed that Ag doped increased the resistivity anddecreased the metal-insulator transition temperature. The hysteresis curve showedthat Ag doped decreases magnetic properties of samples."

"

Kami telah melakukan studi ab-initio pada hexagonal boron nitride (hBN) yang disisipkan antara lapisan-lapisan Ni(111) untuk menyelidiki antarmuka dari struktur bahan ini. Dalam studi ini, kami menggunakan sebanyak tiga lapisan atom Ni dalam satu bagian lempeng Ni dalam Ni(111)/hBN/Ni(111) untuk menentukan susunan atom yang tepat di daerah antarmuka. Perhitungan density functional theory untuk 36 struktur, menjadi dua kali lipat bergantung pada arah momen magnetik, yaitu konfigurasi paralel (PC) dan konfigurasi anti-paralel (APC), menunjukkan bahwa jumlah ikatan kimia lemah yang terbentuk dalam hibridisasi pd antara atom N dan Ni memiliki peranan yang sangat penting. Sebanyak maksimum dua ikatan hibridisasi pd menstabilkan struktur ini, dengan APC terbukti sebagai konfigurasi yang sangat stabil dan sesuai dengan hasil eksperimen terdahulu. Pada keadaan energi terendah, momen magnetik terinduksi pada atom N muncul ketika atom N digeser mendekati salah satu dari atom-atom N. Menariknya, arah momennya diubah oleh posisi lapisan N dan menghasilkan keadaan bi-stable dengan cara polarisasi elektrik ketika APC dipilih. Perhitungan probabilitas transmisi Ni/hBN/Ni yang telah memiliki struktur antarmuka yang tepat pada pusat persambungan, menunjukkan efek spin-filtering dimana arus dengan spin terpolarisasi dikontrol dengan medan listrik ketika pembalikan yang diinduksi sebuah medan diberikan.

---

We undertook an ab-initio study of hexagonal boron nitride (hBN) sandwiched between Ni(111) layers to examine the interface of this material structure. We considered Ni(111) /hBN/Ni(111) with a slab with three Ni atomic layers to determine the exact atom arrangement at the interface. The density functional theory calculations for 36 stacking arrangements, which are doubled with respect to the magnetic alignment of slabs in an anti-parallel configuration (APC) and parallel configuration (PC), revealed that the number of formed weak chemical bonds, in the pd-hybridization between the N and Ni atoms, is decisive. A maximum of two pd-hybridization bonds stabilized the structure, with APC proving to be the most favorable magnetic alignment, in line with the results of previous experimental studies. In the lowest energy state, an induced magnetic moment at an N site appears when N is moved closer to one of the Ni atoms. Interestingly, the moment direction is switched by the position of the N layer in the resulting bi-stable state with electrical polarization when APC is chosen. The transmission probability calculation of Ni/hBN/Ni having the determined interface structure at the center of the junction exhibits a spin-filtering effect where the spin-polarized current is controlled by the electric field when a field-induced reversal of the polarization is realized.

"

"ABSTRAKKebutuhan akan semikonduktor pada perangkat listrik yang memiliki ketahanan yang baik dikondisi lingkungan ekstrim membuat silikon karbida SiC menjadi pilihan yang sangat menjanjikan. SiC dapat diaplikasikan untuk daya tinggi, frekuensi tinggi, dan suhu tinggi. SiC memiliki sifat semikonduktor intrinsik dengan banyak kelebihan dibandingkan semikonduktor silikon. SiC merupakan bahan dengan konduktivitas panas yang tinggi serta memiliki sifat yang stabil terhadap mekanik dan kimia serta tahan terhadap radiasi. Dalam penelitian ini telah dilakukan sintesis serat SiC dengan prekursor polimer polycarbosilane PCS menggunakan metode elektrospinning dengan pelarut N,N-dimetilformamida DMF dan toluena. Metode elektrospinning ini sangat baik untuk membuat serat dengan diameter yang terkontrol dan kurang dari 10 m. Tegangan pada proses elektrospinning divariasikan untuk mengetahui pengaruhnya terhadap diameter serat yang dihasilkan serta dilakukan pula variasi suhu pada proses pirolisis untuk mengetahui proses degradasi kimia pada saat pembentukan serat SiC dari serat PCS. Serat SiC yang diperoleh kemudian dikarakterisasi dan diuji sifat kelistrikannya. Hasil karakterisasi menunjukkan serat SiC telah berhasil disintesis dengan metode elektrospinning yang kemudian melalui tahapan proses curing dan pirolisis. Morfologi serat yang dihasilkan yaitu berbentuk pipa dan memiliki keseragaman yang baik. Semakin meningkatnya tegangan selama proses elektrospinning serta dengan bertambahnya suhu pirolisis memberikan diameter serat yang lebih kecil dengan diamater rerata sebesar 4,3 m . Sifat kelistrikan serat SiC hasil sintesis memiliki band gap 2,56 eV dan area nilai konduktivitas listriknya adalah dari 8 10-6 hingga 7 10-6 S/cm.

---

ABSTRACTThe need for semiconductors in electrical devices that have good resistance in extreme environment conditions make silicon carbide SiC very promising choice. SiC can be applied for high power, high frequency, and high temperature. SiC has intrinsic semiconductor properties with many advantages over silicon semiconductors. SiC is a material with high thermal conductivity and has properties that are mechanically and chemically stable and resistant to radiation. In this research, SiC fiber synthesis with polycarbosilane polymer precursor PCS has been done using electrospinning method with N, N dimethylformamide DMF and toluenae solvent. This electrospinning method is very good for making fibers with controlled diameters and less than 10 m. The voltage on the electrospinning process is varied to determine the effect on the fiber diameter produced and also the temperature variation in the pyrolysis process to determine the chemical degradation process at the time of fiber SiC formation of PCS fibers. SiC fibers obtained are then characterized and tested for their electrical properties. The characterization results show that SiC fibers have been successfully synthesized by electrospinning method which then through the curing process and pyrolysis stage. The resulting fiber morphology is pipe shaped and has good uniformity. The increasing stresses during the electrospinning process and with increasing pyrolysis temperature give the fiber diameter smaller with the average diameter of 4.3 m. The synthetic nature of SiC fibers has a band gap of 2.56 eV and the electrical conductivity value is from 8 10 6 to 7 10 6 S cm."